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万見
- PDB-8s1c: Intertwined dimer of the PTK6 SH3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s1c
タイトルIntertwined dimer of the PTK6 SH3 domain
要素Protein-tyrosine kinase 6
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / kinase / SH3 domain / PTK6 / BRK / Non-receptor tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Activates STAT3 / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of growth / ERBB2 signaling pathway / PTK6 Expression / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation ...PTK6 Activates STAT3 / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of growth / ERBB2 signaling pathway / PTK6 Expression / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / PTK6 Regulates Cell Cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / ruffle / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of DNA replication / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Cytoprotection by HMOX1 / positive regulation of neuron projection development / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Cyclin D associated events in G1 / cell migration / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / cell differentiation / nuclear body / protein phosphorylation / signaling receptor binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PTK6, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...PTK6, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Oeguetcue, D. / Berndt, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)421152132 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Intertwined dimer of the PTK6 SH3 domain
著者: Oeguetcue, D. / Berndt, S.
履歴
登録2024年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 6
B: Protein-tyrosine kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,29618
ポリマ－16,8792
非ポリマー41816
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6000 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area7420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.170, 42.750, 94.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 6 / Breast tumor kinase / Tyrosine-protein kinase BRK


分子量: 8439.304 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK6, BRK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13882, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 2.5 M Sodium chloride 100 mM Sodium Potassium phosphate; pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→38.53 Å / Num. obs: 16795 / % possible obs: 84.5 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 23.72 Å2 / CC1/2: 0.88 / CC star: 0.904 / Net I/av σ(I): 0.71 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.813 Å / Num. unique obs: 16788 / CC1/2: 0.92 / % possible all: 82.01

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→38.53 Å / SU ML: 0.2116 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 24.5281
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2226 842 5.02 %
Rwork0.194 15946 -
obs0.1954 16788 93.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→38.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数970 0 16 136 1122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00871004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93031368
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2196330
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.860.34881230.24022322X-RAY DIFFRACTION82.94
1.86-20.24091260.20352489X-RAY DIFFRACTION88.79
2-2.20.21681420.17742627X-RAY DIFFRACTION94.18
2.2-2.520.21071450.18692720X-RAY DIFFRACTION96.63
2.52-3.180.24391490.21762808X-RAY DIFFRACTION98.37
3.18-38.530.20321570.18222980X-RAY DIFFRACTION99.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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