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万見
- PDB-8rix: Crystal structure of chloroplast FtsY from Arabidopsis thaliana i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rix
タイトルCrystal structure of chloroplast FtsY from Arabidopsis thaliana in complex with the alarmone ppGpp
要素Cell division protein FtsY homolog, chloroplastic
キーワードPROTEIN TRANSPORT / chloroplast FtsY / SRP receptor / signal recognition particle receptor / membrane protein biogenesis / membrane targeting / alarmone / stress / ppGpp / stringent response
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into chloroplast thylakoid membrane / thylakoid membrane organization / signal recognition particle binding / chloroplast thylakoid / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / chloroplast stroma / photosynthetic electron transport in photosystem II / chloroplast thylakoid membrane / protein targeting / chloroplast ...protein import into chloroplast thylakoid membrane / thylakoid membrane organization / signal recognition particle binding / chloroplast thylakoid / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / chloroplast stroma / photosynthetic electron transport in photosystem II / chloroplast thylakoid membrane / protein targeting / chloroplast / GTPase activity / GTP binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain ...Signal-recognition particle receptor FtsY / SRP/SRP receptor, N-terminal / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / Cell division protein FtsY homolog, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Czech, L. / Bange, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of chloroplast FtsY from Arabidopsis thaliana in complex with the alarmone ppGpp
著者: Czech, L. / Bange, G.
履歴
登録2023年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein FtsY homolog, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6783
ポリマ－34,0501
非ポリマー6272
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.280, 37.070, 59.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.628, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein FtsY homolog, chloroplastic / Chloroplast SRP receptor homolog / alpha subunit CpFtsY / Fused signal recognition particle receptor


分子量: 34050.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: cpFtsY starting at amino acid position 65 with N-terminal Hexahistidin-tag and MG linker
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CPFTSY, FTSY, At2g45770, F4I18.25 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O80842
#2: 化合物 ChemComp-G4P / GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / guanosine tetraphosphate;ppGpp


タイプ: RNA linking / 分子量: 603.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O17P4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 200 mM Tris-HCl pH 8.5; 25% PEG1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976253 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976253 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→35.64 Å / Num. obs: 19770 / % possible obs: 99.63 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 35.56 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1176 / Rpim(I) all: 0.05077 / Rrim(I) all: 0.1284 / Net I/σ(I): 14.86
反射 シェル解像度: 1.99→2.061 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5475 / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / Num. unique obs: 1978 / CC1/2: 0.917 / CC star: 0.978 / Rpim(I) all: 0.2551 / Rrim(I) all: 0.606 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.99→35.64 Å / SU ML: 0.289 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.0885
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2758 984 4.98 %
Rwork0.2193 18773 -
obs0.2221 19757 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→35.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2224 0 37 102 2363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00922285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25773087
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0655367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0096388
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.5388327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.090.38451360.3172626X-RAY DIFFRACTION99.57
2.09-2.230.32161390.25282675X-RAY DIFFRACTION99.89
2.23-2.40.28461400.24982654X-RAY DIFFRACTION99.79
2.4-2.640.33441420.2452693X-RAY DIFFRACTION99.93
2.64-3.020.27461390.2382657X-RAY DIFFRACTION99.82
3.02-3.810.26411420.22152713X-RAY DIFFRACTION99.79
3.81-35.640.24851460.18412755X-RAY DIFFRACTION98.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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