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- PDB-8ssi: Structure of Burkholderia pseudomallei deubiquitinase TssM in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ssi
タイトルStructure of Burkholderia pseudomallei deubiquitinase TssM in complex with ubiquitin
要素
  • Deubiquitinase TssM
  • Ubiquitin
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / esterase / isopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Degradation of GLI1 by the proteasome / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR2 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Stabilization of p53 / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of FGFR1 signaling / G2/M Checkpoints / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Vif-mediated degradation of APOBEC3G
類似検索 - 分子機能
SbsA, Ig-like domain / Bacterial Ig-like domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Polyubiquitin-C / Membrane protein
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Szczesna, M. / Pruneda, J.N. / Thurston, T.L.M.
資金援助 米国, 英国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM142486 米国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R011834/1 英国
Wellcome Trust209411/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Burkholderia esterase TssM counters RNF213-mediated bacterial ubiquitylation
著者: Szczesna, M. / Huang, Y. / Lacoursiere, R.E. / Bonini, F. / Pol, V. / Koc, F. / Ward, B. / Geurink, P.P. / Pruneda, J.N. / Thurston, T.L.M.
履歴
登録2023年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deubiquitinase TssM
B: Ubiquitin
C: Deubiquitinase TssM
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0677
ポリマ－78,8614
非ポリマー2063
水68538
1
A: Deubiquitinase TssM
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5804
ポリマ－39,4302
非ポリマー1492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15910 Å2
手法PISA
2
C: Deubiquitinase TssM
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4873
ポリマ－39,4302
非ポリマー571
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area15530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.517, 104.517, 193.801
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Deubiquitinase TssM


分子量: 30910.537 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
遺伝子: BPSS1512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63K53
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.4 M Sodium phosphate monobasic monohydrate/Potassium phosphate dibasic pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.999903 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→58.76 Å / Num. obs: 38023 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 64.34 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 4205 / CC1/2: 0.36 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALS3.1データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
BUCCANEERモデル構築
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→58.76 Å / SU ML: 0.3799 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.5609
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2536 1868 4.93 %
Rwork0.227 36047 -
obs0.2283 37915 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→58.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5269 0 14 38 5321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00335389
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58987362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0427860
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.4042755
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.570.3541450.31762717X-RAY DIFFRACTION99.58
2.57-2.640.35051410.30962697X-RAY DIFFRACTION99.82
2.64-2.730.34871350.32672716X-RAY DIFFRACTION99.79
2.73-2.830.3671410.29412750X-RAY DIFFRACTION99.9
2.83-2.940.34261290.30262735X-RAY DIFFRACTION99.97
2.94-3.070.33071510.28872736X-RAY DIFFRACTION99.9
3.07-3.230.31381190.27672763X-RAY DIFFRACTION99.9
3.23-3.440.26561510.25552756X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.70.29331510.24322747X-RAY DIFFRACTION100
3.7-4.080.2511560.2132776X-RAY DIFFRACTION99.97
4.08-4.660.20091380.18132805X-RAY DIFFRACTION100
4.67-5.880.22111640.19192832X-RAY DIFFRACTION100
5.88-58.760.21261470.20293017X-RAY DIFFRACTION99.94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.869508191450.236623197861-0.4231970000854.639577442471.488336213963.25243925783-0.284478392836-0.356351596955-0.1111950574550.7901419574670.2904041438250.01213758654940.8294443676780.310565267359-0.01279185266880.6829150514790.07974229447350.02888191123240.462968732995-0.03511023003280.47844016817-15.78983.13752.51
21.34650862618-0.3521161762310.05013473815761.118747734720.4561997540683.02769808563-0.0452973538639-0.2220773056530.08598626706080.1702113810220.09702895648030.2902709019240.2430865671110.0503577020359-0.06684565097640.5600992600260.0530374932998-0.06195594432370.601510074815-0.02644436756070.60097813785-23.48641.39822.086
32.97509446009-0.09039431705350.93212372112.23624892293-0.3778174038843.34657711765-0.2098884201290.2137626871780.2192589520750.06360527770190.0726140706787-0.0297448969019-0.4043646577120.3816152393210.1309618914060.46692801197-0.0794089701191-0.01670309253460.4389975489270.07130202786670.475763675263-21.31955.47-0.693
43.726027497520.3437396472340.7420440967314.371134349950.8658953168734.21896645965-0.1245820995940.7286454565020.0564156325224-1.210167243130.08441766918850.615423662266-0.648631698991-0.2243084670260.01369848010190.827453362883-0.0665346348179-0.1613892261970.6118373219260.1996271169060.638628164351-34.91261.445-22.191
51.9036420242-0.1540533864290.2563342773720.884898535380.3582954100972.960524638170.1487835036370.3341042802050.3563959227640.3279054606270.338167103740.254982312637-0.1534707510660.593510823575-0.4682363481230.642669934080.0380790120380.1111910174520.654115254358-0.1290684910980.6765831541435.69674.01611.072
62.48370624354-0.930052666799-1.347391045453.688030312960.8161431152982.62047719299-0.220960894599-0.161775064583-0.07182642169980.3647891152640.203657162744-0.158607980660.5864075861440.2148822520040.005980340397630.5831415011990.0074787142252-0.01535974307280.34459952222-0.04128396879010.446265373795-5.89370.68831.653
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN D AND ( RESID 1:75 OR RESID 101:101 ) )D1 - 75
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN D AND ( RESID 1:75 OR RESID 101:101 ) )D101
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 207:290 )A207 - 290
4X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 291:474 )A291 - 474
5X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND ( RESID 1:75 OR RESID 101:101 ) )B1 - 75
6X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND ( RESID 1:75 OR RESID 101:101 ) )B101
7X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND RESID 207:290 )C207 - 290
8X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN C AND RESID 291:474 )C291 - 474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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