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万見
- PDB-8se1: Structure of Full-length Human Protein Kinase C Beta 2 (PKCBII) i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8se1
タイトルStructure of Full-length Human Protein Kinase C Beta 2 (PKCBII) in the Inactive Conformation
要素Protein kinase C beta type
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein Kinase C Beta / kinase / phosphorylation / PKCb / PKC / kinase signalling / PRKCB
機能・相同性
機能・相同性情報


Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / cellular response to carbohydrate stimulus / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C signaling / histone H3T6 kinase activity / spectrin / regulation of D-glucose transmembrane transport / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Depolymerization of the Nuclear Lamina ...Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / cellular response to carbohydrate stimulus / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C signaling / histone H3T6 kinase activity / spectrin / regulation of D-glucose transmembrane transport / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Depolymerization of the Nuclear Lamina / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / mitotic nuclear membrane disassembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / lipoprotein transport / nuclear androgen receptor binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / B cell activation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / presynaptic cytosol / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / calyx of Held / protein kinase C binding / VEGFR2 mediated cell proliferation / Activation of NF-kappaB in B cells / calcium channel regulator activity / B cell receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / G alpha (z) signalling events / histone binding / adaptive immune response / transcription coactivator activity / protein phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Classical protein kinase C beta, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Classical protein kinase C beta, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Protein kinase C beta type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Cong, A.T.Q. / Witter, T.L. / Bruinsma, E.S. / Jayaraman, S. / Dugan, M.B. / Hawse, J.R. / Goetz, M.P. / Schellenberg, M.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P50CA116201 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Molecular Basis of Allosteric Regulation and Pharmaceutical Targeting of Protein Kinase C b
著者: Cong, A.T.Q. / Witter, T.L. / Bruinsma, E.S. / Bhattacharya, S.S. / Jayaraman, S. / Dugan, M.B. / Paluncic, J. / Kuffel, M.J. / Farmakes, J. / Alvey, J. / Wu, X. / Fields, A.P. / Pandey, A. / ...著者: Cong, A.T.Q. / Witter, T.L. / Bruinsma, E.S. / Bhattacharya, S.S. / Jayaraman, S. / Dugan, M.B. / Paluncic, J. / Kuffel, M.J. / Farmakes, J. / Alvey, J. / Wu, X. / Fields, A.P. / Pandey, A. / Hawse, J.R. / Goetz, M.P. / Schellenberg, M.J.
履歴
登録2023年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C beta type
B: Protein kinase C beta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,67920
ポリマ－154,8662
非ポリマー1,81218
水1,26170
1
A: Protein kinase C beta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,33910
ポリマ－77,4331
非ポリマー9069
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein kinase C beta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,33910
ポリマ－77,4331
非ポリマー9069
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.556, 89.098, 160.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C beta type / PKC-B / PKC-beta


分子量: 77433.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKCB, PKCB, PRKCB1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05771, protein kinase C
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.5 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG8000, MES buffer, magnesium chloride / PH範囲: 5.0-6.0 / Temp details: cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.32→50 Å / Num. obs: 25781 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.906 / CC star: 0.975 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rrim(I) all: 0.352 / Χ2: 1.06 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
3.35-3.473.70.96226030.4640.7960.5821.11299.9
3.47-3.613.70.71925720.6140.8720.4341.06299.70.842
3.61-3.773.60.57925530.7180.9140.3531.03699.70.68
3.77-3.973.60.45225630.8090.9460.2761.08199.30.531
3.97-4.223.50.30825490.9060.9750.1911.06499.50.364
4.22-4.553.40.22425550.9450.9860.1421.019990.266
4.55-53.20.19125560.9430.9850.1271.05698.10.23
5-5.733.70.20825880.9540.9880.1251.05699.50.244
5.73-7.213.60.18126060.9620.990.1111.06299.80.213
7.21-503.40.0726360.9940.9980.0441.04498.40.083

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.32→48.75 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2555 1287 4.99 %
Rwork0.199 --
obs0.2018 25776 97.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.32→48.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10081 0 78 70 10229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310403
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60514047
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1633914
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041810
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.32-3.450.31951300.28582408X-RAY DIFFRACTION87
3.45-3.610.29411440.25812731X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.80.34531430.24012750X-RAY DIFFRACTION100
3.8-4.040.26221440.20932741X-RAY DIFFRACTION99
4.04-4.350.25611470.18162777X-RAY DIFFRACTION99
4.35-4.780.21491400.16652698X-RAY DIFFRACTION98
4.78-5.470.23791440.17182768X-RAY DIFFRACTION99
5.48-6.90.24481470.19112791X-RAY DIFFRACTION100
6.9-48.750.20331480.16682825X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7493-0.14850.81311.1315-0.43761.22670.27790.1774-0.4994-0.5883-0.16670.19140.63780.0017-0.05460.665-0.0129-0.06590.4495-0.12990.6305-6.39446.389733.0604
21.24890.64110.61940.54970.88231.69540.36650.5488-0.9637-0.0083-0.0275-0.10841.01610.0255-0.31010.8292-0.0328-0.10810.6924-0.33271.0734-9.7203-8.049620.7657
32.72780.47611.6780.18730.69652.49980.01350.4082-0.4304-0.0106-0.05480.14450.6197-0.01290.13740.5849-0.0634-0.03610.565-0.13540.8797-0.7745.018425.2779
41.8025-0.13280.21381.3566-0.30813.8210.1162-0.0791-0.36560.0331-0.1458-0.02060.3213-0.14080.01030.31160.0328-0.01080.34750.08240.418610.25712.754658.5532
51.25680.6887-0.66350.6505-0.38962.2789-0.18220.21420.1115-0.13810.10090.005-0.3397-0.19310.09060.5448-0.0683-0.05980.45770.05470.2988-5.072641.1791-22.4253
63.83091.66240.51143.7499-0.66453.741-0.1549-0.0414-0.17270.31220.1790.2607-0.2697-0.5938-0.02790.44230.0920.06110.40740.02220.2744-16.417134.65660.3119
70.84920.2442-0.26761.22140.10531.2081-0.03310.14590.2082-0.2401-0.3193-0.01710.303-0.62410.35090.47740.1406-0.00640.76370.01740.6286-12.988328.363227.3686
82.10980.54110.25171.40510.52583.0598-0.01-0.20910.2041-0.097-0.1050.2742-0.3488-0.20590.08210.36210.1266-0.02190.3387-0.09210.3781-5.951145.451448.9896
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 19 through 96 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 97 through 253 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 254 through 353 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 354 through 670 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 19 through 146 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 147 through 298 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 299 through 353 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 354 through 670 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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