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- PDB-8rs8: Crystal structure of BRCA1 BRCTs in complex with a RIF1 phosphopeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rs8
タイトルCrystal structure of BRCA1 BRCTs in complex with a RIF1 phosphopeptide
要素
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
  • Telomere-associated protein RIF1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / DNA damage repair
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / chromosome, telomeric repeat region / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication ...histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / chromosome, telomeric repeat region / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / positive regulation of isotype switching / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / lateral element / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / male pronucleus / female pronucleus / centrosome cycle / RNA polymerase binding / postreplication repair / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / intracellular membraneless organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of gene expression, epigenetic / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of cell cycle / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / somatic stem cell population maintenance / ubiquitin ligase complex / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / subtelomeric heterochromatin formation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / regulation of DNA repair / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein autoubiquitination / condensed chromosome / Meiotic synapsis / telomere maintenance / tubulin binding / positive regulation of DNA repair / male germ cell nucleus / cellular response to leukemia inhibitory factor / cellular response to ionizing radiation / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / RING-type E3 ubiquitin transferase / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Metalloprotease DUBs / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / p53 binding / cellular response to tumor necrosis factor / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / chromosome / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding
類似検索 - 分子機能
Telomere-associated protein Rif1, N-terminal / Rap1-interacting factor 1 N terminal / Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain ...Telomere-associated protein Rif1, N-terminal / Rap1-interacting factor 1 N terminal / Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Breast cancer type 1 susceptibility protein / Telomere-associated protein RIF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Day, M. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC302/A24386 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The human RIF1-Long isoform interacts with BRCA1 to promote recombinational fork repair under DNA replication stress.
著者: Dong, Q. / Day, M. / Saito, Y. / Parker, E. / Watts, L.P. / Kanemaki, M.T. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H. / Hiraga, S.I. / Donaldson, A.D.
履歴
登録2024年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
B: Breast cancer type 1 susceptibility protein
C: Breast cancer type 1 susceptibility protein
D: Breast cancer type 1 susceptibility protein
E: Telomere-associated protein RIF1
F: Telomere-associated protein RIF1
G: Telomere-associated protein RIF1
H: Telomere-associated protein RIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,67248
ポリマ－104,1318
非ポリマー2,54140
水18,0331001
1
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
E: Telomere-associated protein RIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,59111
ポリマ－26,0332
非ポリマー5599
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Breast cancer type 1 susceptibility protein
F: Telomere-associated protein RIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,53610
ポリマ－26,0332
非ポリマー5048
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Breast cancer type 1 susceptibility protein
G: Telomere-associated protein RIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,01517
ポリマ－26,0332
非ポリマー98215
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Breast cancer type 1 susceptibility protein
H: Telomere-associated protein RIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,52910
ポリマ－26,0332
非ポリマー4978
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.840, 173.716, 74.522
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.050, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53 / RING-type E3 ubiquitin transferase BRCA1


分子量: 24772.480 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P38398, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド
Telomere-associated protein RIF1 / Rap1-interacting factor 1 homolog


分子量: 1260.314 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5UIP0

-
非ポリマー , 4種, 1041分子

#3: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1001 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 55.5 mM MES, 44.5 mM Imidazole, 120 mM Diethylene glycol, 120 mM Triethylene-glycol, 120 mM Tetraethylene glycol, 120 mM Pentaethylene glycol, 20% (v/v) Ethylene glycol, 10% (w/v) PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→56.55 Å / Num. obs: 219241 / % possible obs: 98.06 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 18.63 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 9.12
反射 シェル解像度: 1.31→1.357 Å / Num. unique obs: 20958 / CC1/2: 0.326

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.31→56.55 Å / SU ML: 0.1824 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.5828
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1787 10833 4.95 %
Rwork0.141 208162 -
obs0.1428 218995 98.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.31→56.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7034 0 165 1001 8200
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00867640
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.008510302
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821105
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00751322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.26642847
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.31-1.320.3773280.34926402X-RAY DIFFRACTION91.37
1.32-1.340.36333130.33476559X-RAY DIFFRACTION93.22
1.34-1.360.34723500.316790X-RAY DIFFRACTION94.39
1.36-1.370.31583290.29676687X-RAY DIFFRACTION94.48
1.37-1.390.30593390.26876631X-RAY DIFFRACTION94.97
1.39-1.410.29423310.25866743X-RAY DIFFRACTION94.23
1.41-1.430.30133520.24436442X-RAY DIFFRACTION91.67
1.43-1.450.28513920.23016947X-RAY DIFFRACTION99.22
1.45-1.480.26643600.227091X-RAY DIFFRACTION99.14
1.48-1.50.25393820.22166902X-RAY DIFFRACTION98.97
1.5-1.530.27643510.21837070X-RAY DIFFRACTION98.81
1.53-1.550.25993520.1916992X-RAY DIFFRACTION99.06
1.55-1.580.24213760.16256980X-RAY DIFFRACTION99.18
1.58-1.620.1933250.14147079X-RAY DIFFRACTION99.24
1.62-1.650.19533750.12837012X-RAY DIFFRACTION99.65
1.65-1.690.16743400.11917101X-RAY DIFFRACTION99.79
1.69-1.730.17343790.11747028X-RAY DIFFRACTION99.76
1.73-1.780.1833690.12017041X-RAY DIFFRACTION99.7
1.78-1.830.18783750.12597051X-RAY DIFFRACTION99.49
1.83-1.890.17413840.12346998X-RAY DIFFRACTION99.43
1.89-1.960.15973540.11177087X-RAY DIFFRACTION99.4
1.96-2.040.1563830.10487036X-RAY DIFFRACTION99.81
2.04-2.130.16353700.10697060X-RAY DIFFRACTION99.91
2.13-2.240.15554000.10727023X-RAY DIFFRACTION99.84
2.24-2.380.14033840.10687009X-RAY DIFFRACTION99.56
2.38-2.560.15773800.11417066X-RAY DIFFRACTION99.6
2.56-2.820.16463700.12077122X-RAY DIFFRACTION99.79
2.82-3.230.16373590.13497013X-RAY DIFFRACTION99.26
3.23-4.070.15653760.13377099X-RAY DIFFRACTION99.61
4.07-56.550.17683550.16177101X-RAY DIFFRACTION99.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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