[日本語] English
万見
- PDB-8st7: Structure of E3 ligase VsHECT bound to ubiquitin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8st7
タイトルStructure of E3 ligase VsHECT bound to ubiquitin
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein
  • Ubiquitin
キーワードTRANSFERASE / E3 ubiquitin ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Degradation of GLI1 by the proteasome / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR2 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Stabilization of p53 / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of FGFR1 signaling / G2/M Checkpoints / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Vif-mediated degradation of APOBEC3G
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like, catalytic domain / SopA-like, catalytic domain superfamily / SopA-like catalytic domain / Pentapeptide repeats (8 copies) / Pentapeptide repeats (9 copies) / Pentapeptide repeat / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family ...E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like, catalytic domain / SopA-like, catalytic domain superfamily / SopA-like catalytic domain / Pentapeptide repeats (8 copies) / Pentapeptide repeats (9 copies) / Pentapeptide repeat / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Verrucomicrobiota (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Franklin, T.G. / Pruneda, J.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM142486 米国
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: Bacterial ligases reveal fundamental principles of polyubiquitin specificity.
著者: Franklin, T.G. / Brzovic, P.S. / Pruneda, J.N.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Bacterial mimicry of eukaryotic HECT ubiquitin ligation.
著者: Franklin, T.G. / Brzovic, P.S. / Pruneda, J.N.
履歴
登録2023年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
改定 1.22024年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: Ubiquitin
B: Ubiquitin
A: E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein
C: E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3776
ポリマ－69,2634
非ポリマー1142
水9,728540
1
D: Ubiquitin
C: E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6893
ポリマ－34,6312
非ポリマー571
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
A: E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6893
ポリマ－34,6312
非ポリマー571
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.855, 157.276, 53.025
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.756, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like catalytic domain-containing protein


分子量: 26111.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Verrucomicrobiota (バクテリア) / 遺伝子: C5B47_04425 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2V2RSR1
#3: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 540 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.89 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 2K MME, 0.1 M MES pH 6.0, and 20% ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→39.32 Å / Num. obs: 91269 / % possible obs: 86.7 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.44→1.46 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.597 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2146 / CC1/2: 0.709

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Web-Iceデータ収集
XDSデータ削減
AimlessCCP4-7.1.015データスケーリング
PHASERCCP4-7.1.015位相決定
PHENIX1.19.1_4122精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.44→37.24 Å / SU ML: 0.1465 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.3534
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1985 8719 4.88 %
Rwork0.1701 169831 -
obs0.1714 91220 85.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→37.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4581 0 8 540 5129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01164722
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25686368
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0831721
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0114822
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.44581852
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.460.3541620.30962526X-RAY DIFFRACTION39.5
1.46-1.470.26911400.27922858X-RAY DIFFRACTION42.66
1.47-1.490.26481740.26393164X-RAY DIFFRACTION47.32
1.49-1.510.30351880.26223475X-RAY DIFFRACTION52.78
1.51-1.530.2181960.23693911X-RAY DIFFRACTION59.22
1.53-1.550.27332460.23214237X-RAY DIFFRACTION63.83
1.55-1.570.26052180.22424861X-RAY DIFFRACTION73.49
1.57-1.60.26333140.22795731X-RAY DIFFRACTION86.23
1.6-1.620.24893240.21836090X-RAY DIFFRACTION92.12
1.62-1.650.23543050.20886319X-RAY DIFFRACTION95.19
1.65-1.680.23343080.20326368X-RAY DIFFRACTION95.41
1.68-1.710.2343200.20716282X-RAY DIFFRACTION93.43
1.71-1.740.24213580.2076235X-RAY DIFFRACTION96.21
1.74-1.780.23053250.20226320X-RAY DIFFRACTION94.42
1.78-1.810.20863120.19386021X-RAY DIFFRACTION91.35
1.81-1.860.20033230.19096186X-RAY DIFFRACTION93.76
1.86-1.90.20113150.18326398X-RAY DIFFRACTION95.23
1.9-1.950.18793280.17516409X-RAY DIFFRACTION96.91
1.95-2.010.22143170.17856330X-RAY DIFFRACTION95.11
2.01-2.080.19693230.17386318X-RAY DIFFRACTION96.09
2.08-2.150.19562810.16356419X-RAY DIFFRACTION95.48
2.15-2.240.1763150.16386125X-RAY DIFFRACTION91.18
2.24-2.340.17582860.15486383X-RAY DIFFRACTION96.95
2.34-2.460.20243310.1566450X-RAY DIFFRACTION97.34
2.46-2.620.16743450.1576460X-RAY DIFFRACTION97.28
2.62-2.820.19953260.15766198X-RAY DIFFRACTION93.28
2.82-3.10.1953560.1666456X-RAY DIFFRACTION98.04
3.1-3.550.21683650.15896534X-RAY DIFFRACTION98.43
3.55-4.470.1723270.14036310X-RAY DIFFRACTION95.1
4.47-37.240.16772910.16636457X-RAY DIFFRACTION97.02

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る