[日本語] English
万見
- PDB-8tec: Crystal structure of Kindlin2 in complex with acylated beta1 inte... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tec
タイトルCrystal structure of Kindlin2 in complex with acylated beta1 integrin peptide
要素
  • Fermitin family homolog 2
  • Integrin beta-1
キーワードCELL ADHESION / kindlin / integrin / acylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Laminin interactions / MET interacts with TNS proteins / protein transport within lipid bilayer / Elastic fibre formation / Cell-extracellular matrix interactions / Syndecan interactions / C-X3-C chemokine binding / Molecules associated with elastic fibres / Fibronectin matrix formation ...Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Laminin interactions / MET interacts with TNS proteins / protein transport within lipid bilayer / Elastic fibre formation / Cell-extracellular matrix interactions / Syndecan interactions / C-X3-C chemokine binding / Molecules associated with elastic fibres / Fibronectin matrix formation / negative regulation of cell projection organization / Signal transduction by L1 / MET activates PTK2 signaling / Basigin interactions / RAC3 GTPase cycle / ECM proteoglycans / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / RAC2 GTPase cycle / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / adherens junction maintenance / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / integrin alpha1-beta1 complex / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha4-beta1 complex / hemidesmosome / cell adhesion receptor activity / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / RAC1 GTPase cycle / protein localization to cell junction / cell-cell adhesion mediated by integrin / formation of radial glial scaffolds / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Integrin cell surface interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / CD40 signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / RHOG GTPase cycle / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GPER1 signaling / reactive gliosis / myelin sheath abaxonal region / integrin alphav-beta1 complex / basement membrane organization / regulation of synapse pruning / positive regulation of integrin activation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / bicellular tight junction assembly / tissue homeostasis / primordial germ cell migration / integrin activation / leukocyte tethering or rolling / type I transforming growth factor beta receptor binding / focal adhesion assembly / myoblast fusion / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / cell migration involved in sprouting angiogenesis / axon extension / cardiac muscle cell differentiation / myoblast differentiation / regulation of cell morphogenesis / mesodermal cell differentiation / glycinergic synapse / cell fate specification / cell projection organization / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of vascular permeability / positive regulation of fibroblast migration / negative regulation of Rho protein signal transduction / cardiac muscle tissue development / protein localization to membrane / integrin complex / regulation of spontaneous synaptic transmission / cell adhesion mediated by integrin / heterotypic cell-cell adhesion / lamellipodium assembly / I band / negative regulation of vasoconstriction / sarcomere organization / muscle organ development / leukocyte cell-cell adhesion / dendrite morphogenesis / negative regulation of neuron differentiation / positive regulation of wound healing / response to muscle activity / limb development
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin EGF domain / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / : / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / FERM central domain / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / EGF-like domain signature 1. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-1 / Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Zhang, P.F. / Wu, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2024
タイトル: Acetyl-NPKY of integrin-beta 1 binds KINDLIN2 to control endothelial cell proliferation and junctional integrity.
著者: Sidibe, A. / Mykuliak, V.V. / Zhang, P. / Hytonen, V.P. / Wu, J. / Wehrle-Haller, B.
履歴
登録2023年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2
B: Fermitin family homolog 2
C: Integrin beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,2173
ポリマ－124,2173
非ポリマー00
水4,396244
1
A: Fermitin family homolog 2
C: Integrin beta-1

B: Fermitin family homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,2173
ポリマ－124,2173
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area5470 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area40970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.487, 102.093, 76.029
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2 / Kindlin-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1


分子量: 61276.211 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-336,513-680 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fermt2, Plekhc1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8CIB5
#2: タンパク質・ペプチド Integrin beta-1 / Fibronectin receptor subunit beta / VLA-4 subunit beta


分子量: 1664.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P09055
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 10% isopropanal

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月7日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→102.09 Å / Num. obs: 69860 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 1.728 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 3942 / CC1/2: 0.394 / % possible all: 87.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
ADSCデータ収集
Cootモデル構築
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5XPY

5xpy


解像度: 2.04→75.49 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2302 3350 4.83 %
Rwork0.1938 --
obs0.1955 69366 98.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→75.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6797 0 0 244 7041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076972
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8129484
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.5462445
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491089
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071191
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.04-2.070.46691200.45082167X-RAY DIFFRACTION79
2.07-2.10.46081340.40552766X-RAY DIFFRACTION98
2.1-2.140.37311350.40062671X-RAY DIFFRACTION97
2.14-2.170.40191360.36162726X-RAY DIFFRACTION97
2.17-2.210.43371340.33722765X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.250.40431380.36972785X-RAY DIFFRACTION99
2.25-2.290.36541490.34912759X-RAY DIFFRACTION99
2.29-2.340.3731380.31872747X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.390.32951440.29482771X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.450.35111610.26862789X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.510.33781550.23932739X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.580.27851450.22092752X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.650.23891210.20832815X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.740.24771470.20462800X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.830.2231540.20172780X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.950.26231250.20372793X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.080.26161200.20292760X-RAY DIFFRACTION98
3.08-3.240.20941540.19462774X-RAY DIFFRACTION99
3.24-3.450.22721720.18222764X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.710.22641320.17262804X-RAY DIFFRACTION100
3.71-4.090.19531280.16032814X-RAY DIFFRACTION99
4.09-4.680.17151370.1452802X-RAY DIFFRACTION100
4.68-5.890.21911260.18092814X-RAY DIFFRACTION99
5.9-75.490.18031450.16422859X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.3364 Å / Origin y: -5.0603 Å / Origin z: 13.5829 Å
111213212223313233
T0.4846 Å2-0.0161 Å20.0217 Å2-0.5313 Å2-0.0214 Å2--0.4639 Å2
L0.6976 °2-0.0624 °20.4545 °2-0.1632 °20.0317 °2--0.018 °2
S0.0028 Å °0.0728 Å °-0.1163 Å °-0.0262 Å °0.0364 Å °-0.0075 Å °0.05 Å °0.0202 Å °-0.0403 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る