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- PDB-8rt4: O-layer structure (TrwH/VirB7, TrwF/VirB9CTD, TrwE/VirB10CTD) of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rt4
タイトルO-layer structure (TrwH/VirB7, TrwF/VirB9CTD, TrwE/VirB10CTD) of the outer membrane core complex from the fully-assembled R388 type IV secretion system determined by cryo-EM.
要素
  • TrwE protein
  • TrwF protein
  • TrwH protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / type IV secretion system type 4 secretion system T4SS O-layer core complex outer membrane complex R388 plasmid conjugation bacterial secretion secretion secretion system protein complex VirB10 VirB9 VirB7 TrwE TrwF TrwH
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Conjugal transfer, TrbG/VirB9/CagX / VirB9/CagX/TrbG, C-terminal / VirB9/CagX/TrbG, C-terminal domain superfamily / Conjugal transfer protein / Type IV secretion system, VirB10/TrbI / Bacterial conjugation TrbI-like protein / Type IV secretion system, VirB10 / TraB / TrbI / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
TrwH protein / TrwF protein / TrwE protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Mace, K. / Waksman, G.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号
Wellcome Trust098302 英国
Wellcome Trust217089 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO J / : 2024
タイトル: Cryo-EM structure of a conjugative type IV secretion system suggests a molecular switch regulating pilus biogenesis.
著者: Kévin Macé / Gabriel Waksman /
要旨: Conjugative type IV secretion systems (T4SS) mediate bacterial conjugation, a process that enables the unidirectional exchange of genetic materials between a donor and a recipient bacterial cell. ...Conjugative type IV secretion systems (T4SS) mediate bacterial conjugation, a process that enables the unidirectional exchange of genetic materials between a donor and a recipient bacterial cell. Bacterial conjugation is the primary means by which antibiotic resistance genes spread among bacterial populations (Barlow 2009; Virolle et al, 2020). Conjugative T4SSs form pili: long extracellular filaments that connect with recipient cells. Previously, we solved the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of a conjugative T4SS. In this article, based on additional data, we present a more complete T4SS cryo-EM structure than that published earlier. Novel structural features include details of the mismatch symmetry within the OMCC, the presence of a fourth VirB8 subunit in the asymmetric unit of both the arches and the inner membrane complex (IMC), and a hydrophobic VirB5 tip in the distal end of the stalk. Additionally, we provide previously undescribed structural insights into the protein VirB10 and identify a novel regulation mechanism of T4SS-mediated pilus biogenesis by this protein, that we believe is a key checkpoint for this process.
履歴
登録2024年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TrwE protein
B: TrwF protein
C: TrwH protein
D: TrwE protein
E: TrwF protein
F: TrwH protein
G: TrwE protein
H: TrwF protein
I: TrwH protein
J: TrwE protein
K: TrwF protein
L: TrwH protein
M: TrwE protein
N: TrwF protein
O: TrwH protein
P: TrwE protein
Q: TrwF protein
R: TrwH protein
S: TrwE protein
T: TrwF protein
U: TrwH protein
V: TrwE protein
W: TrwF protein
X: TrwH protein
Y: TrwE protein
Z: TrwF protein
a: TrwH protein
b: TrwE protein
c: TrwF protein
d: TrwH protein
e: TrwE protein
f: TrwF protein
g: TrwH protein
h: TrwE protein
i: TrwF protein
j: TrwH protein
k: TrwE protein
l: TrwF protein
m: TrwH protein
n: TrwE protein
o: TrwF protein
p: TrwH protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,081,95442
ポリマ-1,081,95442
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
TrwE protein


分子量: 42443.785 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sequence from conjugative plasmid R388 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: trwE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O50337
#2: タンパク質
TrwF protein


分子量: 29749.586 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sequence from conjugative plasmid R388 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: trwF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O50336
#3: タンパク質・ペプチド
TrwH protein


分子量: 5089.048 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sequence from conjugative plasmid R388 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: trwH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O50334

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: the outer membrane core complex from the fully-assembled R388 type IV secretion system
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 3300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm
撮影電子線照射量: 57.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.18.2_3874:モデル精密化
13cryoSPARC3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C14 (14回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 784923 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00839270
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63753214
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d29.1865530
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0485810
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0047084

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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