[日本語] English
万見
- PDB-8t0q: Open state of lysine 5,6-aminomutase from Thermoanaerobacter teng... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t0q
タイトルOpen state of lysine 5,6-aminomutase from Thermoanaerobacter tengcongensis
要素
  • D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
  • D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
キーワードISOMERASE / lysine 5 / 6-aminomutase / cobalamin / Vitamin B12 / Pyridoxal phosphate / radical
機能・相同性
機能・相同性情報


cobalamin binding / catalytic activity / protein dimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase TIM-barrel domain of alpha subunit / Dimerisation domain of d-ornithine 4,5-aminomutase / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / COBALAMIN / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit / D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Tian, S. / Voss, P. / Pham, K. / Klose, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Catalysis in Motion: Large-Scale Domain Shift Enables Co-C Bond Homolysis in Lysine 5,6-Aminomutase
著者: Tian, S. / Voss, P. / Pham, K. / Toba, D. / Liu, M. / Das, N. / Yachuw, S. / Denault, C. / Klose, T. / Uyeda, C.
履歴
登録2023年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
B: D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
C: D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
D: D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,50510
ポリマ－178,8474
非ポリマー3,6576
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit


分子量: 29728.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)
遺伝子: TTE0727 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8RBT2
#2: タンパク質 D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit


分子量: 59695.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)
遺伝子: TTE0726 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8RBT3
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Lysine 5,6-aminomutase from Thermoanaerobacter tengcongensis
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8.5
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 200 nm
撮影電子線照射量: 57.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1482472 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 93.89 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00312589
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.99617068
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.9421777
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1311929
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032186

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る