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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sbu
タイトルCrystal structure of MBP fusion with HPPK from Methanocaldococcus jannaschii
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase
キーワードTRANSFERASE / MBP fusion / HPPK / Methanocaldococcus jannaschii
機能・相同性
機能・相同性情報


tetrahydromethanopterin biosynthetic process / thiamine diphosphokinase activity / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding ...tetrahydromethanopterin biosynthetic process / thiamine diphosphokinase activity / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase, MptE / 6-hydroxymethylpterin diphosphokinase MptE-like / 6-hydroxymethylpterin diphosphokinase MptE-like / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shaw, G.X. / Needle, D. / Stair, N.R. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S. / Ji, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of MBP fusion with HPPK from Methanocaldococcus jannaschii
著者: Shaw, G.X. / Needle, D. / Stair, N.R. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S. / Ji, X.
履歴
登録2023年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,1284
ポリマ－137,4432
非ポリマー6852
水6,107339
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0642
ポリマ－68,7221
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0642
ポリマ－68,7221
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.170, 69.827, 73.121
Angle α, β, γ (deg.)67.44, 74.63, 78.13
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / HPPK / 2-amino-4-hydroxy-6- ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / HPPK / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase / 6-hydroxymethyl-7 / 8-dihydropterin diphosphokinase / 6-HMPDK / 7 / 8-dihydro-6-hydroxymethylpterin diphosphokinase / 8-dihydro-6-hydroxymethylpterin pyrophosphokinase / PPPK


分子量: 68721.578 Da / 分子数: 2
変異: D89A,K90A,E179A,N180A,K246A,E366A,K369A,D370A,R374N,I375A,T376A,K377A,I376A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, mptE, MJ1634 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): CodonPlus-RIL
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q59028, 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 339 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: Lithium sulphate, PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2018年8月18日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 51068 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rpim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.283.51.82250570.40.7561.1312.1490.94197.6
2.28-2.373.81.78950730.4770.8031.0652.0840.94597.7
2.37-2.483.91.55350640.560.8470.9041.7980.97197.8
2.48-2.6141.10651000.7240.9170.6421.2791.0198.1
2.61-2.7740.80350940.8260.9510.4650.9281.01398.2
2.77-2.9940.50651050.9150.9780.2930.5851.04698.6
2.99-3.2940.29551220.9620.990.1710.3411.03998.8
3.29-3.7640.15151360.9860.9960.0880.1751.01798.9
3.76-4.7340.08751450.9940.9980.0510.1011.01299.3
4.73-3040.06251720.9970.9990.0360.0711.03799.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.16精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→29.279 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 35.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1002 1.96 %Random selection
Rwork0.2212 ---
obs0.2222 51029 97.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9107 0 46 339 9492
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70412669
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9843425
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611410
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041626
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.30920.38761300.32956884X-RAY DIFFRACTION94
2.3092-2.45380.36831490.30177117X-RAY DIFFRACTION98
2.4538-2.64310.33521400.27797146X-RAY DIFFRACTION98
2.6431-2.90890.33371450.25247205X-RAY DIFFRACTION98
2.9089-3.32930.3151460.24057185X-RAY DIFFRACTION99
3.3293-4.19260.24231510.19747224X-RAY DIFFRACTION99
4.1926-29.2790.22391410.18347266X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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