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万見
- PDB-8rx7: LTA4 hydrolase in complex with compound2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rx7
タイトルLTA4 hydrolase in complex with compound2
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / LTA4H / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / tripeptide aminopeptidase / tripeptide aminopeptidase activity / leukotriene-A4 hydrolase activity / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) ...leukotriene-A4 hydrolase / tripeptide aminopeptidase / tripeptide aminopeptidase activity / leukotriene-A4 hydrolase activity / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / protein metabolic process / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / type I pneumocyte differentiation / peptide catabolic process / response to zinc ion / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain ...Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ACETATE ION / IMIDAZOLE / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Srinivas, H.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Not funded スイス
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structure-Guided Elaboration of a Fragment-Like Hit into an Orally Efficacious Leukotriene A4 Hydrolase Inhibitor.
著者: Thoma, G. / Miltz, W. / Srinivas, H. / Penno, C.A. / Kiffe, M. / Gajewska, M. / Klein, K. / Evans, A. / Beerli, C. / Rohn, T.A.
履歴
登録2024年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2898
ポリマ－69,4441
非ポリマー8457
水12,160675
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area23720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.361, 87.325, 98.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase


分子量: 69443.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase

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非ポリマー , 6種, 682分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物 ChemComp-A1H3S / 5-(4-phenoxyphenyl)-1~{H}-imidazole / LIPID FRAGMENT


分子量: 236.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 675 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% PEG 8000, 0.1 IMIDAZOLE PH 6.8, 0.1 SODIUM ACETATE, 0.005 M YBCL3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→29.11 Å / Num. obs: 57809 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 13.19
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Num. unique obs: 4216 / CC1/2: 1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→28.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9496 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9388 / SU R Cruickshank DPI: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.124 / SU Rfree Blow DPI: 0.112 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.108
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1883 2891 5 %RANDOM
Rwork0.1576 ---
obs0.1591 57808 99.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4668 Å20 Å20 Å2
2--5.7117 Å20 Å2
3----3.2449 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.174 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.85→28.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4855 0 35 675 5565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015014HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg16814HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1713SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes121HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes725HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5014HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.51
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.94
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion649SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6286SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2536 211 5.01 %
Rwork0.251 4002 -
all0.2511 4213 -
obs--99.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -34.4216 Å / Origin y: 3.6357 Å / Origin z: 0.0986 Å
111213212223313233
T-0.1275 Å20.0084 Å20.0046 Å2--0.1204 Å2-0.0027 Å2---0.146 Å2
L0.2394 °20.0065 °20.0301 °2-0.6906 °20.0336 °2--0.1777 °2
S-0.0194 Å °-0.0113 Å °-0.0245 Å °0.0566 Å °0.0208 Å °-0.0409 Å °0.0353 Å °0.0024 Å °-0.0014 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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