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万見
- PDB-8rf1: BmrA E504-R6G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rf1
タイトルBmrA E504-R6G
要素Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding/permease protein BmrA
キーワードTRANSPORT PROTEIN / BmrA / multidrug transporter / drug resistance / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / ABC-type transporter activity / transmembrane transport / response to antibiotic / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RHODAMINE 6G / Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding/permease protein BmrA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Gobet, A. / Zarkadas, E. / Schoehn, G. / Falson, P. / Chaptal, V.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-19-CE11-0023-01 フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: BmrA E504-R6G
著者: Gobet, A. / Zarkadas, E. / Schoehn, G. / Falson, P. / Chaptal, V.
履歴
登録2023年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding/permease protein BmrA
B: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding/permease protein BmrA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,3814
ポリマ－131,4942
非ポリマー8872
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding/permease protein BmrA


分子量: 65747.141 Da / 分子数: 2 / 変異: E504A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: bmrA / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43 (delta AcrB) / 参照: UniProt: O06967
#2: 化合物 ChemComp-RHQ / RHODAMINE 6G


分子量: 443.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H31N2O3
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Multidrug resistance ABC transporter ATP-binding/permease protein BmrA
タイプ: COMPLEX / 詳細: in complex with R6G, mutant E504A / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.13 MDa
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43 (Delta AcrB) / プラスミド: pET15b
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 17556

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1cryoSPARC粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
7Cootモデルフィッティング
8ISOLDEモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
14cryoSPARC３次元再構成local refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 9892898
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 675874
詳細: symmetry expansion of the particles using C2 symmetry
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6r81

6r81


PDB chain-ID: AB / Accession code: 6r81 / Chain residue range: 1-580 / Pdb chain residue range: 1-580 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0049007
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8612193
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.2821231
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431464
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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