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- PDB-8s1m: Crystal structure of human GABARAP fused to EGFR (1076-1099) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s1m
タイトルCrystal structure of human GABARAP fused to EGFR (1076-1099)
要素Epidermal growth factor receptor,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードPROTEIN BINDING / Atg8 / Receptor-trafficking
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling ...positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / microtubule associated complex / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Macroautophagy / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / smooth endoplasmic reticulum / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / autophagosome membrane / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / axoneme / positive regulation of phosphorylation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / autophagosome assembly / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / autophagosome maturation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / protein targeting / salivary gland morphogenesis / beta-tubulin binding / mitophagy / sperm midpiece / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / ossification / SHC1 events in ERBB2 signaling / autophagosome / basal plasma membrane / positive regulation of DNA repair / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of protein localization to plasma membrane / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / EGFR downregulation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / GABA-ergic synapse / Signaling by ERBB2 KD Mutants / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / microtubule cytoskeleton organization / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of fibroblast proliferation / cell morphogenesis / neuron differentiation / HCMV Early Events / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / actin filament binding
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily ...Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Ueffing, A. / Willbold, D. / Weiergraeber, O.H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)267205415 ドイツ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2024
タイトル: GABARAP interacts with EGFR - supporting the unique role of this hAtg8 protein during receptor trafficking.
著者: Uffing, A. / Weiergraber, O.H. / Schwarten, M. / Hoffmann, S. / Willbold, D.
履歴
登録2024年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0333
ポリマ－16,9051
非ポリマー1282
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area280 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.280, 101.280, 101.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Space group name HallI223
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z,x
#5: z,-x,-y
#6: -y,z,-x
#7: -z,-x,y
#8: -z,x,-y
#9: y,-z,-x
#10: x,-y,-z
#11: -x,y,-z
#12: -x,-y,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1/2,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1/2
#18: -y+1/2,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1/2,y+1/2
#20: -z+1/2,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1/2
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#23: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1 / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 16905.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EGFR(1052-1075) fused to N-terminus of GABARAP,EGFR(1052-1075) fused to N-terminus of GABARAP,EGFR(1052-1075) fused to N-terminus of GABARAP,EGFR(1052-1075) fused to N-terminus of GABARAP
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1, GABARAP, FLC3B, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): T1
参照: UniProt: P00533, UniProt: O95166, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.17 M ammonium acetate 0.085 M sodium citrate 25.5% PEG 4000 15% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→41.35 Å / Num. obs: 11007 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.1 % / Biso Wilson estimate: 57.43 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 21.91
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 20.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.01 / Num. unique obs: 798 / CC1/2: 0.365 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→41.35 Å / SU ML: 0.3497 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.7698
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2298 881 8 %
Rwork0.2033 10126 -
obs0.2055 11007 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→41.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1101 0 7 26 1134
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59481544
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0468162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5576418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.180.40871460.35181673X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.350.30271430.25791645X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.580.34411470.26681699X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.960.30591450.23731664X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.720.22781470.20771694X-RAY DIFFRACTION100
3.73-41.350.18931530.17511751X-RAY DIFFRACTION99.84
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.4256493167 Å / Origin y: 31.1975939398 Å / Origin z: 2.16098169233 Å
111213212223313233
T0.386848936778 Å20.0550449820105 Å2-0.0353183916793 Å2-0.451103376113 Å20.0578505207026 Å2--0.42219720681 Å2
L1.65674720866 °2-0.0183746016812 °21.08267444432 °2-2.57421731231 °2-2.26322604844 °2--10.8447455466 °2
S0.0286636801497 Å °-0.180672592778 Å °-0.0669441849072 Å °-0.151410705142 Å °0.0153015575625 Å °0.10811406743 Å °0.0495992078987 Å °-0.267105557002 Å °-0.0362477197034 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A' and (resid 1 through 117 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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