+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8t0t | ||||||
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Title | Structure of Compound 4 bound to human ALDH1A1 | ||||||
Components | Aldehyde dehydrogenase 1A1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / Inhibitor Complex / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information fructosamine catabolic process / 3-deoxyglucosone dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / maintenance of lens transparency / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / aminobutyraldehyde dehydrogenase activity / retinal dehydrogenase / aminobutyraldehyde dehydrogenase / Fructose catabolism ...fructosamine catabolic process / 3-deoxyglucosone dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / maintenance of lens transparency / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / aminobutyraldehyde dehydrogenase activity / retinal dehydrogenase / aminobutyraldehyde dehydrogenase / Fructose catabolism / Ethanol oxidation / cellular aldehyde metabolic process / RA biosynthesis pathway / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) / cellular detoxification of aldehyde / androgen binding / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / negative regulation of cold-induced thermogenesis / retinal dehydrogenase activity / retinol metabolic process / retinoid metabolic process / GTPase activator activity / NAD binding / axon / synapse / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Hurley, T.D. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Chem.Biol.Interact. / Year: 2024 Title: Development of substituted benzimidazoles as inhibitors of human aldehyde dehydrogenase 1A isoenzymes. Authors: Takahashi, C. / Chtcherbinine, M. / Huddle, B.C. / Wilson, M.W. / Emmel, T. / Hohlman, R.M. / McGonigal, S. / Buckanovich, R.J. / Larsen, S.D. / Hurley, T.D. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8t0t.cif.gz | 213.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8t0t.ent.gz | 168.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8t0t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t0/8t0t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t0/8t0t | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8t0nC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 54924.617 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ALDH1A1, ALDC, ALDH1, PUMB1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P00352, Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor, retinal dehydrogenase |
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#2: Chemical | ChemComp-YB / |
#3: Chemical | ChemComp-Y6E / Mass: 478.539 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Formula: C25H23FN4O3S / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION |
#4: Chemical | ChemComp-CL / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.5 % / Description: plates |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.4 Details: 10% PEG 3350, 100 mM Bis-Tris, 200 mM NaCl, 10 mM YbCl3 PH range: 6.2-6.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Nov 15, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.75→50 Å / Num. obs: 51200 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 9.2 % / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.075 / Χ2: 1.032 / Net I/σ(I): 15.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75→35.03 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 24.84 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→35.03 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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