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Yorodumi- PDB-8sao: Crystal structure of class III lanthipeptide synthetase ThurKC in... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8sao | ||||||
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Title | Crystal structure of class III lanthipeptide synthetase ThurKC in complex with ThurA1 leader peptide | ||||||
Components |
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Keywords | BIOSYNTHETIC PROTEIN / lanthipeptide / synthetase / kinase / lyase / cyclase / complex / class III / RIPP / natural product / transferase / bacterial / labionin | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptide modification / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus thuringiensis serovar andalousiensis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.502 Å | ||||||
Authors | Hernandez Garcia, A. / Nair, S.K. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Acs Cent.Sci. / Year: 2023 Title: Structure and Function of a Class III Metal-Independent Lanthipeptide Synthetase. Authors: Hernandez Garcia, A. / Nair, S.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8sao.cif.gz | 359.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8sao.ent.gz | 280.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8sao.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8sao_validation.pdf.gz | 464.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8sao_full_validation.pdf.gz | 526.8 KB | Display | |
Data in XML | 8sao_validation.xml.gz | 62.3 KB | Display | |
Data in CIF | 8sao_validation.cif.gz | 83.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sa/8sao ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sa/8sao | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8samC 8sapC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein/peptide | Mass: 1584.834 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus thuringiensis serovar andalousiensis (bacteria) Gene: EVG22_32215, EVG22_32220, EVG22_32230, EVG22_32235, EVG22_32240 Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A7U1BAR4 #2: Protein | Mass: 98398.047 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus thuringiensis serovar andalousiensis (bacteria) Gene: lanKC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A6H0TJ16 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 282.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 15% glycerol, 16% PEG 6000, 80 mM sodium cacodylate pH 6.5, 160 mM calcium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.00385 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jun 8, 2019 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00385 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→232.3 Å / Num. obs: 66801 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 4.5 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 9.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.519 / Num. unique obs: 524 / CC1/2: 0.727 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.502→232.252 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 14.757 / SU ML: 0.326 / Cross valid method: FREE R-VALUE / ESU R: 0.826 / ESU R Free: 0.369 / Details: Hydrogens have not been used
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL PLUS MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 62.608 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.502→232.252 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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