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- PDB-8s1o: Crystal structure of human Rac1-GDP-Pi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s1o
タイトルCrystal structure of human Rac1-GDP-Pi
要素Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase / GDP / Phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation ...embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / positive regulation of ovarian follicle development / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / interneuron migration / kinocilium / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / engulfment of apoptotic cell / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / NADPH oxidase complex / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cochlea morphogenesis / regulation of neuron maturation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / cortical cytoskeleton organization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / GTP-dependent protein binding / midbrain dopaminergic neuron differentiation / epithelial cell morphogenesis / cell projection assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / ruffle organization / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of neuron migration / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / cell-cell junction organization / motor neuron axon guidance / Nef and signal transduction / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / MET activates RAP1 and RAC1 / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / DCC mediated attractive signaling / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / hyperosmotic response / Azathioprine ADME / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of cell-substrate adhesion / superoxide anion generation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / dendrite morphogenesis / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / regulation of cell size / positive regulation of Rho protein signal transduction / synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / pericentriolar material / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / regulation of postsynapse assembly / ficolin-1-rich granule membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / anatomical structure morphogenesis / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / phagocytic cup / RHO GTPases activate IQGAPs / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament polymerization
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者ferrandez, Y. / Cherfils, J.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human Rac1-GDP-Pi
著者: ferrandez, Y. / Cherfils, J.
履歴
登録2024年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2894
ポリマ－19,7271
非ポリマー5623
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.320, 89.580, 108.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-336-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 19726.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.46 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM SPG buffer pH 5 and 25% PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 292.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→54.34 Å / Num. obs: 9544 / % possible obs: 98.39 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 35.12 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1109 / Rpim(I) all: 0.04662 / Rrim(I) all: 0.1206 / Net I/σ(I): 12.08
反射 シェル解像度: 2.27→2.351 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.8576 / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / Num. unique obs: 6511 / CC1/2: 0.791 / Rpim(I) all: 0.3529 / Rrim(I) all: 0.929 / % possible all: 99.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBE1.20.1_4487データ収集
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCdata processing
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→54.34 Å / SU ML: 0.2543 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.775
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 454 4.76 %
Rwork0.2078 9079 -
obs0.2107 9533 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→54.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 0 34 52 1454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00331432
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80821955
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0498223
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054244
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7552529
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.27-2.60.28731510.23722984X-RAY DIFFRACTION98.86
2.6-3.270.28081290.24052949X-RAY DIFFRACTION96.67
3.27-54.340.2561740.18683146X-RAY DIFFRACTION99.58
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.3598271299 Å / Origin y: 21.8956497664 Å / Origin z: 13.4231873897 Å
111213212223313233
T0.234936928638 Å2-0.0055474602762 Å2-0.00792385734596 Å2-0.279490772572 Å2-0.00123988421633 Å2--0.247190614676 Å2
L1.30490227336 °2-0.226698613551 °2-0.393350092566 °2-1.47256402752 °2-0.549070501277 °2--1.8293893554 °2
S-0.0627522727356 Å °0.0993873910582 Å °0.0974697499078 Å °-0.0295379235855 Å °0.0627733630931 Å °-0.0175264298616 Å °0.0448887292373 Å °-0.0681804250635 Å °-0.00963366147407 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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