+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8sxi | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CH505 Disulfide Stapled SOSIP Bound to b12 Fab | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN/Immune System / HIV-1 / Envelope / Env / Ectodomain / Fusion protein / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-Immune System complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | ||||||
![]() | Henderson, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Microsecond dynamics control the HIV-1 Envelope conformation. 著者: Ashley L Bennett / Robert Edwards / Irina Kosheleva / Carrie Saunders / Yishak Bililign / Ashliegh Williams / Pimthada Bubphamala / Katayoun Manosouri / Kara Anasti / Kevin O Saunders / S ...著者: Ashley L Bennett / Robert Edwards / Irina Kosheleva / Carrie Saunders / Yishak Bililign / Ashliegh Williams / Pimthada Bubphamala / Katayoun Manosouri / Kara Anasti / Kevin O Saunders / S Munir Alam / Barton F Haynes / Priyamvada Acharya / Rory Henderson / ![]() 要旨: The HIV-1 Envelope (Env) glycoprotein facilitates host cell fusion through a complex series of receptor-induced structural changes. Although remarkable progress has been made in understanding the ...The HIV-1 Envelope (Env) glycoprotein facilitates host cell fusion through a complex series of receptor-induced structural changes. Although remarkable progress has been made in understanding the structures of various Env conformations, microsecond timescale dynamics have not been studied experimentally. Here, we used time-resolved, temperature-jump small-angle x-ray scattering to monitor structural rearrangements in an HIV-1 Env SOSIP ectodomain construct with microsecond precision. In two distinct Env variants, we detected a transition that correlated with known Env structure rearrangements with a time constant in the hundreds of microseconds range. A previously unknown structural transition was also observed, which occurred with a time constant below 10 μs, and involved an order-to-disorder transition in the trimer apex. Using this information, we engineered an Env SOSIP construct that locks the trimer in the prefusion closed state by connecting adjacent protomers via disulfides. Our findings show that the microsecond timescale structural dynamics play an essential role in controlling the Env conformation with impacts on vaccine design. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 425.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 351.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 40853MC ![]() 8sxjC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51446.805 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: env / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 14265.115 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() #3: 抗体 | 分子量: 14370.952 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() #4: 抗体 | 分子量: 11877.216 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() Has protein modification | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SUBSPECIES / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.1 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2480 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 100 nm |
撮影 | 電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
---|---|
3次元再構成 | 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 151789 / 対称性のタイプ: POINT |