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- PDB-8rzf: RNase W from Sulfolobus acidocaldarius -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rzf
タイトルRNase W from Sulfolobus acidocaldarius
要素Probable ribonuclease FAU-1
キーワードHYDROLASE / Ribonuclease / FAU-1 / Archaea / Ribosome biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA endonuclease activity producing 5'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / rRNA processing
類似検索 - 分子機能
RNA-binding FAU-1 / : / Domain of unknown function DUF402 / FomD-like superfamily / Protein of unknown function (DUF402)
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable ribonuclease FAU-1
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Vayssieres, M. / Blaud, M. / Leulliot, N.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Other government
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: RNase W, a conserved ribonuclease family with a novel active site.
著者: Vayssieres, M. / Juttner, M. / Haas, K. / Ancelin, A. / Marchfelder, A. / Leulliot, N. / Ferreira-Cerca, S. / Blaud, M.
履歴
登録2024年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ribonuclease FAU-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5613
ポリマ－48,5131
非ポリマー492
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area190 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19410 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.230, 76.230, 84.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Probable ribonuclease FAU-1 / RNA-binding protein FAU-1


分子量: 48512.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
遺伝子: fau-1, Saci_1213 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q4J9H1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: HEPES pH 7.5, MgCl2, polyacrylic acid (5,100) sodium salt

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.3 Å / Num. obs: 30609 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 31.54 Å2 / CC1/2: 0.9 / CC star: 0.99 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 3052 / CC1/2: 0.4 / CC star: 0.8 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER精密化
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.04→28.3 Å / SU ML: 0.2622 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.7735
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2138 1531 5 %
Rwork0.1915 29078 -
obs0.1927 30609 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→28.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3388 0 2 247 3637
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01353454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24544658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0865514
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.01951326
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.04-2.110.31051400.26612650X-RAY DIFFRACTION98.94
2.11-2.180.29171380.24892617X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.270.3241370.28822607X-RAY DIFFRACTION99.71
2.27-2.380.28981400.2372645X-RAY DIFFRACTION99.86
2.38-2.50.28021390.22472641X-RAY DIFFRACTION99.78
2.5-2.660.24171380.22932635X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.860.2481400.21112646X-RAY DIFFRACTION99.93
2.86-3.150.23271390.19632647X-RAY DIFFRACTION99.93
3.15-3.610.17021390.17682652X-RAY DIFFRACTION99.64
3.61-4.540.16561400.15292649X-RAY DIFFRACTION99.22
4.54-28.30.17391410.15552689X-RAY DIFFRACTION99.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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