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- PDB-8so8: Crystal structure of an N-terminally truncated variant of Escheri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8so8
タイトルCrystal structure of an N-terminally truncated variant of Escherichia coli RapA
要素RNA polymerase-associated protein RapA
キーワードTRANSCRIPTION / RapA / Swi2/Snf2 / RNA polymerase recycling
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent chromatin remodeler activity / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nucleic acid binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA polymerase recycling, bacterial, C-terminal / RNA polymerase-associated protein RapA / RapA, N-terminal Tudor like domain 1 / RapA, N-terminal Tudor-like domain 2 / RNA polymerase recycling family C-terminal / RapA N-terminal Tudor like domain / RapA N-terminal Tudor like domain 1 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...RNA polymerase recycling, bacterial, C-terminal / RNA polymerase-associated protein RapA / RapA, N-terminal Tudor like domain 1 / RapA, N-terminal Tudor-like domain 2 / RNA polymerase recycling family C-terminal / RapA N-terminal Tudor like domain / RapA N-terminal Tudor like domain 1 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase-associated protein RapA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.607 Å
データ登録者Shaw, G.X. / Kakar, S. / Ji, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of an N-terminally truncated variant of Escherichia coli RapA
著者: Shaw, G.X. / Kakar, S. / Ji, X.
履歴
登録2023年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase-associated protein RapA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,97916
ポリマ－98,8411
非ポリマー1,13815
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: An N-terminally truncated variant of Escherichia coli RapA
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.421, 122.421, 187.795
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase-associated protein RapA / ATP-dependent helicase HepA


分子量: 98841.469 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminally truncated variant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rapA, hepA, yabA, b0059, JW0058 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P60240, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月3日 / 詳細: Si(111)
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 42303 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.6930.65138200.0880.4030.4020.7720.95488.6
2.69-2.84.80.67841250.1220.4660.3380.7631.01195
2.8-2.935.70.63642150.2230.6040.2890.7031.04396.9
2.93-3.086.10.56942120.430.7760.2470.6241.06696.9
3.08-3.286.80.43142570.7410.9230.1760.4681.12397.1
3.28-3.537.50.28442680.9210.9790.1090.3061.05497.4
3.53-3.888.30.16542570.9820.9960.0590.176197.1
3.88-4.448.80.10743120.9930.9980.0370.1130.99796.8
4.44-5.599.30.07443500.9960.9990.0250.0790.98596.5
5.59-309.30.05344870.9980.9990.0180.0560.91995

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.607→29.868 Å / SU ML: 0.61 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 35.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2722 1000 2.37 %Random selection
Rwork0.2244 ---
obs0.2256 42282 95.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.607→29.868 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6875 0 55 141 7071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5669542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7752643
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571046
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031268
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6071-2.74440.41621300.40275388X-RAY DIFFRACTION89
2.7444-2.91620.39991420.36415850X-RAY DIFFRACTION96
2.9162-3.14120.3511430.31185893X-RAY DIFFRACTION97
3.1412-3.45690.29881440.25055954X-RAY DIFFRACTION97
3.4569-3.95610.24531450.20535976X-RAY DIFFRACTION97
3.9561-4.98050.21721460.18936012X-RAY DIFFRACTION97
4.9805-29.8680.25531500.18436209X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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