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- PDB-8tbp: HLA-DRB1*15:01 in complex with smith antigen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tbp
タイトルHLA-DRB1*15:01 in complex with smith antigen
要素
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
  • Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Human Leukocyte Antigen / HLA / Major Histocompatibility Complex / MHC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II ...regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of kinase activity / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of monocyte differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / snRNP binding / small nuclear ribonucleoprotein complex / CD4 receptor binding / intermediate filament / U4 snRNP / U2 snRNP / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / T-helper 1 type immune response / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / polysaccharide binding / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / Generation of second messenger molecules / macrophage differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / epidermis development / U5 snRNP / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / detection of bacterium / T cell receptor binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / negative regulation of T cell proliferation / catalytic step 2 spliceosome / MHC class II antigen presentation / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / spliceosomal complex / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / mRNA splicing, via spliceosome / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cognition / endocytic vesicle membrane / positive regulation of protein phosphorylation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / Downstream TCR signaling / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / immune response / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Small ribonucleoprotein associated, SmB/SmN / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / LSM domain ...: / Small ribonucleoprotein associated, SmB/SmN / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1262111426 Å
データ登録者Ting, Y.T. / Broury, A. / Ooi, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Smith-specific regulatory T cells halt the progression of lupus nephritis.
著者: Eggenhuizen, P.J. / Cheong, R.M.Y. / Lo, C. / Chang, J. / Ng, B.H. / Ting, Y.T. / Monk, J.A. / Loh, K.L. / Broury, A. / Tay, E.S.V. / Shen, C. / Zhong, Y. / Lim, S. / Chung, J.X. / Kandane- ...著者: Eggenhuizen, P.J. / Cheong, R.M.Y. / Lo, C. / Chang, J. / Ng, B.H. / Ting, Y.T. / Monk, J.A. / Loh, K.L. / Broury, A. / Tay, E.S.V. / Shen, C. / Zhong, Y. / Lim, S. / Chung, J.X. / Kandane-Rathnayake, R. / Koelmeyer, R. / Hoi, A. / Chaudhry, A. / Manzanillo, P. / Snelgrove, S.L. / Morand, E.F. / Ooi, J.D.
履歴
登録2023年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
C: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
D: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
E: Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide
F: Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2418
ポリマ－89,7996
非ポリマー4422
水181
1
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
E: Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1214
ポリマ－44,9003
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7440 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area18120 Å2
手法PISA
2
C: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
D: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain
F: Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1214
ポリマ－44,9003
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7540 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area18000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.080, 95.080, 294.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 21185.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Human leukocyte antigen DRB1 / HLA-DRB1


分子量: 22073.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01911
#3: タンパク質・ペプチド Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide / Smith Antigen / snRNP-N / Sm protein D / Sm-D / Sm protein N / Sm-N / SmN / Tissue-specific-splicing protein


分子量: 1639.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPN, HCERN3, SMN / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63162
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.78 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2022年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.12→46.9312243917 Å / Num. obs: 24942 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 66.3722339896 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rpim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 3.12→3.33 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 4343 / CC1/2: 0.736

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1262111426→46.9312243917 Å / SU ML: 0.407230754254 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32617264364 / 位相誤差: 25.2040563935
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253401102757 1222 4.93916979912 %
Rwork0.202752776344 23519 -
obs0.205258999018 24741 99.6134798889 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.20086933 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1262111426→46.9312243917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6224 0 28 1 6253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00365956401826434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7323699630858769
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461341473894948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004879819336341147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.27875306383791
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1262111426-3.25130.3526135533351420.300268992612478X-RAY DIFFRACTION97.8707508405
3.2513-3.39930.3197457042991210.2467321083562594X-RAY DIFFRACTION99.9631811487
3.3993-3.57840.267245542611340.2291053011922540X-RAY DIFFRACTION99.8879342548
3.5784-3.80250.2784023234511320.2085408798592611X-RAY DIFFRACTION99.9635568513
3.8025-4.0960.2727710346021320.201452293932570X-RAY DIFFRACTION99.9630040696
4.096-4.50790.2131849793221300.16931245882620X-RAY DIFFRACTION99.7822931785
4.5079-5.15950.2049178527321420.1639931676762617X-RAY DIFFRACTION99.8552298227
5.1595-6.49770.3005581166111370.1997891322842663X-RAY DIFFRACTION99.8573466476

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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