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- PDB-8s2b: NMR structure of putisolvin I in micellar DPC solution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s2b
タイトルNMR structure of putisolvin I in micellar DPC solution
要素Putisolvin I
キーワードSURFACTANT PROTEIN / Non-ribosomal polypeptide / Cyclic lipodepsipeptide / Antimicrobial peptide / Biosurfactant
機能・相同性HEXANOIC ACID / polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10)
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Kovacs, B. / Geudens, N. / Martins, J.C.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)EOS project G0G3118N (EOS ID 30650620) ベルギー
引用ジャーナル: To be published
タイトル: NMR structure of putisolvin I in micellar DPC solution
著者: Kovacs, B. / Geudens, N. / Martins, J.C.
履歴
登録2024年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putisolvin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4172
ポリマ－1,3011
非ポリマー1161
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)11 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: Polypeptide(D) Putisolvin I


分子量: 1300.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: 1) The polypeptide chain of putisolvin I consists of 12 amino acids. 2) The N-terminal amino acid (Leu) is acylated with a hexanoic acid moeity which is indicated as the first residue. 3) The ...詳細: 1) The polypeptide chain of putisolvin I consists of 12 amino acids. 2) The N-terminal amino acid (Leu) is acylated with a hexanoic acid moeity which is indicated as the first residue. 3) The depsi (ester) bond is established between the SER13 carboxyl and DSN10 side-chain OH group.
由来: (天然) Pseudomonas putida (バクテリア) / 株: PCL1445
#2: 化合物 ChemComp-6NA / HEXANOIC ACID / ヘキサン酸


分子量: 116.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O2
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D NOESY
121isotropic12D 1H-1H TOCSY
131isotropic12D 1H-1H COSY
141isotropic12D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 2.7 mM putisolvin I, 127.8 mM [U-2H] DPC, 90% H2O/10% D2O
詳細: Putisolvin I was dissolved in the micellar solution of uniformly deuterated dodecylphosphocholine (DPC-d38). Solvent: 10 mM Na2HPO4/NaH2PO4 buffer at pH 7.4.
Label: 1H / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.7 mMputisolvin Inatural abundance1
127.8 mMDPC[U-2H]1
試料状態イオン強度: 26 (buffer only) mM / Label: conditions_1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 700 MHz / 詳細: Prodigy Cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
AmberToolsCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmanデータ解析
TopSpin3.xBruker Biospin解析
TopSpin3.xBruker Biospincollection
CcpNmr AnalysisVusiter et al.peak picking
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
CcpNmr AnalysisVuister et al.chemical shift assignment
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The lowest energy NMR structure issued from CNS was refined using unrestrained AMBER molecular dynamics simulations (against the ff14SB force field). Here, we modelled the interaction of a ...詳細: The lowest energy NMR structure issued from CNS was refined using unrestrained AMBER molecular dynamics simulations (against the ff14SB force field). Here, we modelled the interaction of a single peptide molecule with an explicit dodecylphosphocholine (DPC) micelle. The representative peptide conformation of the trajectory (=refined structure) was selected using cluster analysis. Solvent model: TIP3P. Occasional too-close contacts present in the NMR structure ensemble (structures #2-#11) are fully removed during the AMBER moleculary dynamics refinement (structure #1)
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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