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- PDB-8rve: Vimentin intermediate filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rve
タイトルVimentin intermediate filament
要素Vimentin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / vimentin / intermediate filament / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


keratin filament binding / lens fiber cell development / intermediate filament organization / cellular response to muramyl dipeptide / structural constituent of eye lens / astrocyte development / Striated Muscle Contraction / microtubule organizing center / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton ...keratin filament binding / lens fiber cell development / intermediate filament organization / cellular response to muramyl dipeptide / structural constituent of eye lens / astrocyte development / Striated Muscle Contraction / microtubule organizing center / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / intermediate filament / cell leading edge / Bergmann glial cell differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / regulation of mRNA stability / Late endosomal microautophagy / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / double-stranded RNA binding / neuron projection development / negative regulation of neuron projection development / peroxisome / scaffold protein binding / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / molecular adaptor activity / cytoskeleton / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / positive regulation of gene expression / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Intermediate filament head, DNA-binding domain / : / Intermediate filament head (DNA binding) region / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Eibauer, M. / Medalia, O.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_207453 スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Vimentin filaments integrate low-complexity domains in a complex helical structure.
著者: Matthias Eibauer / Miriam S Weber / Rafael Kronenberg-Tenga / Charlie T Beales / Rajaa Boujemaa-Paterski / Yagmur Turgay / Suganya Sivagurunathan / Julia Kraxner / Sarah Köster / Robert D ...著者: Matthias Eibauer / Miriam S Weber / Rafael Kronenberg-Tenga / Charlie T Beales / Rajaa Boujemaa-Paterski / Yagmur Turgay / Suganya Sivagurunathan / Julia Kraxner / Sarah Köster / Robert D Goldman / Ohad Medalia /
要旨: Intermediate filaments (IFs) are integral components of the cytoskeleton. They provide cells with tissue-specific mechanical properties and are involved in numerous cellular processes. Due to their ...Intermediate filaments (IFs) are integral components of the cytoskeleton. They provide cells with tissue-specific mechanical properties and are involved in numerous cellular processes. Due to their intricate architecture, a 3D structure of IFs has remained elusive. Here we use cryo-focused ion-beam milling, cryo-electron microscopy and tomography to obtain a 3D structure of vimentin IFs (VIFs). VIFs assemble into a modular, intertwined and flexible helical structure of 40 α-helices in cross-section, organized into five protofibrils. Surprisingly, the intrinsically disordered head domains form a fiber in the lumen of VIFs, while the intrinsically disordered tails form lateral connections between the protofibrils. Our findings demonstrate how protein domains of low sequence complexity can complement well-folded protein domains to construct a biopolymer with striking mechanical strength and stretchability.
履歴
登録2024年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Vimentin
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v: Vimentin
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y: Vimentin
z: Vimentin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,190,36178
ポリマ－4,190,36178
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Vimentin


分子量: 53722.582 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VIM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08670

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Vimentin intermediate filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 56 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 62 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7NAMDモデルフィッティング
12RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 73.7308 ° / 軸方向距離/サブユニット: 42.461 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 1462717
3次元再構成解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 236920 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 詳細: PDBDEV_00000212
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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