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- PDB-8ruq: Borealin N-terminus in complex with H3.T3p-nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ruq
タイトルBorealin N-terminus in complex with H3.T3p-nucleosome
要素
  • (DNA (147-MER)) x 2
  • Borealin
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードCELL CYCLE / CPC / nucleosome / chromosome segregation / histone modification / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / chromocenter / chromosome passenger complex / mitotic metaphase chromosome alignment / spindle midzone / mitotic cytokinesis ...positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / chromocenter / chromosome passenger complex / mitotic metaphase chromosome alignment / spindle midzone / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / chromosome organization / intercellular bridge / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / mitotic cell cycle / nucleosome assembly / microtubule cytoskeleton / midbody / protein heterodimerization activity / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Borealin, N-terminal / Cell division protein borealin / Borealin, C-terminal / Nbl1 / Borealin N terminal / Cell division cycle-associated protein 8 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B ...Borealin, N-terminal / Cell division protein borealin / Borealin, C-terminal / Nbl1 / Borealin N terminal / Cell division cycle-associated protein 8 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Borealin / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
unidentified (未定義)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Ruza, R.R. / Barr, F.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC20079/A24743 英国
引用
ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2025
タイトル: A pivot-tether model for nucleosome recognition by the chromosomal passenger complex.
著者: Reinis R Ruza / Chyi Wei Chung / Danny B H Gold / Michela Serena / Emile Roberts / Ulrike Gruneberg / Francis A Barr /
要旨: Spatial restriction of Aurora B to T3-phosphorylated histone H3 (H3pT3) nucleosomes adjacent to centromeres during prometaphase and metaphase enables it to phosphorylate proteins necessary for ...Spatial restriction of Aurora B to T3-phosphorylated histone H3 (H3pT3) nucleosomes adjacent to centromeres during prometaphase and metaphase enables it to phosphorylate proteins necessary for spindle assembly checkpoint signalling and biorientation of chromosomes on the mitotic spindle. Aurora B binding to H3pT3-nucleosomes requires a multivalent targeting module, the chromosomal passenger complex (CPC), consisting of survivin, borealin, and INCENP. To shed light on how these components mediate CPC localisation during prometaphase and metaphase, we determined the structure of the CPC targeting module in complex with haspin-phosphorylated H3pT3-nucleosomes by cryo-electron microscopy. This structure shows how the N-terminus of borealin and the survivin BIR domain act as pivot and flexible tethering points, respectively, to increase CPC affinity for H3pT3 nucleosomes without limiting it to a specific orientation. We demonstrate that this flexible, yet constrained pivot-tether arrangement is important for the control of spindle assembly checkpoint signalling by Aurora B.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: A pivot-tether model for nucleosome recognition by the chromosomal passenger complex
著者: Ruza, R.R. / Chung, C.W. / Gold, D.B. / Serena, M. / Roberts, E. / Gruneberg, U. / Barr, F.A.
履歴
登録2024年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (147-MER)
J: DNA (147-MER)
L: Borealin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,45911
ポリマ－211,45911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 6種, 9分子 ABFCGDHEL

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#5: タンパク質 Histone H3


分子量: 15383.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398065, LOC108703785, LOC121398067, XELAEV_18002543mg
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#8: タンパク質 Borealin / Cell division cycle-associated protein 8 / Dasra-B / hDasra-B / Pluripotent embryonic stem cell- ...Cell division cycle-associated protein 8 / Dasra-B / hDasra-B / Pluripotent embryonic stem cell-related gene 3 protein


分子量: 9138.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Found in a complex with Survivin(1-142) and INCENP(1-80)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDCA8, PESCRG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53HL2

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 47128.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 46709.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Human CPC localisation module in complex with Xenopus H3.T3p-nucleosomeCOMPLEXH3 phosphorylated using purified human Haspin kinase domain (residues 465-798)all0RECOMBINANT
2H3.T3p-nucleosomeCOMPLEXH3 phosphorylated using purified human Haspin kinase domain (residues 465-798).#1-#71RECOMBINANT
3Chromosome Passenger Complex localisation module (Borealin N-terminus only)COMPLEX#81RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.237 MDaNO
210.202 MDaNO
33
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Escherichia coli (大腸菌)562BL21(DE3)
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM TRIS-HCl, pH 7.5, 150 mM NaCl, 2 mM DTT, 0.3% n-octyl-beta-D-glucoside
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTris(hydroxymethyl)aminomethane-hydrochloride(HOCH2)3CNH2-CL1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
32 mMDithiothreitolC4H10O2S21
40.3 %n-octyl-beta-D-glucosideC14H28O61
試料濃度: 2.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse sample with good particle density
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 3 s blotting time, -10 force, no wait time.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 58009 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.51 sec. / 電子線照射量: 43.86 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 20239 / 詳細: Collected in 2x-binned super-resolution mode
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4.0粒子像選択Blob-based picking followed by template-based picking
4cryoSPARC4.4.0CTF補正Patch-CTF estimation job used
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
8Coot0.9.8.1モデルフィッティング
12cryoSPARC4.4.0分類
13cryoSPARC4.4.0３次元再構成
14PHENIX1.20.1モデル精密化
画像処理詳細: Movies motion-corrected on-the-fly using SIMPLE (Caesar, et al., 2020)
CTF補正詳細: CTF amplitude correction first performed following movie motion correction, and CTF parameters were later refined during the refinement of the final reconstruction
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3099937
詳細: Blob-based picking, using 110 A expected particle diameter.
3次元再構成解像度: 2.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1180547 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 66.48 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession code詳細Initial refinement model-ID
13AFA

3afa

3AFASequence modified to match Xenopus1
26YIH

6yih

6YIH2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00412960
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5718779
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d31.0923825
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0392152
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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