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万見
- PDB-8riz: Microtubule-associated kinesin-1 tail complex bound to ADP, two-h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8riz
タイトルMicrotubule-associated kinesin-1 tail complex bound to ADP, two-headed state
要素
  • Kinesin-1 heavy chain
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin autoinhibition motor microtubules mechanochemistry intracellular transport
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / ciliary rootlet ...regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / ciliary rootlet / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / plus-end-directed microtubule motor activity / vesicle transport along microtubule / RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / kinesin complex / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / microtubule motor activity / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / centrosome localization / COPI-mediated anterograde transport / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / natural killer cell mediated cytotoxicity / Insulin processing / synaptic vesicle transport / postsynaptic cytosol / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / axon guidance / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of membrane potential / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / centriolar satellite / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / nuclear membrane / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / vesicle / microtubule / cadherin binding / GTPase activity / GTP binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOL / Tubulin beta chain / Kinesin-1 heavy chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Atherton, J. / Chegkazi, M.S. / Steiner, R.A.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust206175/Z/17/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/V006568/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S000828/1 英国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Microtubule association induces a Mg-free apo-like ADP pre-release conformation in kinesin-1 that is unaffected by its autoinhibitory tail.
著者: J Atherton / M S Chegkazi / M Leusciatti / M Di Palma / E Peirano / L S Pozzer / M V A Meli / S Pasqualato / T Foran / G Morra / R A Steiner /
要旨: Kinesin-1 is a processive dimeric ATP-driven motor that transports vital intracellular cargos along microtubules (MTs). If not engaged in active transport, kinesin-1 limits futile ATP hydrolysis by ...Kinesin-1 is a processive dimeric ATP-driven motor that transports vital intracellular cargos along microtubules (MTs). If not engaged in active transport, kinesin-1 limits futile ATP hydrolysis by adopting a compact autoinhibited conformation that involves an interaction between its C-terminal tail and the N-terminal motor domains. Here, using a chimeric kinesin-1 that fuses the N-terminal motor region to the tail and a tail variant unable to interact with the motors, we employ cryo-EM to investigate elements of the MT-associated mechanochemical cycle. We describe a missing structure for the proposed two-step allosteric mechanism of ADP release, the ATPase rate limiting step. It shows that MT association remodels the hydrogen bond network at the nucleotide binding site triggering removal of the Mg ion from the Mg-ADP complex. This results in a strong MT-binding apo-like state before ADP dissociation, which molecular dynamics simulations indicate is mediated by loop 9 dynamics. We further demonstrate that tail association does not directly affect this mechanism, nor the adoption of the ATP hydrolysis-competent conformation, nor neck linker docking/undocking, even when zippering the two motor domains. We propose a revised mechanism for tail-dependent kinesin-1 autoinhibition and suggest a possible explanation for its characteristic pausing behavior on MTs.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Microtubule association induces a Mg-free apo-like ADP pre-release conformation in kinesin-1 that is unaffected by its autoinhibitory tail
著者: Atherton, J. / Chegkazi, M.S. / Peirano, E. / Pozzer, L.S. / Foran, T. / Steiner, R.A.
履歴
登録2023年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tubulin beta chain
A: Tubulin alpha-1B chain
K: Kinesin-1 heavy chain
L: Kinesin-1 heavy chain
T: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)432,40412
ポリマ－429,6815
非ポリマー2,7237
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 BAKLT

#1: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GDP and taxol / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GTP / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#3: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 109856.102 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Bound to ADP,Bound to ADP / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33176

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非ポリマー , 5種, 7分子

#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
113pf microtubule bound to Kif5bMoNeIAK in the presence of ADP (two-headed state)COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Kinesin-1 heavy chainCOMPLEX#31RECOMBINANT
313pf microtubuleCOMPLEX#1-#21NATURAL
分子量値: 246 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Sus scrofa (ブタ)9823
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.8 / 詳細: BRB80 + 5mM ADP
試料濃度: 1.16 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Kinesin 1mg/ml Microtubules at 0.16mg/ml
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39512 / 詳細: Noise-substitution test corrected FSC / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Phenix Real Space refine and Coot

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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