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- PDB-8sui: Joint X-ray/neutron structure of Thermus thermophilus serine hydr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sui
タイトルJoint X-ray/neutron structure of Thermus thermophilus serine hydroxymethyltransferase (TthSHMT) in internal aldimine state with L-Ser bound in a pre-Michalis complex
要素Serine hydroxymethyltransferase
キーワードTRANSFERASE / pyridoxal 5'-phosphate / plp / fold type 1 / one carbon metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


serine binding / L-serine catabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / cobalt ion binding / folic acid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / SERINE / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法X線回折 / 中性子回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Drago, V.N. / Kovalevsky, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM137008-01A1 米国
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2023
タイトル: Revealing protonation states and tracking substrate in serine hydroxymethyltransferase with room-temperature X-ray and neutron crystallography.
著者: Drago, V.N. / Campos, C. / Hooper, M. / Collins, A. / Gerlits, O. / Weiss, K.L. / Blakeley, M.P. / Phillips, R.S. / Kovalevsky, A.
履歴
登録2023年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6535
ポリマ－89,3562
非ポリマー2973
水7,134396
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8140 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area26180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.807, 83.334, 95.568
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase / SHMT / Serine methylase


分子量: 44678.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
遺伝子: glyA, TTHA1524 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SI56, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 396 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.04 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 40 mM NaOAc pH 5.5, 1.0 M (NH4)2SO4, and 0.5 M Li2SO4

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
12931N
22931N
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
SPALLATION SOURCEORNL Spallation Neutron Source MANDI12-4.16
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF21.54
検出器
タイプID検出器日付詳細
ORNL ANGER CAMERA1AREA DETECTOR2022年8月10日
DECTRIS EIGER R 4M2PIXEL2022年12月6日Osmic Varimax
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1NONELAUELneutron1
2NONESINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
121
24.161
31.541
反射

Entry-ID: 8SUI

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Rmerge(I) obsRpim(I) allDiffraction-IDNet I/σ(I)
2.3-14.4339816975.30.9180.2280.097110.3
2-95.596255299.94.40.9910.1070.059213.1
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allDiffraction-ID
2.3-2.3895.94.40.2454.739200.6380.1151
2-2.0799.44.20.4592.762270.6670.2582

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
nCNS1.0.8精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHASER位相決定
Mantidデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化

Biso max: 76.1 Å2 / Biso mean: 17.68 Å2 / Biso min: 4 Å2 / % reflection Rfree: 5 % / R Free selection details: random / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.5 / 構造決定の手法: 分子置換 / 立体化学のターゲット値: Joint X-ray/neutron ML / 溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 27.4882 Å2 / ksol: 0.642037 e/Å3

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor Rfree errorRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)Diffraction-ID
2.3-40NEUTRON DIFFRACTION0.2210.0070.20419813773139712971
2-40X-RAY DIFFRACTION0.1830.0030.1662853534785633193.72
Refine analyze
Refine-ID#notag 0
NEUTRON DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.360.34
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.390.38
Luzzati d res high-2.3
X-RAY DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.190.17
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.190.16
Luzzati d res high-2
Refine funct minimized
Refine-IDタイプ
NEUTRON DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
X-RAY DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6250 0 17 396 6663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.007
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_deg17.3
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.76
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg17.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.76
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.40.34624350.3254630NEUTRON DIFFRACTION0.0225110487395.4
2.4-2.530.3322565.20.3154692NEUTRON DIFFRACTION0.0215119494896.7
2.53-2.690.3282264.60.3144663NEUTRON DIFFRACTION0.0225095488995.9
2.69-2.890.2692434.90.2894676NEUTRON DIFFRACTION0.0175087491996.7
2.89-3.180.30225150.2664734NEUTRON DIFFRACTION0.0195119498597.4
3.18-3.640.26725550.2454798NEUTRON DIFFRACTION0.0175130505398.5
3.64-4.560.282494.90.2454857NEUTRON DIFFRACTION0.0185138510699.4
4.56-14.420.3882585.20.3834681NEUTRON DIFFRACTION0.0245208493994.8
2-2.090.2243055.10.2065676X-RAY DIFFRACTION0.0137780598176.9
2.09-2.20.2123425.30.1866146X-RAY DIFFRACTION0.0117756648883.7
2.2-2.340.193515.10.1766466X-RAY DIFFRACTION0.017784681787.6
2.34-2.520.1993575.10.1726654X-RAY DIFFRACTION0.0117801701189.9
2.52-2.770.1953635.10.1696820X-RAY DIFFRACTION0.017773718392.4
2.77-3.170.1783604.90.1587052X-RAY DIFFRACTION0.0097781741295.3
3.17-40.1453774.90.1317264X-RAY DIFFRACTION0.0077830764197.6
4-29.390.1453985.10.1447400X-RAY DIFFRACTION0.0077940779898.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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