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- PDB-8sni: Hydroxynitrile Lyase from Hevea brasiliensis with Forty Mutations -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sni
タイトルHydroxynitrile Lyase from Hevea brasiliensis with Forty Mutations
要素(S)-hydroxynitrile lyase
キーワードLYASE / Engineered Protein / alpha/beta hydrolase fold / esterase / catalytic promiscuity
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-hydroxynitrile lyase / aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / jasmonic acid metabolic process / methyl salicylate esterase activity / methyl indole-3-acetate esterase activity / methyl jasmonate esterase activity / salicylic acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PROLINE / (S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Hevea brasiliensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Walsh, M.E. / Greenberg, L.R. / Kazlauskas, R.J. / Pierce, C.T. / Aihara, H. / Evans, R.L. / Shi, K. / Tan, P.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM119483 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIGMS R35-GM118047 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2039039 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Hydroxynitrile Lyase from Hevea brasiliensis with Forty Mutations
著者: Walsh, M.E. / Greenberg, L.R.
履歴
登録2023年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年2月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / audit_author ...atom_site / audit_author / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / struct_asym / struct_conf
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.title / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: (S)-hydroxynitrile lyase
B: (S)-hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1688
ポリマ－65,5872
非ポリマー5816
水1,22568
1
A: (S)-hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1635
ポリマ－32,7941
非ポリマー3694
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: (S)-hydroxynitrile lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0053
ポリマ－32,7941
非ポリマー2112
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.527, 81.884, 90.929
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 (S)-hydroxynitrile lyase / (S)-acetone-cyanohydrin lyase / Oxynitrilase


分子量: 32793.594 Da / 分子数: 2
変異: I9V, T11G, I12A, I18S, E79H, C81L, L84M, H103L, N104A, S105A, V106F, V118L, L121Y, M122N, F125T, D127N, K129L, Y133F, L146M, K147F, L148F, F150P, T151K, L152F, R154A, E155H, N156K, T159Q, ...変異: I9V, T11G, I12A, I18S, E79H, C81L, L84M, H103L, N104A, S105A, V106F, V118L, L121Y, M122N, F125T, D127N, K129L, Y133F, L146M, K147F, L148F, F150P, T151K, L152F, R154A, E155H, N156K, T159Q, T173V, G176S, Q180M, Q208K, I209G, F210I, L211P, K236M, L237A, Q238M
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hevea brasiliensis (植物) / 遺伝子: HNL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52704, (S)-hydroxynitrile lyase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.37 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.2 M L-Proline, 10 % w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→60.85 Å / Num. obs: 39196 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 36.55 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.086 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.967 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2786 / CC1/2: 0.698 / Rpim(I) all: 0.774 / Rrim(I) all: 1.244 / Rsym value: 0.967 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.99→60.85 Å / SU ML: 0.2626 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.7824
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 2007 5.13 %
Rwork0.1987 37109 -
obs0.2002 39116 98.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→60.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3995 0 35 68 4098
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00784144
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93355636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0545610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071715
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.8018547
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.040.36111450.31642660X-RAY DIFFRACTION99.29
2.04-2.090.33691500.2932613X-RAY DIFFRACTION99.21
2.09-2.160.30241340.27092666X-RAY DIFFRACTION98.87
2.16-2.230.30981410.24342597X-RAY DIFFRACTION97.86
2.23-2.310.27411400.23982608X-RAY DIFFRACTION97.65
2.31-2.40.2621470.22572670X-RAY DIFFRACTION99.61
2.4-2.510.2781290.22022666X-RAY DIFFRACTION99.64
2.51-2.640.29251600.21972673X-RAY DIFFRACTION99.58
2.64-2.80.29891350.23122661X-RAY DIFFRACTION99.18
2.8-3.020.26191490.23312670X-RAY DIFFRACTION98.29
3.02-3.330.23731450.21642618X-RAY DIFFRACTION96.88
3.33-3.810.22691470.19472667X-RAY DIFFRACTION97.91
3.81-4.80.15781420.14842676X-RAY DIFFRACTION96.87
4.8-60.850.17471430.15922664X-RAY DIFFRACTION92.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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