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- PDB-8s78: MicroED Structure of TLR2 TIR domain-induced MyD88 TIR domain hig... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s78
タイトルMicroED Structure of TLR2 TIR domain-induced MyD88 TIR domain higher-order assembly
要素Myeloid differentiation primary response protein MyD88
キーワードIMMUNE SYSTEM / MICROED / MYD88 / TIR DOMAIN / HIGHER-ORDER ASSEMBLY / TLR2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response ...regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response / response to molecule of fungal origin / positive regulation of lymphocyte proliferation / response to peptidoglycan / toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / IRAK4 deficiency (TLR5) / establishment of endothelial intestinal barrier / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / Toll signaling pathway / Toll-like receptor binding / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / interleukin-33-mediated signaling pathway / neutrophil activation involved in immune response / microglia differentiation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / MyD88 deficiency (TLR2/4) / death receptor binding / interleukin-1-mediated signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of macrophage cytokine production / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extrinsic component of plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / skin development / type I interferon-mediated signaling pathway / response to amine / defense response to protozoan / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of interleukin-17 production / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of type I interferon production / phagocytosis / response to amino acid / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / signaling adaptor activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to interleukin-1 / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / PIP3 activates AKT signaling / ER-Phagosome pathway / cellular response to lipopolysaccharide / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / response to ethanol / molecular adaptor activity / defense response to virus / gene expression / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / innate immune response / apoptotic process / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain ...Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Myeloid differentiation primary response protein MyD88
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Li, Y. / Pacoste, L. / Xu, H. / Kobe, B.
資金援助 オーストラリア, スウェーデン, 4件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1071659, 1107804 and 1160570 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)ARC FL180100109 オーストラリア
Swedish Research Council2019-00815 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0237 スウェーデン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2024
タイトル: Microcrystal electron diffraction structure of Toll-like receptor 2 TIR-domain-nucleated MyD88 TIR-domain higher-order assembly.
著者: Y Li / L C Pacoste / W Gu / S J Thygesen / K J Stacey / T Ve / B Kobe / H Xu / J D Nanson /
要旨: Eukaryotic TIR (Toll/interleukin-1 receptor protein) domains signal via TIR-TIR interactions, either by self-association or by interaction with other TIR domains. In mammals, TIR domains are found in ...Eukaryotic TIR (Toll/interleukin-1 receptor protein) domains signal via TIR-TIR interactions, either by self-association or by interaction with other TIR domains. In mammals, TIR domains are found in Toll-like receptors (TLRs) and cytoplasmic adaptor proteins involved in pro-inflammatory signaling. Previous work revealed that the MAL TIR domain (MAL) nucleates the assembly of MyD88 into crystalline arrays in vitro. A microcrystal electron diffraction (MicroED) structure of the MyD88 assembly has previously been solved, revealing a two-stranded higher-order assembly of TIR domains. In this work, it is demonstrated that the TIR domain of TLR2, which is reported to signal as a heterodimer with either TLR1 or TLR6, induces the formation of crystalline higher-order assemblies of MyD88 in vitro, whereas TLR1 and TLR6 do not. Using an improved data-collection protocol, the MicroED structure of TLR2-induced MyD88 microcrystals was determined at a higher resolution (2.85 Å) and with higher completeness (89%) compared with the previous structure of the MAL-induced MyD88 assembly. Both assemblies exhibit conformational differences in several areas that are important for signaling (for example the BB loop and CD loop) compared with their monomeric structures. These data suggest that TLR2 and MAL interact with MyD88 in an analogous manner during signaling, nucleating MyD88 assemblies unidirectionally.
履歴
登録2024年2月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myeloid differentiation primary response protein MyD88


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8341
ポリマ－17,8341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.070, 30.640, 53.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.810, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Myeloid differentiation primary response protein MyD88


分子量: 17833.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
遺伝子: MYD88 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99836
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Myeloid differentiation primary response 88 Toll/interleukin-1 receptor/resistance domain (MyD88 TIR).
タイプ: COMPLEX
詳細: Myeloid differentiation primary response 88 Toll/interleukin-1 receptor/resistance domain (MyD88 TIR)
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 17.83 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: TLR2 TIR protein, 10 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl
試料濃度: 1.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 20 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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データ収集

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 0 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 最低温度: 77 K
撮影平均露光時間: 0.85 sec. / 電子線照射量: 0.138 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k)
画像スキャン横: 4000 / 縦: 4000
EM回折 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / フーリエ空間範囲: 83 % / 多重度: 8.2 / 構造因子数: 289 / 位相残差: 40.23 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 89.2 % / 再高解像度: 2.85 Å / 測定した強度の数: 3253 / 構造因子数: 3253 / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 0.51
反射Biso Wilson estimate: 70.01 Å2

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSdata processing
XSCALEデータスケーリング
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
6PHENIX20.1モデルフィッティング
8PHENIX20.1モデル精密化
9PHENIX20.1分子置換
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 107.81 ° / ∠γ: 90 ° / A: 98.07 Å / B: 30.64 Å / C: 53.67 Å / 空間群名: C121 / 空間群番号: 5
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 64.46
原子モデル構築PDB-ID: 7beq

7beq


Accession code: 7beq / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 2.85→19.99 Å / SU ML: 0.0856 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.795
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 153 4.7 %
Rwork0.2554 3100 -
obs0.2558 3253 87.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 64.46 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.0031160
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.61731567
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.0433174
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.0056196
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d16.3441442
LS精密化 シェル解像度: 2.85→19.99 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 153 -
Rwork0.2554 3100 -
obs--87.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.379635760466-0.4416780933110.8351095515854.180127994340.1386633725092.19992481348-0.2473219663850.02748121188120.04980780856820.4192139729920.2352881929430.385324693030.225860008317-0.1152556497620.04998654141550.507937548249-0.04704213983140.05137514887060.601562274003-0.04431879874830.51349987938412.7402304377-2.075366279329.37681877549
23.45875844435-1.62385720074-0.9711464708932.49254426299-0.7169068408732.54146729111-0.114074474975-0.115692390224-0.01344814038120.07015599981540.09856286977260.1825063053950.4022526318190.0727357932594-0.00284159633510.8100687122020.00675781420271-0.1485201563070.3621151144590.01320864046040.59583691475516.8700589547-13.164610041613.2324795395
精密化 TLSグループ

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 159 through 230 )159 - 2301 - 72
22chain 'A' and (resid 231 through 296 )231 - 29673 - 138

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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