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万見
- PDB-8tet: Human cytomegalovirus portal vertex, non-infectious enveloped par... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tet
タイトルHuman cytomegalovirus portal vertex, non-infectious enveloped particle (NIEP) configuration 1 (NC1)
要素
  • (Capsid vertex component ...) x 2
  • (Triplex capsid protein ...) x 2
  • Large structural phosphoprotein
  • Large tegument protein deneddylase
  • Major capsid protein
  • Small capsomere-interacting protein
キーワードVIRUS / tegument / portal / DNA packaging / intracellular transport
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell viral assembly compartment / T=16 icosahedral viral capsid / viral tegument / viral DNA genome packaging / viral capsid assembly / host cell cytoplasmic vesicle / chromosome organization / viral process / viral penetration into host nucleus / host cell ...host cell viral assembly compartment / T=16 icosahedral viral capsid / viral tegument / viral DNA genome packaging / viral capsid assembly / host cell cytoplasmic vesicle / chromosome organization / viral process / viral penetration into host nucleus / host cell / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / host cell perinuclear region of cytoplasm / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus UL11/UL32 / Herpesvirus large structural phosphoprotein UL32 / Small capsid protein, Herpesviridae / Small capsid protein of Herpesviridae / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein ...Herpesvirus UL11/UL32 / Herpesvirus large structural phosphoprotein UL32 / Small capsid protein, Herpesviridae / Small capsid protein of Herpesviridae / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large structural phosphoprotein / Capsid vertex component 2 / Triplex capsid protein 2 / Major capsid protein / Triplex capsid protein 1 / Large tegument protein deneddylase / Capsid vertex component 1 / Small capsomere-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.26 Å
データ登録者Jih, J. / Liu, Y.T. / Liu, W. / Zhou, H.
資金援助 米国, 9件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)T32AR071307 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P30 AI152501 米国
James B. Pendleton Charitable Trust (to the UCLA AIDS Institute) 米国
McCarthy Family Foundation (to the UCLA AIDS Institute) 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: The incredible bulk: Human cytomegalovirus tegument architectures uncovered by AI-empowered cryo-EM.
著者: Jonathan Jih / Yun-Tao Liu / Wei Liu / Z Hong Zhou /
要旨: The compartmentalization of eukaryotic cells presents considerable challenges to the herpesvirus life cycle. The herpesvirus tegument, a bulky proteinaceous aggregate sandwiched between ...The compartmentalization of eukaryotic cells presents considerable challenges to the herpesvirus life cycle. The herpesvirus tegument, a bulky proteinaceous aggregate sandwiched between herpesviruses' capsid and envelope, is uniquely evolved to address these challenges, yet tegument structure and organization remain poorly characterized. We use deep-learning-enhanced cryogenic electron microscopy to investigate the tegument of human cytomegalovirus virions and noninfectious enveloped particles (NIEPs; a genome packaging-aborted state), revealing a portal-biased tegumentation scheme. We resolve atomic structures of portal vertex-associated tegument (PVAT) and identify multiple configurations of PVAT arising from layered reorganization of pUL77, pUL48 (large tegument protein), and pUL47 (inner tegument protein) assemblies. Analyses show that pUL77 seals the last-packaged viral genome end through electrostatic interactions, pUL77 and pUL48 harbor a head-linker-capsid-binding motif conducive to PVAT reconfiguration, and pUL47/48 dimers form 45-nm-long filaments extending from the portal vertex. These results provide a structural framework for understanding how herpesvirus tegument facilitates and evolves during processes spanning viral genome packaging to delivery.
履歴
登録2023年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Large tegument protein deneddylase
C: Large tegument protein deneddylase
E: Capsid vertex component 2
F: Capsid vertex component 2
G: Capsid vertex component 1
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Major capsid protein
K: Major capsid protein
L: Major capsid protein
M: Major capsid protein
N: Small capsomere-interacting protein
O: Small capsomere-interacting protein
P: Small capsomere-interacting protein
Q: Small capsomere-interacting protein
R: Small capsomere-interacting protein
S: Small capsomere-interacting protein
T: Triplex capsid protein 1
U: Triplex capsid protein 2
V: Triplex capsid protein 2
W: Triplex capsid protein 1
X: Triplex capsid protein 2
Y: Triplex capsid protein 2
Z: Large structural phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,010,97224
ポリマ－2,010,97224
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 15分子 ACHIJKLMNOPQRSZ

#1: タンパク質 Large tegument protein deneddylase


分子量: 253541.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P16785, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#4: タンパク質
Major capsid protein / MCP


分子量: 154048.906 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P16729
#5: タンパク質
Small capsomere-interacting protein / Smallest capsid protein / SCP


分子量: 8495.924 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: Q7M6N6
#8: タンパク質 Large structural phosphoprotein / 150 kDa matrix phosphoprotein / 150 kDa phosphoprotein / pp150 / Basic phosphoprotein / BPP / ...150 kDa matrix phosphoprotein / 150 kDa phosphoprotein / pp150 / Basic phosphoprotein / BPP / Phosphoprotein UL32 / Tegument protein UL32


分子量: 112829.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P08318

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Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 EFG

#2: タンパク質 Capsid vertex component 2


分子量: 71269.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P16726
#3: タンパク質 Capsid vertex component 1


分子量: 68567.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P16799

-
Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 TWUVXY

#6: タンパク質 Triplex capsid protein 1 / Triplex monomer protein / Tri1


分子量: 33071.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P16783
#7: タンパク質
Triplex capsid protein 2 / Triplex dimer protein / Tri2


分子量: 34635.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: P16728

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human herpesvirus 5 strain AD169 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 5 strain AD169 (ヘルペスウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Virion capsid / 三角数 (T数): 16
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 47.2 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMOD粒子像選択
2Topaz粒子像選択
3RELION粒子像選択
4SerialEM画像取得
6CTFFINDCTF補正
9Cootモデルフィッティング
10UCSF ChimeraXモデルフィッティング
12PHENIXモデル精密化
13ISOLDEモデル精密化
14RELION初期オイラー角割当
15RELION最終オイラー角割当
17RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 367007
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14020 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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