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- PDB-8sr6: Crystal structure of legAS4 from Legionella pneumophila subsp. pn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sr6
タイトルCrystal structure of legAS4 from Legionella pneumophila subsp. pneumophila with histone H3 (3-17)peptide
要素
  • Eukaryotic huntingtin interacting protein B
  • Histone 3 peptide
キーワードCELL INVASION / ankyrin repeats / histone methyltransferase activity
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosomal DNA binding / methyltransferase activity / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromosome / positive regulation of cell growth / methylation / protein heterodimerization activity / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
LegAS4-like, SET domain / : / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...LegAS4-like, SET domain / : / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Eukaryotic huntingtin interacting protein B / Histone H3.3C
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Xu, C. / Chung, I.Y.W. / Cygler, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2023
タイトル: The SET and ankyrin domains of the secreted Legionella pneumophila histone methyltransferase work together to modify host chromatin.
著者: Rolando, M. / Wah Chung, I.Y. / Xu, C. / Gomez-Valero, L. / England, P. / Cygler, M. / Buchrieser, C.
履歴
登録2023年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic huntingtin interacting protein B
B: Histone 3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,75216
ポリマ－53,5092
非ポリマー1,24214
水2,288127
1
A: Eukaryotic huntingtin interacting protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,16015
ポリマ－51,9171
非ポリマー1,24214
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone 3 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,5921
ポリマ－1,5921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.320, 69.320, 196.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Eukaryotic huntingtin interacting protein B


分子量: 51917.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
遺伝子: legAS4, lpg1718 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZUS4
#2: タンパク質・ペプチド Histone 3 peptide / Histone H3.3C / Histone H3.5


分子量: 1591.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6NXT2

-
非ポリマー , 6種, 141分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.4 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris 6.5 and 38% PPG P400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.1806 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1806 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→44.21 Å / Num. obs: 27729 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.4 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 14.41
反射 シェル解像度: 2.22→2.34 Å / Num. unique obs: 3836 / CC1/2: 0.68

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→44.21 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2299 1387 5 %
Rwork0.185 --
obs0.1873 27727 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→44.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3764 0 54 127 3945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2431446
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004686
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.30.34121310.28662486X-RAY DIFFRACTION96
2.3-2.390.32231370.25352603X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.50.31641370.22882610X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.630.28831370.22582588X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.80.25851360.22052598X-RAY DIFFRACTION100
2.8-3.010.34991410.2432669X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.320.23171370.22012599X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.80.25711390.20352655X-RAY DIFFRACTION100
3.8-4.780.20131410.14312681X-RAY DIFFRACTION100
4.78-44.210.17681510.1582851X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.48972.89082.16815.7562-2.06196.0822-0.26760.3298-0.1144-0.80030.2999-0.1522-0.11870.19960.01930.688-0.0020.120.3146-0.03390.38796.14-8.185-33.879
22.4112-2.46070.24324.71820.05382.3034-0.0134-0.2791-0.1307-0.04810.2025-0.132-0.1011-0.0168-0.20550.3689-0.01580.04870.3484-0.0370.42579.878-13.143-18.241
31.8334-0.3281-0.19942.40280.86552.56260.02-0.15760.0612-0.12530.1054-0.42590.1280.3482-0.11520.42610.06850.02360.5875-0.09660.65134.872-27.576-13.201
44.4231-1.3129-1.98463.33891.19544.8050.2291-0.29980.26540.22140.1592-0.17870.10120.1499-0.40110.4123-0.0024-0.04350.5975-0.0830.512319.915-14.34713.914
56.1309-3.49486.66812.0603-3.8697.31640.5727-1.2930.64021.50210.0601-0.36490.4166-0.4791-0.70920.9867-0.2246-0.01870.9298-0.06420.67299.112-11.886-4.261
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 82:116 )A82 - 116
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 117:255 )A117 - 255
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 256:411 )A256 - 411
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 412:532 )A412 - 532
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 3:17 )B3 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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