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- PDB-8s7b: Fe(II)-2-oxoglutarate-dependent Oryza sativa dioxygenase His1 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s7b
タイトルFe(II)-2-oxoglutarate-dependent Oryza sativa dioxygenase His1 in complex with 2-oxoglutarate
要素Fe(II)/2-oxoglutarate-dependent oxygenase
キーワードOXYGEN BINDING / His1 / HPPD-resistance / oxygenase / 2-oxoglutarate / complex / inhibitor / rice
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Non-haem dioxygenase N-terminal domain / non-haem dioxygenase in morphine synthesis N-terminal / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / Fe(II)/2-oxoglutarate-dependent oxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa Japonica Group (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Dhingra, S. / Alshref, F. / Farcas, I.M. / Brewitz, L. / Allen, M.D. / Schofield, C.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/V001892/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Fe(II)-2-oxoglutarate-dependent Oryza sativa dioxygenase His1 in complex with 2-oxoglutarate
著者: Dhingra, S. / Alshref, F. / Farcas, I.M. / Brewitz, L. / Allen, M.D. / Schofield, C.J.
履歴
登録2024年2月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fe(II)/2-oxoglutarate-dependent oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2244
ポリマ－40,6531
非ポリマー5713
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.332, 67.432, 83.176
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.090, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-505-

HOH

21A-506-

HOH

31A-752-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Fe(II)/2-oxoglutarate-dependent oxygenase / Os02g0280700 protein / cDNA clone:J013034J09 / full insert sequence


分子量: 40652.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The His-tag was removed by TEV protease before crystallography. Some residues at the N-termini was not visible in the electron density map.
由来: (組換発現) Oryza sativa Japonica Group (イネ)
遺伝子: HIS1, LOC_Os02g17940, Os02g0280700, OSNPB_020280700
プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q6ES21
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.43 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.15 M Magnesium acetate tetrahydrate 0.1 M Sodium citrate 5.6 20 % v/v PEG Smear Broad 15% Glycerol used for collection

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→47.98 Å / Num. obs: 38126 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 25.59 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 1.75→1.878 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.895 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1899 / CC1/2: 0.804 / Rpim(I) all: 0.389 / Rrim(I) all: 0.979 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→47.98 Å / SU ML: 0.1852 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 23.7367
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 1983 5.21 %
Rwork0.1747 36114 -
obs0.1762 38097 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→47.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2821 0 36 252 3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00372935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60713969
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451426
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.60931136
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.790.36431400.33732557X-RAY DIFFRACTION97.79
1.79-1.840.28741480.27332568X-RAY DIFFRACTION99.56
1.84-1.90.23391430.23172535X-RAY DIFFRACTION99.93
1.9-1.960.24761200.2212575X-RAY DIFFRACTION99.67
1.96-2.030.25471050.20062624X-RAY DIFFRACTION99.82
2.03-2.110.21651670.18112540X-RAY DIFFRACTION99.93
2.11-2.20.23011250.18042603X-RAY DIFFRACTION99.89
2.2-2.320.22991620.17372549X-RAY DIFFRACTION99.93
2.32-2.470.24231650.182521X-RAY DIFFRACTION99.81
2.47-2.660.22061450.18092587X-RAY DIFFRACTION99.53
2.66-2.920.24141180.17942609X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.350.18861220.17032619X-RAY DIFFRACTION100
3.35-4.210.16421820.14972566X-RAY DIFFRACTION99.93
4.22-47.980.17611410.15822661X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.6140747179 Å / Origin y: 1.39237469669 Å / Origin z: 23.2583054893 Å
111213212223313233
T0.193578109379 Å2-0.0113935308294 Å2-0.0015900728817 Å2-0.150925441845 Å2-0.0227925512927 Å2--0.145852720916 Å2
L1.31763839981 °2-0.591009648164 °2-0.236034349056 °2-1.57930783224 °20.277977235628 °2--1.57955679086 °2
S0.0210192495963 Å °0.243632810417 Å °-0.105632429363 Å °-0.278506454832 Å °-0.0567507389546 Å °0.113501459749 Å °-0.0369391302296 Å °0.0388906313585 Å °0.0336368322102 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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