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万見
- PDB-8sw1: Puromycin-sensitive aminopeptidase with bound peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sw1
タイトルPuromycin-sensitive aminopeptidase with bound peptide
要素
  • Polyglutamine peptide
  • Puromycin-sensitive aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / aminopeptidase / zinc metallopeptidase / M1 family / four domains / polyglutamine peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosol alanyl aminopeptidase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / peptide binding / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to hypoxia / proteolysis ...cytosol alanyl aminopeptidase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / peptide binding / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to hypoxia / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy ...Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Puromycin-sensitive aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Rodgers, D.W. / Madabushi, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS38041 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM130954 米国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)DA02243 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2023
タイトル: Structure of puromycin-sensitive aminopeptidase and polyglutamine binding.
著者: Madabushi, S. / Chow, K.M. / Song, E.S. / Goswami, A. / Hersh, L.B. / Rodgers, D.W.
履歴
登録2023年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Puromycin-sensitive aminopeptidase
B: Polyglutamine peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5613
ポリマ－103,4962
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Yamamoto, Y, Li, HL, ushiyama, I, Nishimura, A, Ohkubo, I, Nishi, K. (2000) Forensic Sci. Int. 113, 143-146.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area35520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.745, 256.562, 60.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Puromycin-sensitive aminopeptidase / PSA / Cytosol alanyl aminopeptidase / AAP-S


分子量: 101860.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal 33 residues and C-terminal 5 residues of expressed protein not located in crystal structure. The N-terminal sequence includes a polyhistidine tag and TEV cleavage sequence. The ...詳細: N-terminal 33 residues and C-terminal 5 residues of expressed protein not located in crystal structure. The N-terminal sequence includes a polyhistidine tag and TEV cleavage sequence. The entire sequence shown was present in the crystallized protein.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPEPPS, PSA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P55786, cytosol alanyl aminopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Polyglutamine peptide


分子量: 1635.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Polyglutamine peptide: KKQQQQQQQQQQQQQQQKK. Six residues modeled as polyalanine.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細The polyglutamine peptide, KKQQQQQQQQQQQQQQQKK, was modeled as six alanine residues.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.24 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 5-8 mg/ml PSA mixed 1:1 with 15% PEG 4K, 0.1 M Tris (pH 8.5), 0.5 M sodium chloride, and 1.5% v/v dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→50 Å / Num. obs: 13423 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.156 / Χ2: 1.085 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.65-3.843.60.56718760.6970.9060.3460.6691.08299.7
3.84-4.083.70.44218880.8470.9580.2640.5181.11699.6
4.08-4.43.70.30418700.9250.980.180.3551.02699.6
4.4-4.843.70.20718850.9630.9910.1220.2421.12799.3
4.84-5.543.70.16319460.9730.9930.0960.1911.09699.5
5.54-6.983.60.1418990.9840.9960.0820.1631.09698.6
6.98-503.40.07120590.9930.9980.0420.0831.05198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.65→47.52 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 1273 10 %
Rwork0.2565 --
obs0.2603 12728 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→47.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6886 0 1 0 6887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4389562
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5312583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391058
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041232
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.65-3.80.41771400.36161254X-RAY DIFFRACTION99
3.8-3.970.35321390.31471254X-RAY DIFFRACTION100
3.97-4.180.32941390.3051255X-RAY DIFFRACTION100
4.18-4.440.33991400.30881249X-RAY DIFFRACTION99
4.44-4.780.38231360.29521251X-RAY DIFFRACTION99
4.78-5.260.29371410.261260X-RAY DIFFRACTION99
5.26-6.020.28151430.28871277X-RAY DIFFRACTION99
6.02-7.580.29551440.25911293X-RAY DIFFRACTION98
7.59-47.520.22481510.18031362X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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