[日本語] English
万見
- PDB-8szu: Structure of Kdac1-Citarinostat complex from Acinetobacter baumannii -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8szu
タイトルStructure of Kdac1-Citarinostat complex from Acinetobacter baumannii
要素Histone deacetylase domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / histone deacetylase / metallohydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone deacetylase activity / epigenetic regulation of gene expression / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Citarinostat / Histone deacetylase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Watson, P.R. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM49758 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2023
タイトル: Structure and Function of Kdac1, a Class II Deacetylase from the Multidrug-Resistant Pathogen Acinetobacter baumannii .
著者: Watson, P.R. / Christianson, D.W.
履歴
登録2023年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月8日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase domain-containing protein
B: Histone deacetylase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,03912
ポリマ－80,8802
非ポリマー2,15910
水5,981332
1
A: Histone deacetylase domain-containing protein
B: Histone deacetylase domain-containing protein
ヘテロ分子

A: Histone deacetylase domain-containing protein
B: Histone deacetylase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,07824
ポリマ－161,7604
非ポリマー4,31820
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area13610 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area43180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.594, 80.594, 204.645
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-637-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase domain-containing protein


分子量: 40439.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: R8YPJ7
#2: 化合物
ChemComp-X4U / Citarinostat / 2-[(2-chlorophenyl)(phenyl)amino]-N-[7-(hydroxyamino)-7-oxoheptyl]pyrimidine-5-carboxamide


分子量: 467.948 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H26ClN5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.2 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10mg/mL Kdac1 0.2 M magnesium chloride hexahydrate and 20% PEG 3,350 (w/v) seeded

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→43.73 Å / Num. obs: 783129 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 18.68 Å2 / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique obs: 67310 / CC1/2: 0.818

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Zanudaデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→43.73 Å / SU ML: 0.1581 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.1 / 位相誤差: 18.2055
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2113 3513 5.08 %
Rwork0.1833 65641 -
obs0.1847 69154 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→43.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5298 0 120 332 5750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00695544
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94877540
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0568832
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0069975
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4034772
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.770.26981270.22222440X-RAY DIFFRACTION94.76
1.77-1.80.2461260.21522605X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.820.28111330.20612574X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.850.24241480.19592578X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.880.25661480.19512596X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.910.21541240.18642604X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.950.20521410.17512577X-RAY DIFFRACTION100
1.95-1.990.22361290.17642604X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.030.20991430.17532602X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.070.22041280.17982631X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.120.21761310.17442610X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.170.19651400.17522599X-RAY DIFFRACTION99.96
2.17-2.230.21271360.17632609X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.30.16661350.18152622X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.370.24021530.1792614X-RAY DIFFRACTION99.96
2.37-2.450.17691420.18292594X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.550.20751520.19342618X-RAY DIFFRACTION99.96
2.55-2.670.20391470.19042617X-RAY DIFFRACTION99.96
2.67-2.810.22331270.2052641X-RAY DIFFRACTION99.93
2.81-2.990.22931680.20242641X-RAY DIFFRACTION99.96
2.99-3.220.26121350.20572671X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.540.23051500.19072667X-RAY DIFFRACTION100
3.54-4.050.19331560.17352682X-RAY DIFFRACTION100
4.05-5.10.16671480.14632742X-RAY DIFFRACTION99.97
5.1-43.730.19711460.18092903X-RAY DIFFRACTION99.51

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る