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- PDB-8tci: Crystal structure of DNMT3C-DNMT3L in complex with CGG DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tci
タイトルCrystal structure of DNMT3C-DNMT3L in complex with CGG DNA
要素
  • (5'-D(P*CP*AP*TP*G)-R(P*(PYO))-D(P*GP*GP*TP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3C
キーワードTRANSFERASE / DNA cytosine methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / piRNA-mediated retrotransposon silencing by heterochromatin formation / retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / genomic imprinting / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity ...: / piRNA-mediated retrotransposon silencing by heterochromatin formation / retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / genomic imprinting / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / ESC/E(Z) complex / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / catalytic complex / heterochromatin / enzyme activator activity / DNA methylation / condensed nuclear chromosome / stem cell differentiation / placenta development / spermatogenesis / methylation / cell differentiation / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase ...: / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3C / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Khudaverdyan, N. / Song, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: The structure of DNA methyltransferase DNMT3C reveals an activity-tuning mechanism for DNA methylation.
著者: Khudaverdyan, N. / Lu, J. / Chen, X. / Herle, G. / Song, J.
履歴
登録2023年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3C
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3C
E: (5'-D(P*CP*AP*TP*G)-R(P*(PYO))-D(P*GP*GP*TP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
F: (5'-D(P*CP*AP*TP*G)-R(P*(PYO))-D(P*GP*GP*TP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,6308
ポリマ－125,8616
非ポリマー7692
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13020 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area46490 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)63.088, 189.509, 62.864
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3C / Dnmt3c


分子量: 32535.496 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 458-740 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dnmt3c, Gm14490 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0DOY1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like


分子量: 23024.424 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 181-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJW3
#3: DNA鎖 (5'-D(P*CP*AP*TP*G)-R(P*(PYO))-D(P*GP*GP*TP*CP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*GP*CP*AP*TP*G)-3')


分子量: 7370.751 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2% v/v Tacsimate, pH 8.0, 0.1 M Tris, pH 8.5, 16% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2022年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→50 Å / Num. obs: 23776 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.93 / CC star: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.118 / Rrim(I) all: 0.224 / Χ2: 5.874 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.2-3.313.30.99923870.5490.8420.6451.1921.36299.5
3.31-3.453.30.72423630.6430.8850.4650.8621.53499.7
3.45-3.63.30.53123560.7310.9190.3370.6311.8799.4
3.6-3.793.30.38723680.8390.9550.2460.462.27499.4
3.79-4.033.30.32423740.8890.970.2050.3852.95799.4
4.03-4.343.40.24723490.9250.980.1540.2914.65799.1
4.34-4.783.40.21123810.940.9840.1310.2497.53699.1
4.78-5.473.50.17823630.950.9870.110.216.61799.1
5.47-6.893.70.14124110.9760.9940.0850.1656.24199.9
6.89-503.80.09824240.9710.9930.0590.11420.434100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6U8P

6u8p


解像度: 3.19→44.56 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2567 2021 8.53 %
Rwork0.2248 --
obs0.2277 23704 96.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.19→44.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7382 984 52 0 8418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56212102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9053302
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051398
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.19-3.270.3405900.34021019X-RAY DIFFRACTION63
3.27-3.360.36781430.30531561X-RAY DIFFRACTION99
3.36-3.460.30071540.30031590X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.570.28911480.27521610X-RAY DIFFRACTION99
3.57-3.70.30221490.26331605X-RAY DIFFRACTION100
3.7-3.850.29531440.25291548X-RAY DIFFRACTION99
3.85-4.020.29571480.24611580X-RAY DIFFRACTION99
4.02-4.230.24431600.22831609X-RAY DIFFRACTION99
4.23-4.50.24051530.19821574X-RAY DIFFRACTION99
4.5-4.840.2361390.19151615X-RAY DIFFRACTION99
4.84-5.330.23531450.20561534X-RAY DIFFRACTION99
5.33-6.10.24191470.22551606X-RAY DIFFRACTION100
6.1-7.670.23791560.21721614X-RAY DIFFRACTION100
7.69-44.560.21941450.1841618X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.3682 Å / Origin y: -2.9605 Å / Origin z: 15.6081 Å
111213212223313233
T0.5137 Å20.0032 Å20.0135 Å2-0.5447 Å20.0051 Å2--0.4954 Å2
L0.0874 °20.0482 °20.018 °2-2.7803 °22.02 °2--1.553 °2
S0.0114 Å °-0.0063 Å °0.0182 Å °-0.0052 Å °-0.2488 Å °0.3707 Å °-0.0194 Å °-0.2366 Å °0.2271 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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