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- PDB-8re8: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) R688Q variant in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8re8
タイトルAspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) R688Q variant in complex with Mn, (3R)-methyl-2-oxoglutarate and a Factor X derived peptide fragment
要素
  • Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
  • Coagulation factor X
キーワードOXIDOREDUCTASE / AspH / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / 2-oxoglutarate / 2OG / alpha-ketoglutarate / substrate analogues
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / cortical endoplasmic reticulum / limb morphogenesis ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / cortical endoplasmic reticulum / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / coagulation factor Xa / pattern specification process / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / face morphogenesis / structural constituent of muscle / response to ATP / Protein hydroxylation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / roof of mouth development / positive regulation of proteolysis / positive regulation of TOR signaling / detection of calcium ion / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / muscle contraction / cellular response to calcium ion / calcium ion transmembrane transport / phospholipid binding / regulation of protein stability / Stimuli-sensing channels / Golgi lumen / blood coagulation / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / cell population proliferation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / TPR repeat region circular profile. / Epidermal growth factor-like domain. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / EGF-like domain profile. / Tetratricopeptide repeat / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chem-Q1Z / Coagulation factor X / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Brasnett, A. / Hou, C. / Rabe, P. / Brewitz, L. / Schofield, C.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust106244/Z/14/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/V001892/1 英国
Wellcome Trust227298/Z/23/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) R688Q variant in complex with Mn, (3R)-methyl-2-oxoglutarate and a Factor X derived peptide fragment
著者: Brasnett, A. / Hou, C. / Rabe, P. / Brewitz, L. / Schofield, C.J.
履歴
登録2023年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
B: Coagulation factor X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,13610
ポリマ－55,3552
非ポリマー7818
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.604, 85.998, 123.963
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Aspartate beta-hydroxylase / ASP beta-hydroxylase / Peptide-aspartate beta-dioxygenase


分子量: 51164.387 Da / 分子数: 1 / 変異: R688Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPH, BAH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド Coagulation factor X


分子量: 4190.384 Da / 分子数: 1 / 変異: C90S, C95S, C112S, C121S / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P00742

-
非ポリマー , 5種, 322分子

#3: 化合物 ChemComp-Q1Z / (3~{R})-3-methyl-2-oxidanylidene-pentanedioic acid


分子量: 160.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.52 % / 解説: needle morphology, 300 um length
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M NaCl, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryogenic / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→46.85 Å / Num. obs: 47230 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 630202
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 1.954 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 2317 / CC1/2: 0.652 / Rpim(I) all: 0.555 / Rrim(I) all: 2.033

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
xia2データスケーリング
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→46.85 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2082 1964 4.17 %
Rwork0.1775 --
obs0.1788 47122 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3538 0 41 316 3895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6145011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9621379
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043527
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005659
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.890.36241290.28993173X-RAY DIFFRACTION99
1.89-1.950.29851500.25393167X-RAY DIFFRACTION100
1.95-20.25561390.22713173X-RAY DIFFRACTION100
2-2.070.24991500.21593171X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.140.25251440.19523171X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.230.21921210.1863209X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.330.24151360.183223X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.450.20361120.17363205X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.60.21961490.1823225X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.810.22421220.19753238X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.090.25081460.19313227X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.530.23181530.18733244X-RAY DIFFRACTION100
3.53-4.450.1691720.14073274X-RAY DIFFRACTION100
4.45-46.850.16331410.163458X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1871-0.27021.2842.0729-1.09418.81920.25820.16920.1434-0.252-0.1147-0.25790.02070.2869-0.13230.29080.01550.0860.14940.00640.3324-6.7635-4.7904-0.2464
24.28441.4182-2.07143.7843-2.95298.04210.3401-0.16590.19090.206-0.02160.1033-0.1162-0.5545-0.30570.2873-0.040.01550.22550.01770.268-19.559-10.161413.0851
33.5598-0.50281.9470.9963-0.87543.38270.22660.2697-0.3814-0.19150.17550.19880.44360.0558-0.41460.372-0.0996-0.06990.3259-0.00230.2842-19.4146-29.94626.814
42.59450.23791.11371.27090.15842.12210.00120.2517-0.0626-0.10460.0402-0.030.04720.1504-0.0430.19790.00910.00190.21360.00940.2137-3.1445-23.6448.6834
52.8042-4.59693.37678.0929-4.26757.47580.21-0.0610.11510.1956-0.33760.3057-0.6623-0.13790.10640.50130.0244-0.06760.5364-0.00370.4449-10.6778-18.834438.2903
68.7598-3.76335.29748.4408-5.96095.19220.42590.3889-0.1-0.63550.21540.28690.6585-0.1158-0.57640.3308-0.0254-0.0480.3987-0.02230.2811-14.593-21.539631.371
75.3395-1.0371-0.61641.95661.96672.0436-0.17510.0620.6569-0.3204-0.7749-0.4388-0.64470.39490.95370.6428-0.1244-0.09860.64310.05020.3753-8.6734-15.740228.4254
82.8296-2.52650.91946.70392.5654.183-0.1616-0.80660.3770.6092-0.0094-0.94940.15981.50330.1860.5901-0.1861-0.17060.6160.11980.5131-1.361-9.573719.924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 330 through 410 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 411 through 469 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 470 through 572 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 573 through 758 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 99 through 103 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 104 through 108 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 109 through 113 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 114 through 116 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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