This construct only comprises the methyltransferase domain of Protein arginine N-methyltransferase 3. The authors do not know the quaternary structure of this domain in isolation. However, the software PISA predicts it to be a dimer.
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要素
#1: タンパク質
ProteinarginineN-methyltransferase3 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 3
分子量: 38281.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT3, HRMT1L3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: O60678, type I protein arginine methyltransferase
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 34468 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.1 % / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 0.828 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル
解像度: 1.92→1.95 Å / 冗長度: 17.6 % / Rmerge(I) obs: 0.985 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 1702 / CC1/2: 0.894 / CC star: 0.972 / Χ2: 0.419 / % possible all: 100
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
HKL-3000
データスケーリング
HKL-3000
データ削減
PHASER
位相決定
REFMAC
5.8.0258
精密化
精密化
構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.92→49.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.869 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.21491
1058
3.1 %
RANDOM
Rwork
0.18466
-
-
-
obs
0.18561
33334
99.95 %
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溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK