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- PDB-8rip: Beta-keto acid cleavage enzyme from Paracoccus denitrificans with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rip
タイトルBeta-keto acid cleavage enzyme from Paracoccus denitrificans with bound malonate and Coenzyme A
要素3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
キーワードLYASE / aldolase / CoA / coenzyme A / BKACE
機能・相同性3-keto-5-aminohexanoate cleavage activity / 3-keto-5-aminohexanoate cleavage enzyme / beta-keto acid cleavage enzyme / Aldolase-type TIM barrel / metal ion binding / COENZYME A / MALONATE ION / 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
機能・相同性情報
生物種Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Marchal, D.G. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Commission862087European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Design and implementation of aerobic and ambient CO 2 -reduction as an entry-point for enhanced carbon fixation.
著者: Satanowski, A. / Marchal, D.G. / Perret, A. / Petit, J.L. / Bouzon, M. / Doring, V. / Dubois, I. / He, H. / Smith, E.N. / Pellouin, V. / Petri, H.M. / Rainaldi, V. / Nattermann, M. / ...著者: Satanowski, A. / Marchal, D.G. / Perret, A. / Petit, J.L. / Bouzon, M. / Doring, V. / Dubois, I. / He, H. / Smith, E.N. / Pellouin, V. / Petri, H.M. / Rainaldi, V. / Nattermann, M. / Burgener, S. / Paczia, N. / Zarzycki, J. / Heinemann, M. / Bar-Even, A. / Erb, T.J.
履歴
登録2023年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
B: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
C: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
D: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,91714
ポリマ－145,7134
非ポリマー2,20510
水16,502916
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13420 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area39930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.155, 134.350, 140.848
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein


分子量: 36428.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
遺伝子: Pden_3578 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1B802
#2: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 916 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.14 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: The enzyme (8.6 mg/mL) in 50 mM HEPES pH 7.8, 150 mM KCl, 1 M L-proline, and 1 mM ZnCl2 was mixed in a 1:1 ratio with 20 % w/v PEG3350, 200 mM di-sodium malonate pH 7.0. The final size of the ...詳細: The enzyme (8.6 mg/mL) in 50 mM HEPES pH 7.8, 150 mM KCl, 1 M L-proline, and 1 mM ZnCl2 was mixed in a 1:1 ratio with 20 % w/v PEG3350, 200 mM di-sodium malonate pH 7.0. The final size of the drops was 1 microliter. Prior to flash freezing the crystal in liquid nitrogen, the mother liquor was supplemented with 10 mM CoA and 40 % (w/v) PEG200.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→29.99 Å / Num. obs: 136868 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 18.4 / Num. measured all: 1245111
反射 シェル解像度: 1.81→1.91 Å / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.908 / Num. measured all: 180122 / Num. unique obs: 19659 / CC1/2: 0.811 / Rpim(I) all: 0.313 / Rrim(I) all: 0.962 / Net I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDS20210323データ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.81→29.99 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.91 / 位相誤差: 16.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 2008 1.47 %
Rwork0.1576 --
obs0.1579 136762 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→29.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9423 0 128 916 10467
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87613208
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2463502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561439
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081744
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.81-1.860.27611380.25049371X-RAY DIFFRACTION98
1.86-1.910.2461460.21239540X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.960.23351380.18269543X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.020.2061410.17199560X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.10.21121390.16889542X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.180.19731480.15489539X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.280.17271470.15399599X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.40.19971410.16039606X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.550.17871410.15589602X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.750.16331360.16089626X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.020.17341490.16619635X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.460.21511460.16459715X-RAY DIFFRACTION100
3.46-4.360.14661480.13559783X-RAY DIFFRACTION100
4.36-29.990.15191500.148410093X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 81.1957 Å / Origin y: 1.1264 Å / Origin z: 31.0827 Å
111213212223313233
T0.1897 Å20.0207 Å2-0.0214 Å2-0.1882 Å20.0115 Å2--0.2025 Å2
L0.2693 °20.1219 °2-0.0501 °2-0.277 °20.0668 °2--0.41 °2
S-0.0133 Å °0.0175 Å °0.0115 Å °-0.0097 Å °0.0115 Å °0.0012 Å °-0.0051 Å °-0.0081 Å °0.0029 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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