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- PDB-8s9i: Crystal structure of the gp32 C-terminal peptide/Dda/dT8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s9i
タイトルCrystal structure of the gp32 C-terminal peptide/Dda/dT8
要素
  • Dda helicase
  • dT8
  • gp32 C-terminal peptide
キーワードDNA BINDING PROTEIN / T4 / gp32 / Dda
機能・相同性
機能・相同性情報


bidirectional double-stranded viral DNA replication / helicase activity / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA replication / DNA repair / ATP hydrolysis activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dda helicase SH3 domain / Dda helicase SH3 domain / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding domain / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding superfamily / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding / gp32 DNA binding protein like / : / AAA domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities ...Dda helicase SH3 domain / Dda helicase SH3 domain / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding domain / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding superfamily / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding / gp32 DNA binding protein like / : / AAA domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA helicase / Single-stranded DNA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Tequatrovirus (ウイルス)
Tequatrovirus T4 (ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者He, X. / Yun, M.K. / White, S.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM121293 米国
Other privateCA021765
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: Structural and functional insights into the interaction between the bacteriophage T4 DNA processing proteins gp32 and Dda.
著者: He, X. / Yun, M.K. / Li, Z. / Waddell, M.B. / Nourse, A. / Churion, K.A. / Kreuzer, K.N. / Byrd, A.K. / White, S.W.
履歴
登録2023年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.22025年1月22日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dda helicase
G: gp32 C-terminal peptide
B: dT8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9243
ポリマ－56,9243
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.789, 121.789, 88.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Dda helicase


分子量: 52120.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tequatrovirus (ウイルス) / 遺伝子: teqhal_52 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6B9WEE3
#2: タンパク質・ペプチド gp32 C-terminal peptide / SSB protein / Gp32 / Helix-destabilizing protein


分子量: 2414.600 Da / 分子数: 1 / Fragment: chemically synthesized C-terminal peptide / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Tequatrovirus T4 (ウイルス) / 参照: UniProt: P03695
#3: DNA鎖 dT8


分子量: 2388.585 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.05 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG3350, 0.2 M tri-lithium citrate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.53→36.35 Å / Num. obs: 9276 / % possible obs: 96.22 % / 冗長度: 4.84 % / CC1/2: 0.92 / Rsym value: 0.1362 / Net I/σ(I): 4.59
反射 シェル解像度: 3.53→3.59 Å / 冗長度: 3.62 % / Mean I/σ(I) obs: 2.62 / Num. unique obs: 490 / CC1/2: 0.29 / Rsym value: 0.356 / % possible all: 98.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
KYLIN(1.11.1_2575: ???)データスケーリング
KYLINデータ削減
PHENIX1.14_3260精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.53→36.348 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 161.43 / 位相誤差: 30.11 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2779 465 5.03 %
Rwork0.2528 --
obs0.2562 9237 96.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.53→36.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3619 65 0 0 3684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.625114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5652239
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004639
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5334-4.0440.26781500.24462933X-RAY DIFFRACTION94
4.044-5.09220.24311550.2262901X-RAY DIFFRACTION92
5.0922-33.89950.31981470.28722917X-RAY DIFFRACTION89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.00140.0029-0.00750.0547-0.00590.0268-0.06230.002-0.06240.0133-0.0161-0.0671-0.0340.0464-0.18220.04690.059-0.0609-0.1259-0.06920.3749-6.964748.48024.4195
20.27520.35190.06340.50120.04380.14380.0053-0.02580.0177-0.0115-0.016-0.0038-0.0460.0217-0.03120.04790.0068-0.06290.0401-0.01290.2412-24.74952.9221-17.8364
35.84410.2619-3.99574.70562.29634.0372-0.17841.08890.5907-0.96920.1776-0.001-0.4901-0.23360.00030.7926-0.063-0.06291.33220.06730.9283-5.038656.2143-5.7516
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 4 through 439)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'G' and resid 249 through 269)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 601 through 604)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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