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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s1l
タイトルCrystal structure of Renilla reniformis luciferase RLuc8-GFP BRET complex at pH 6.0
要素
  • Coelenterazine h 2-monooxygenase
  • Green fluorescent protein
キーワードHYDROLASE / bioluminescence / luciferase / green fluorescent protein / BRET (bioluminescence resonance energy transfer) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Renilla-type luciferase / Renilla-luciferin 2-monooxygenase activity / carboxy-lyase activity / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CEI / Coelenterazine h 2-monooxygenase / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Renilla reniformis (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.398 Å
データ登録者Marek, M. / Smrckova, A.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science FoundationGA22-09853S チェコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Renilla reniformis luciferase RLuc8-GFP BRET complex at pH 6.0
著者: Marek, M. / Smrckova, A.
履歴
登録2024年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein
C: Coelenterazine h 2-monooxygenase
D: Coelenterazine h 2-monooxygenase
E: Green fluorescent protein
F: Green fluorescent protein
G: Coelenterazine h 2-monooxygenase
H: Coelenterazine h 2-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,68612
ポリマ－252,0408
非ポリマー1,6464
水1,67593
1
A: Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein
C: Coelenterazine h 2-monooxygenase
D: Coelenterazine h 2-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,8436
ポリマ－126,0204
非ポリマー8232
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9960 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area41530 Å2
手法PISA
2
E: Green fluorescent protein
F: Green fluorescent protein
G: Coelenterazine h 2-monooxygenase
H: Coelenterazine h 2-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,8436
ポリマ－126,0204
非ポリマー8232
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10080 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area41400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.934, 95.934, 357.132
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Green fluorescent protein


分子量: 26017.758 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Renilla reniformis (無脊椎動物) / 遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q963I9
#2: タンパク質
Coelenterazine h 2-monooxygenase / Renilla-luciferin 2-monooxygenase / Renilla-type luciferase


分子量: 36992.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Renilla reniformis (無脊椎動物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27652, Renilla-type luciferase
#3: 化合物
ChemComp-CEI / N-[3-BENZYL-5-(4-HYDROXYPHENYL)PYRAZIN-2-YL]-2-(4-HYDROXYPHENYL)ACETAMIDE / COELENTERAMIDE


分子量: 411.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H21N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.32 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: MES buffer, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.398→47.54 Å / Num. obs: 143749 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 10.5 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.398→2.48 Å / Num. unique obs: 14312 / CC1/2: 0.369

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260精密化
SCALAデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.398→47.54 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 44.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3395 7056 4.95 %
Rwork0.2676 --
obs0.271 142629 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.398→47.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17444 0 208 93 17745
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01118145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.48724531
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.38912670
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0732607
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093137
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3984-2.42570.45452150.3984213X-RAY DIFFRACTION94
2.4257-2.45420.46642050.41984513X-RAY DIFFRACTION97
2.4542-2.48410.47742110.41224457X-RAY DIFFRACTION98
2.4841-2.51560.46673040.40484498X-RAY DIFFRACTION99
2.5156-2.54870.41722620.38564398X-RAY DIFFRACTION99
2.5487-2.58360.42912510.37984540X-RAY DIFFRACTION99
2.5836-2.62050.45342830.37964471X-RAY DIFFRACTION99
2.6205-2.65960.4343010.3764476X-RAY DIFFRACTION100
2.6596-2.70120.43691990.36614531X-RAY DIFFRACTION99
2.7012-2.74540.50622310.37214603X-RAY DIFFRACTION99
2.7454-2.79280.43512360.37264486X-RAY DIFFRACTION99
2.7928-2.84350.44051980.35324534X-RAY DIFFRACTION99
2.8435-2.89820.44372480.3574522X-RAY DIFFRACTION99
2.8982-2.95740.41053070.34194469X-RAY DIFFRACTION99
2.9574-3.02170.39172860.3184502X-RAY DIFFRACTION99
3.0217-3.0920.37042020.29714601X-RAY DIFFRACTION99
3.092-3.16930.41852120.27954518X-RAY DIFFRACTION99
3.1693-3.25490.38652480.30224533X-RAY DIFFRACTION99
3.2549-3.35070.35692630.27974488X-RAY DIFFRACTION99
3.3507-3.45880.35241980.26424617X-RAY DIFFRACTION100
3.4588-3.58240.36392160.25814531X-RAY DIFFRACTION100
3.5824-3.72580.36962310.26894520X-RAY DIFFRACTION99
3.7258-3.89530.32442120.25884559X-RAY DIFFRACTION99
3.8953-4.10050.2792260.23454587X-RAY DIFFRACTION100
4.1005-4.35730.29882020.23034639X-RAY DIFFRACTION100
4.3573-4.69340.29512700.21794448X-RAY DIFFRACTION100
4.6934-5.16520.26332080.21974585X-RAY DIFFRACTION100
5.1652-5.91150.32532090.23734595X-RAY DIFFRACTION100
5.9115-7.44320.34881960.24644612X-RAY DIFFRACTION100
7.4432-47.540.22852260.20884527X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.6304 Å / Origin y: -28.7368 Å / Origin z: 30.4056 Å
111213212223313233
T0.4026 Å20.2863 Å20.0122 Å2-0.8028 Å2-0.022 Å2--0.4683 Å2
L0.0447 °2-0.0971 °2-0.0077 °2-0.1126 °20.0145 °2---0.0302 °2
S0.1029 Å °-0.125 Å °0.0093 Å °-0.3067 Å °-0.1042 Å °0.0067 Å °0.0102 Å °0.0118 Å °0.077 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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