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万見
- PDB-8stb: The structure of abxF, an enzyme catalyzing the formation of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8stb
タイトルThe structure of abxF, an enzyme catalyzing the formation of the chiral spiroketal of an anthrabenzoxocinone antibiotic, (-)-ABX
要素Glyoxalase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Diels-Alderase / biosynthesis / antibiotics / chiral spiroketal
機能・相同性: / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / metal ion binding / Glyoxalase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Luo, Z. / Jia, X. / Yan, X. / Qu, X. / Kobe, B.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FL180100109 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2025
タイトル: An enzymatic dual-oxa Diels-Alder reaction constructs the oxygen-bridged tricyclic acetal unit of (-)-anthrabenzoxocinone.
著者: Yan, X. / Jia, X. / Luo, Z. / Ji, S. / Zhang, M.J. / Zhang, H. / Yu, M. / Orts, J. / Jiang, K. / Lin, Z. / Deng, Z. / Kong, X.D. / Kobe, B. / Zhao, Y.L. / Mobli, M. / Qu, X.
履歴
登録2023年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年6月4日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / citation / citation_author / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.version / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
解説: Ligand identity / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glyoxalase
A: Glyoxalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3106
ポリマ－47,9912
非ポリマー3194
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, gel filtration, AbxF protein was further purified by a superdex s200 column.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.029, 76.029, 166.752
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glyoxalase


分子量: 23995.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 遺伝子: abxF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2I6B3F9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 M ammonium sulphate, 0.001 M zinc chloride, and 0.1 M Bis-tris, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 0.95374 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95374 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95374 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→45.255 Å / Num. obs: 24967 / % possible obs: 98.02 % / 冗長度: 26.5 % / Biso Wilson estimate: 40.45 Å2 / CC1/2: 0.993 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1897 / Rpim(I) all: 0.03794 / Rrim(I) all: 0.1936 / Net I/σ(I): 13.25
反射 シェル解像度: 2.22→2.3 Å / 冗長度: 27 % / Rmerge(I) obs: 0.4371 / Num. unique obs: 2294 / CC1/2: 0.978 / CC star: 0.994 / Rpim(I) all: 0.0845 / Rrim(I) all: 0.4453 / % possible all: 93.79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.1_5286: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→45.18 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 22.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2306 2380 9.72 %
Rwork0.1959 --
obs0.1994 24495 98.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→45.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3127 0 13 79 3219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093214
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0614382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5091114
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059478
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.270.28081300.18581212X-RAY DIFFRACTION94
2.27-2.310.23671380.1861217X-RAY DIFFRACTION95
2.31-2.370.22581460.18281231X-RAY DIFFRACTION96
2.37-2.430.23131410.18911253X-RAY DIFFRACTION96
2.43-2.490.29911300.23071262X-RAY DIFFRACTION97
2.49-2.570.30551340.22111282X-RAY DIFFRACTION98
2.57-2.650.28311210.19381294X-RAY DIFFRACTION98
2.65-2.740.22151360.18051288X-RAY DIFFRACTION99
2.74-2.850.22581320.1991290X-RAY DIFFRACTION98
2.85-2.980.25281340.2141314X-RAY DIFFRACTION99
2.98-3.140.30431350.24711309X-RAY DIFFRACTION99
3.14-3.340.22341410.20741319X-RAY DIFFRACTION99
3.34-3.60.25031230.19711347X-RAY DIFFRACTION100
3.6-3.960.24781460.18611339X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.530.15511510.15811337X-RAY DIFFRACTION100
4.53-5.70.19111570.17151370X-RAY DIFFRACTION100
5.71-45.180.25481850.22861451X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3273-1.2475-0.98961.0276-0.31082.21330.01850.15130.3782-0.12250.01910.2039-0.165-0.211500.33260.0465-0.02340.37960.07560.313.1997-11.135511.2161
23.26310.031-0.70832.2638-0.14680.3404-0.1281-0.04420.12790.16310.0945-0.0075-0.00250.028-0.00070.32460.0359-0.03690.40770.01840.256112.4791-15.315517.0489
31.5745-0.80890.15670.46590.2550.6892-0.1339-0.1889-0.5809-0.0470.1153-0.45180.35840.41640.00080.47880.1005-0.05390.4497-0.03360.610912.9969-28.7758-12.6488
41.25030.50330.55491.2561-0.21240.3688-0.3642-0.5811-1.23680.37790.0589-0.04890.40670.6367-0.00780.49790.1372-0.0650.6780.02450.880517.4778-30.0938-8.6189
51.0578-0.2010.58730.46030.20182.2057-0.09860.26570.2291-0.29970.0053-0.5325-0.45160.86020.0080.3219-0.054-0.0240.505-0.01770.423617.0599-10.0227-10.757
61.60340.5212-0.43730.4698-0.64261.848-0.09510.1597-0.0865-0.21180.0424-0.1106-0.18440.4488-0.00010.32750.01960.02240.4157-0.02220.379911.3445-13.9469-17.517
70.17970.11250.242-0.01620.07280.714-0.13050.13660.1398-0.5450.1379-0.14760.08960.3531-0.00030.3888-0.02110.01130.41050.00740.35544.2933-14.0305-24.3374
80.192-0.11240.02040.3748-0.34110.54140.08580.4524-0.4815-0.1037-0.06-0.13730.21080.0958-0.00240.44620.087-0.02440.4331-0.10660.60264.9559-31.3855-20.9734
90.6914-0.0881-0.21750.20020.14180.11940.16370.2827-0.4963-0.0830.0559-0.11550.38470.13760.00030.38270.0232-0.03760.377-0.0560.38361.717-28.6559-21.0057
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 11 through 97 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 98 through 244 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 11 through 37 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 38 through 76 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 77 through 111 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 112 through 166 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 167 through 194 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 195 through 212 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 213 through 244 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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