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- PDB-8t0s: Crystal structure of UBE2G2 adduct with phenethyl isothiocyanate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t0s
タイトルCrystal structure of UBE2G2 adduct with phenethyl isothiocyanate (PEITC) at the Cys48 position
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2
キーワードLIGASE / Human E2 enzyme UBE2G2 / UBE2G2 adduct / phenethyl isothiocyanate / PEITC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / endoplasmic reticulum mannose trimming / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity ...regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / endoplasmic reticulum mannose trimming / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein autoubiquitination / ERAD pathway / lipid droplet / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / learning or memory / neuronal cell body / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ring finger domain / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2 / E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wang, C. / Shaw, G.X. / Shi, G. / Ji, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of UBE2G2 adduct with phenethyl isothiocyanate (PEITC) at the Cys48 position
著者: Wang, C. / Shaw, G.X. / Shi, G. / Ji, X.
履歴
登録2023年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2
B: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1413
ポリマ－22,0792
非ポリマー621
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Human UBE2G2 adduct with phenylethyl isothiocyanate at the C48 position in complex with G2BR from human gp78
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.894, 59.345, 67.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme G2 / Ubiquitin carrier protein G2 / Ubiquitin-protein ligase G2


分子量: 18713.371 Da / 分子数: 1 / 変異: C75S, C89S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human UBE2G2(C75S/C89S) protein was treated with phenylethyl isothiocyanate when the Cys48 side chain formed a covalent bond with the ligand, resulting in the 6M6 as a non-standard amino acid residue.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2G2, UBC7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60604, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase AMFR / Autocrine motility factor receptor / AMF receptor / RING finger protein 45 / gp78


分子量: 3365.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The G2BR domain contains residues 574-600 from human E3 enzyme gp78
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9UKV5, RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting)
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG MME 5000, NaCl, etc.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月17日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 14738 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.109 / Χ2: 0.985 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 106223
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-2.027.10.8814610.8120.9470.3570.9520.98199.9
2.02-2.17.20.53414350.9160.9780.2140.5761.03100
2.1-2.27.20.39914410.9360.9830.160.4311.026100
2.2-2.317.30.28914630.9670.9920.1150.3110.996100
2.31-2.467.30.22614350.9770.9940.0890.2431.028100
2.46-2.657.30.17714670.9840.9960.0690.1910.959100
2.65-2.917.30.13314630.990.9980.0520.1431.026100
2.91-3.337.30.11414900.9930.9980.0450.1220.97100
3.33-4.27.30.09314970.9940.9980.0370.10.922100
4.2-306.80.0815860.9930.9980.0330.0870.91799

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→27.7 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 1000 6.85 %Random selection
Rwork0.1739 ---
obs0.1763 14602 99.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→27.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1533 0 4 167 1704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071721
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.912339
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.966683
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055239
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007317
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.050.30541390.22831899X-RAY DIFFRACTION99
2.05-2.180.22381420.20481923X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.350.26221400.18951902X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.590.25681410.19811927X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.960.18591430.18481940X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.730.2231440.16881958X-RAY DIFFRACTION100
3.73-27.70.18271510.16012053X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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