PDB-8svn: Crystal structure of the apo form of pregnane X receptor ligand b...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8svn

タイトル

Crystal structure of the apo form of pregnane X receptor ligand binding domain

要素

Pregnane X receptor ligand binding domain fused to SRC-1 coactivator peptide

キーワード

TRANSCRIPTION / Pregnane X receptor (PXR) / promiscuous ligand-activated protein / nuclear receptor subfamily 1 / transcriptional regulator / and drug metabolism.

機能・相同性

機能・相同性情報

cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development ...cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development / male mating behavior / steroid metabolic process / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear retinoid X receptor binding / xenobiotic catabolic process / response to retinoic acid / progesterone receptor signaling pathway / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cellular response to hormone stimulus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / estrous cycle / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / xenobiotic metabolic process / positive regulation of neuron differentiation / cerebellum development / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / hippocampus development / response to progesterone / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cerebral cortex development / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / male gonad development / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / response to estradiol / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / cell differentiation / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å

データ登録者

Garcia-Maldonado, E. / Huber, A.D. / Nithianantham, S. / Miller, D.J. / Chen, T.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Chemical manipulation of an activation/inhibition switch in the nuclear receptor PXR.
著者: Garcia-Maldonado, E. / Huber, A.D. / Chai, S.C. / Nithianantham, S. / Li, Y. / Wu, J. / Poudel, S. / Miller, D.J. / Seetharaman, J. / Chen, T.

履歴

登録	2023年5月17日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2024年5月15日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年5月29日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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PDB形式	pdb8svn.ent.gz	198.9 KB	表示	PDB形式
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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

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文書・詳細版	8svn_full_validation.pdf.gz	441.4 KB	表示
XML形式データ	8svn_validation.xml.gz	21.2 KB	表示
CIF形式データ	8svn_validation.cif.gz	29 KB	表示
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関連構造データ

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リンク

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#258 - 2021年6月
糖質コルチコイド受容体とデキサメタゾン (Glucocorticoid Receptor and Dexamethasone)
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Oct・Sox転写因子 (Oct and Sox Transcription Factors)
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類似性 (2)
#37 - 2003年1月
血清アルブミン (Serum Albumin)
類似性 (1)
#183 - 2015年3月
フォトトロピン (Phototropin)
類似性 (2)
#190 - 2015年10月
2つの要素で構成される検知・応答系 (Two-component Systems)
類似性 (2)
#67 - 2005年7月
TATA結合タンパク質 (TATA-Binding Protein)
類似性 (1)
#98 - 2008年2月
低分子干渉RNA (Small Interfering RNA)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Pregnane X receptor ligand binding domain fused to SRC-1 coactivator peptide

B: Pregnane X receptor ligand binding domain fused to SRC-1 coactivator peptide

79.8 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration, Dimer

単位格子

Length a, b, c (Å)	83.990, 89.653, 106.873
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Pregnane X receptor ligand binding domain fused to SRC-1 coactivator peptide 分子量: 39895.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1I2, PXR, NCOA1, BHLHE74, SRC1 / プラスミド: pET-3A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: O75469, UniProt: Q15788, histone acetyltransferase
#2: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 合成 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.52 Å³/Da / 溶媒含有率: 51.22 % / 解説: Rectangular shaped crystal
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: in 0.1 M HEPES pH 7.0, and 14% Isopropanol

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月6日
放射	モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.2→89.65 Å / Num. obs: 41701 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / B_iso Wilson estimate: 58 Å² / CC_1/2: 0.998 / R_merge(I) obs: 0.099 / R_pim(I) all: 0.028 / R_rim(I) all: 0.103 / Χ²: 1.02 / Net I/σ(I): 13.6
反射シェル	解像度: 2.2→2.27 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / R_merge(I) obs: 1.546 / Num. measured all: 50090 / Num. unique obs: 3574 / CC_1/2: 0.753 / R_pim(I) all: 0.424 / R_rim(I) all: 1.603 / Χ²: 1.05 / Net I/σ(I) obs: 1.9

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.20.1_4487)	精密化
Aimless		データスケーリング
XDS		データ削減
PHENIX	1.20.1_4487	位相決定

精密化

構造決定の手法:

フーリエ合成 / 解像度: 2.2→53.44 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.45 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2354	2133	5.12 %	Random selection
R_work	0.2104	-	-	-
obs	0.2141	41631	99.94 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.2→53.44 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4569	0	0	72	4641

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.003	4697
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.57	6344
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	14.247	1736
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.036	708
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.006	810

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.2-2.25	0.3616	134	0.3259	2604	X-RAY DIFFRACTION	100
2.25-2.31	0.3127	136	0.2741	2584	X-RAY DIFFRACTION	100
2.31-2.37	0.2919	149	0.2487	2617	X-RAY DIFFRACTION	100
2.37-2.44	0.2708	143	0.2403	2574	X-RAY DIFFRACTION	100
2.44-2.52	0.2704	141	0.25	2601	X-RAY DIFFRACTION	100
2.52-2.61	0.2944	131	0.2537	2609	X-RAY DIFFRACTION	100
2.61-2.71	0.3093	158	0.2804	2615	X-RAY DIFFRACTION	100
2.71-2.84	0.3154	135	0.2597	2601	X-RAY DIFFRACTION	100
2.84-2.99	0.2667	133	0.2388	2631	X-RAY DIFFRACTION	100
2.99-3.17	0.2596	166	0.2402	2591	X-RAY DIFFRACTION	100
3.17-3.42	0.2853	149	0.2442	2636	X-RAY DIFFRACTION	100
3.42-3.76	0.2646	157	0.2067	2634	X-RAY DIFFRACTION	100
3.76-4.31	0.2393	134	0.1926	2663	X-RAY DIFFRACTION	100
4.31-5.42	0.1974	139	0.1788	2698	X-RAY DIFFRACTION	100
5.42-53.44	0.1998	128	0.1949	2840	X-RAY DIFFRACTION	100

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	9.1229	-0.2362	-6.3619	3.7799	2.252	9.5678	-0.2989	-0.5849	-0.6323	1.1091	0.2113	0.5012	1.1631	0.5494	0.663	0.7133	0.147	0.1497	0.4781	0.1072	0.6532	6.7125	13.9351	45.5141
2	1.889	1.0949	-1.432	3.7552	-1.2047	5.0936	-0.2517	0.3771	-0.3333	-0.6308	-0.5395	-0.569	0.1866	0.9054	0.4808	0.5978	-0.0057	0.0262	0.6298	-0.0018	0.5367	21.228	25.8374	21.473
3	6.6458	-0.7749	1.461	1.3507	0.7771	5.0738	-0.2358	0.9994	0.9083	-0.3583	-0.2373	0.1156	-0.8745	0.077	0.2896	0.7717	-0.0485	0.0921	0.6282	0.2117	0.781	18.065	38.7076	17.0402
4	4.3672	1.4525	-1.4615	3.1338	-1.2967	4.4675	-0.0355	0.1751	-0.2612	0.2293	-0.0081	0.1004	0.1437	-0.1257	0.0227	0.4726	0.0226	0.036	0.4987	-0.0558	0.5855	8.341	18.314	27.7405
5	7.6528	1.4215	-0.7439	3.796	0.8123	5.5683	0.0367	-0.0213	0.2222	-0.1732	-0.0754	0.1884	-0.4018	0.1662	0.0523	0.4183	0.0385	0.0643	0.3463	0.0601	0.4807	11.6031	27.6946	30.7467
6	2.3085	0.0411	-0.8066	4.4315	-0.1466	3.8289	-0.0654	0.9034	1.123	-0.7469	0.0945	0.1849	-2.7414	0.0027	-0.045	1.2241	0.001	0.0194	0.5882	0.0743	0.698	10.3017	40.8623	34.8823
7	3.0042	-0.1715	0.1683	4.2649	1.4212	5.3734	-0.0351	0.2883	-0.3189	0.2391	-0.0312	0.6761	0.2884	-0.2812	0.1828	0.4402	0.043	0.1386	0.5169	-0.0012	0.6993	1.2306	23.1662	37.6255
8	0.9205	-1.0512	-1.599	3.8463	-0.0081	3.0341	-0.3452	-0.3197	-0.2024	0.6722	0.0191	0.5443	0.4428	-0.3294	0.3208	0.5606	0.0506	0.2012	0.5266	0.0364	0.5947	-1.9668	24.3764	48.1902
9	0.9097	0.1464	-1.7049	1.1813	1.5908	2.8716	-0.0726	0.2868	0.0307	-0.3612	-0.3278	0.3987	-0.7957	-0.4735	0.5572	0.6053	0.1336	-0.0196	0.5937	-0.0077	0.6391	1.5379	33.7859	28.4984
10	5.1828	1.1873	-1.9634	7.7677	-1.6115	7.6095	-0.3064	0.6797	-0.5672	-0.5417	0.1833	0.489	-0.0349	-0.9597	0.0057	0.5794	0.0112	0.0137	0.6987	-0.1172	0.6215	3.8764	18.1114	16.7131
11	2.7342	0.9357	-1.2073	5.757	-3.294	4.7906	-0.0957	0.4519	0.1085	-0.3998	0.2089	0.1254	0.0542	-0.1724	-0.1996	0.4948	0.0202	0.0107	0.5	-0.0729	0.4039	48.1947	44.9823	0.1855
12	6.7882	1.2972	-1.9966	4.9692	0.7264	3.4816	-0.2803	-0.6515	-0.2427	0.852	-0.118	-0.8154	0.1575	1.1035	0.2627	0.749	-0.054	0.0632	0.9156	0.2574	0.6172	43.7334	33.0575	21.3585
13	3.5138	0.7464	0.0182	4.0584	0.1435	2.9678	0.0186	-0.2388	-0.1609	0.1568	-0.0232	-0.2274	0.0623	0.2995	-0.0485	0.4024	0.0159	-0.0182	0.4369	0.0316	0.386	53.6891	43.7771	5.5693
14	2.4953	2.3094	2.5774	3.6073	0.2756	4.9356	-0.2636	0.2729	-0.0592	-0.3297	0.2216	-0.5541	-0.201	0.5748	-0.1046	0.5168	-0.1188	0.1246	0.6355	0.0583	0.6413	64.5099	57.7666	-0.0168
15	2.178	2.4004	-1.761	2.4225	-2.1856	2.1178	-0.0244	-0.3311	-0.4433	-0.1023	-0.0087	-0.2692	0.5568	0.4042	0.0114	0.6511	0.0085	-0.0475	0.6915	0.082	0.6673	61.3185	40.2938	12.0682
16	3.5346	1.0564	0.4926	3.8955	-0.5639	7.2485	0.1161	0.113	-0.8326	-0.288	-0.0746	-0.0991	1.0825	0.5545	-0.08	0.8855	0.0718	0.1154	0.5149	-0.06	0.7209	54.2322	27.8842	-1.7777

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	CHAIN 'A' AND (RESID 142 THROUGH 161 )
2	X-RAY DIFFRACTION	2	CHAIN 'A' AND (RESID 162 THROUGH 193 )
3	X-RAY DIFFRACTION	3	CHAIN 'A' AND (RESID 194 THROUGH 239 )
4	X-RAY DIFFRACTION	4	CHAIN 'A' AND (RESID 240 THROUGH 268 )
5	X-RAY DIFFRACTION	5	CHAIN 'A' AND (RESID 269 THROUGH 308 )
6	X-RAY DIFFRACTION	6	CHAIN 'A' AND (RESID 309 THROUGH 333 )
7	X-RAY DIFFRACTION	7	CHAIN 'A' AND (RESID 334 THROUGH 358 )
8	X-RAY DIFFRACTION	8	CHAIN 'A' AND (RESID 359 THROUGH 388 )
9	X-RAY DIFFRACTION	9	CHAIN 'A' AND (RESID 389 THROUGH 417 )
10	X-RAY DIFFRACTION	10	CHAIN 'A' AND (RESID 418 THROUGH 458 )
11	X-RAY DIFFRACTION	11	CHAIN 'B' AND (RESID 142 THROUGH 196 )
12	X-RAY DIFFRACTION	12	CHAIN 'B' AND (RESID 197 THROUGH 239 )
13	X-RAY DIFFRACTION	13	CHAIN 'B' AND (RESID 240 THROUGH 358 )
14	X-RAY DIFFRACTION	14	CHAIN 'B' AND (RESID 359 THROUGH 388 )
15	X-RAY DIFFRACTION	15	CHAIN 'B' AND (RESID 389 THROUGH 417 )
16	X-RAY DIFFRACTION	16	CHAIN 'B' AND (RESID 418 THROUGH 460 )

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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