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- PDB-8rx6: Mycothione reductase from Mycobacterium tuberculosis in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rx6
タイトルMycothione reductase from Mycobacterium tuberculosis in complex with Respiri-1093
要素Mycothione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Complex Oxidoreductase NADPH dependent Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Mycothiol metabolism / mycothione reductase / mycothione reductase [NAD(P)H] activity / mycothiol metabolic process / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / 2-oxoglutarate metabolic process / pyruvate metabolic process / NADPH binding / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mycothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Mycothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Oorts, L. / Osipov, E.M. / Beelen, S. / Strelkov, S.V.
資金援助 ベルギー, European Union, 3件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)I007220N ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO)G066619N ベルギー
European Union (EU)853903European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of mycothione reductase
著者: Oorts, L. / Osipov, E.M. / Beelen, S. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2024年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mycothione reductase
B: Mycothione reductase
C: Mycothione reductase
D: Mycothione reductase
E: Mycothione reductase
F: Mycothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)305,48414
ポリマ－300,0096
非ポリマー5,4748
水543
1
A: Mycothione reductase
B: Mycothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5744
ポリマ－100,0032
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10160 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area35280 Å2
手法PISA
2
C: Mycothione reductase
D: Mycothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9555
ポリマ－100,0032
非ポリマー1,9523
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10030 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area35560 Å2
手法PISA
3
E: Mycothione reductase
F: Mycothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9555
ポリマ－100,0032
非ポリマー1,9523
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10040 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area35480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.757, 175.757, 261.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質
Mycothione reductase / Mycothiol-disulfide reductase / NADPH-dependent mycothione reductase


分子量: 50001.574 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: mtr, gorA, Rv2855 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WHH3, mycothione reductase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-A1H3R / (3~{S})-4-[4-(1-benzothiophen-3-yl)-6,7,8,9-tetrahydro-5~{H}-pyrimido[4,5-d]azepin-2-yl]-3-methyl-morpholine / Respiri-1093


分子量: 380.506 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N4OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.48 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG 8000, sodium chloride, bis-tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.967697 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.967697 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.42→112.26 Å / Num. obs: 56242 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.572 / Rpim(I) all: 0.204 / Rrim(I) all: 0.608 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 508699
反射 シェル解像度: 3.42→3.6 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 3.432 / Num. measured all: 71897 / Num. unique obs: 8090 / CC1/2: 0.597 / Rpim(I) all: 1.228 / Rrim(I) all: 3.649 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I) obs: 1.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.42→112.26 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2699 2784 5.01 %
Rwork0.2331 --
obs0.2349 55609 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.42→112.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21054 0 372 3 21429
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00221842
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4729750
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.8833136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0433398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033846
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.42-3.480.35741260.31882495X-RAY DIFFRACTION95
3.48-3.540.35271280.31822589X-RAY DIFFRACTION97
3.54-3.610.35151380.30412544X-RAY DIFFRACTION98
3.61-3.680.32111290.29022600X-RAY DIFFRACTION99
3.68-3.760.30291420.27522580X-RAY DIFFRACTION99
3.76-3.850.32231260.27542606X-RAY DIFFRACTION99
3.85-3.940.30541390.27242605X-RAY DIFFRACTION99
3.95-4.050.32871430.2582609X-RAY DIFFRACTION99
4.05-4.170.25881340.23092626X-RAY DIFFRACTION99
4.17-4.310.2481440.22012636X-RAY DIFFRACTION99
4.31-4.460.2551500.212622X-RAY DIFFRACTION100
4.46-4.640.22781360.20032659X-RAY DIFFRACTION100
4.64-4.850.22331410.19322657X-RAY DIFFRACTION100
4.85-5.10.28071120.19132678X-RAY DIFFRACTION100
5.1-5.420.24441350.20912681X-RAY DIFFRACTION100
5.42-5.840.27071520.2232679X-RAY DIFFRACTION100
5.84-6.430.26651400.22732679X-RAY DIFFRACTION100
6.43-7.360.28751550.23322707X-RAY DIFFRACTION100
7.36-9.270.21251550.18952745X-RAY DIFFRACTION100
9.27-112.260.22311590.21632828X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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