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- PDB-8swy: PARP4 ART domain bound to NADH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8swy
タイトルPARP4 ART domain bound to NADH
要素Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
キーワードTRANSFERASE / PARP family / ADP-ribosyltransferase / marylation / vault
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Maturation of nucleoprotein / Maturation of nucleoprotein / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / spindle microtubule ...: / Maturation of nucleoprotein / Maturation of nucleoprotein / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / spindle microtubule / protein modification process / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / ribonucleoprotein complex / DNA repair / DNA damage response / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4 / VIT domain / Vault protein inter-alpha-trypsin domain / VIT domain profile. / Vault protein Inter-alpha-Trypsin domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / von Willebrand factor type A domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain ...Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4 / VIT domain / Vault protein inter-alpha-trypsin domain / VIT domain profile. / Vault protein Inter-alpha-Trypsin domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / von Willebrand factor type A domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Frigon, L. / Pascal, J.M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT153295 カナダ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Structural and biochemical analysis of the PARP1-homology region of PARP4/vault PARP.
著者: Frigon, L. / Pascal, J.M.
履歴
登録2023年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
C: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6429
ポリマ－85,9423
非ポリマー1,6996
水91951
1
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4974
ポリマ－28,6471
非ポリマー8503
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4974
ポリマ－28,6471
非ポリマー8503
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6471
ポリマ－28,6471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.904, 151.699, 104.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4 / 193 kDa vault protein / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 4 / ARTD4 / PARP- ...193 kDa vault protein / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 4 / ARTD4 / PARP-related/IalphaI-related H5/proline-rich / PH5P / Poly [ADP-ribose] polymerase 4 / PARP-4 / Vault poly(ADP-ribose) polymerase / VPARP


分子量: 28647.484 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP4, ADPRTL1, KIAA0177, PARPL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UKK3, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 21% PEG3350, 0.2M sodium citrate tribasic dihydrate, 1% ethylene glycol, 800uM NADH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→46.41 Å / Num. obs: 58576 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 1.11 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.55→2.66 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 1.426 / Num. measured all: 35054 / Num. unique obs: 3729 / CC1/2: 0.612 / Rpim(I) all: 0.486 / Rrim(I) all: 1.509 / Χ2: 0.83 / Net I/σ(I) obs: 1.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→46.41 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 30.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2536 2924 4.99 %
Rwork0.2108 --
obs0.2129 58576 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→46.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5671 0 112 51 5834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095892
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2997976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5222192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07923
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111011
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.590.43161450.40182672X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.640.43341380.37452609X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.680.40691510.34452671X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.740.36621220.33222683X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.790.35141360.29842634X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.850.30881420.27882640X-RAY DIFFRACTION100
2.85-2.920.31041670.26152623X-RAY DIFFRACTION100
2.92-2.990.28661520.26252664X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.070.33981220.25682679X-RAY DIFFRACTION100
3.07-3.160.31461710.26932591X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.270.30541170.27092655X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.380.30591550.25432653X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.520.31031360.20312645X-RAY DIFFRACTION100
3.52-3.680.32841230.2162682X-RAY DIFFRACTION100
3.68-3.870.23741110.2062656X-RAY DIFFRACTION100
3.87-4.110.24111310.21012649X-RAY DIFFRACTION100
4.11-4.430.21151550.16862666X-RAY DIFFRACTION100
4.43-4.880.19871330.17252626X-RAY DIFFRACTION100
4.88-5.580.23231130.18372689X-RAY DIFFRACTION100
5.58-7.030.27681390.23082628X-RAY DIFFRACTION100
7.03-46.410.20971650.1782637X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.9878 Å / Origin y: 12.5248 Å / Origin z: 29.213 Å
111213212223313233
T0.5818 Å2-0.0527 Å20.0375 Å2-0.7386 Å2-0.0556 Å2--0.6416 Å2
L0.4689 °20.0594 °2-0.1451 °2-0.5277 °2-0.643 °2--0.7542 °2
S0.1181 Å °-0.1501 Å °0.0353 Å °-0.0947 Å °-0.1197 Å °0.0779 Å °0.0402 Å °0.1524 Å °0.0137 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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