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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8tfb | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Methanosarcina mazei apo glutamin synthetase structure: dodecameric form | ||||||
![]() | Glutamine synthetase | ||||||
![]() | LIGASE / glutamine sythetase / GS / Methanosarcina mazei / apo / dodecamer | ||||||
機能・相同性 | ![]() polyamine catabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å | ||||||
![]() | Schumacher, M.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: M. mazei glutamine synthetase and glutamine synthetase-GlnK1 structures reveal enzyme regulation by oligomer modulation. 著者: Maria A Schumacher / Raul Salinas / Brady A Travis / Rajiv Ranjan Singh / Nicholas Lent / ![]() 要旨: Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi- ...Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi-oligomeric machines. Here we describe a structural dissection of the archaeal Methanosarcina mazei (Mm) GS and its regulation. We show that Mm GS forms unstable dodecamers. Strikingly, we show this Mm GS oligomerization property is leveraged for a unique mode of regulation whereby labile Mm GS hexamers are stabilized by binding the nitrogen regulatory protein, GlnK1. Our GS-GlnK1 structure shows that GlnK1 functions as molecular glue to affix GS hexamers together, stabilizing formation of GS active-sites. These data, therefore, reveal the structural basis for a unique form of enzyme regulation by oligomer modulation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 41228MC ![]() 8tfcC ![]() 8tfkC ![]() 8tgeC ![]() 8ufjC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52827.926 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: 3D ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of the dodecamer form of the Methanosarcina mazei glutamine synthetase タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 87200 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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