[日本語] English
万見
- PDB-8s6f: A Structural Investigation of the Interaction between a GC-376-Ba... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s6f
タイトルA Structural Investigation of the Interaction between a GC-376-Based Peptidomimetic PROTAC and Its Precursor with the Viral Main Protease of Coxsackievirus B3
要素Protease 3C
キーワードVIRAL PROTEIN / 3C Proteinase / Coxsackievirus B3 / PROTAC
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane ...symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VQR / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者De Santis, A. / Grifagni, D. / Orsetti, A. / Lenci, E. / Rosato, A. / D'Onofrio, M. / Trabocchi, A. / Ciofi-Baffoni, S. / Cantini, F. / Calderone, V.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Ministry of Education イタリア
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2024
タイトル: A Structural Investigation of the Interaction between a GC-376-Based Peptidomimetic PROTAC and Its Precursor with the Viral Main Protease of Coxsackievirus B3.
著者: De Santis, A. / Grifagni, D. / Orsetti, A. / Lenci, E. / Rosato, A. / D'Onofrio, M. / Trabocchi, A. / Ciofi-Baffoni, S. / Cantini, F. / Calderone, V.
履歴
登録2024年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease 3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3882
ポリマ－19,9261
非ポリマー4621
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8450 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.920, 64.350, 38.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Protease 3C / Picornain 3C / P3C


分子量: 19925.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03313, picornain 3C
#2: 化合物 ChemComp-VQR / methyl (4~{S})-4-[[(2~{S})-4-methyl-2-(phenylmethoxycarbonylamino)pentanoyl]amino]-5-[(3~{S})-2-oxidanylidenepyrrolidin-3-yl]pentanoate


分子量: 461.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H35N3O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M MgCl2, 26% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→47.16 Å / Num. obs: 12210 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 1.93→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1706 / CC1/2: 0.54 / % possible all: 88.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.93→35.13 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2635 611 5.01 %
Rwork0.2383 --
obs0.2396 12205 94.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→35.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1431 0 0 65 1496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031461
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6851969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.98220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047215
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007255
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.93-2.130.32171360.31852589X-RAY DIFFRACTION86
2.13-2.430.36131570.28512970X-RAY DIFFRACTION97
2.43-3.070.32511580.27363010X-RAY DIFFRACTION98
3.07-35.130.20561600.19853025X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.3366 Å / Origin y: 0.2594 Å / Origin z: 0.8054 Å
111213212223313233
T0.2072 Å2-0.0204 Å20.0597 Å2-0.1567 Å20.0173 Å2--0.2454 Å2
L2.963 °2-1.3006 °2-1.0565 °2-5.3301 °21.7213 °2--3.0479 °2
S-0.1321 Å °-0.0057 Å °-0.2638 Å °0.4752 Å °-0.0386 Å °0.8657 Å °0.2338 Å °-0.0116 Å °0.1278 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 1:180)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る