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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rc6 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Cryo-EM structure of hexameric BTB domain of Drosophila CG6765 protein | ||||||
要素 | BTB domain of CG6765 protein | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION / DNA-binding / transcription regulation / oligomerization | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報developmental process involved in reproduction / animal organ development / neuron development / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
データ登録者 | Bonchuk, A.N. / Naschberger, A. / Baradaran, R. | ||||||
| 資金援助 | ロシア, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2024タイトル: The Arthropoda-specific Tramtrack group BTB protein domains use previously unknown interface to form hexamers. 著者: Artem N Bonchuk / Konstantin I Balagurov / Rozbeh Baradaran / Konstantin M Boyko / Nikolai N Sluchanko / Anastasia M Khrustaleva / Anna D Burtseva / Olga V Arkova / Karina K Khalisova / ...著者: Artem N Bonchuk / Konstantin I Balagurov / Rozbeh Baradaran / Konstantin M Boyko / Nikolai N Sluchanko / Anastasia M Khrustaleva / Anna D Burtseva / Olga V Arkova / Karina K Khalisova / Vladimir O Popov / Andreas Naschberger / Pavel G Georgiev / ![]() 要旨: BTB (bric-a-brack, Tramtrack, and broad complex) is a diverse group of protein-protein interaction domains found within metazoan proteins. Transcription factors contain a dimerizing BTB subtype with ...BTB (bric-a-brack, Tramtrack, and broad complex) is a diverse group of protein-protein interaction domains found within metazoan proteins. Transcription factors contain a dimerizing BTB subtype with a characteristic N-terminal extension. The Tramtrack group (TTK) is a distinct type of BTB domain, which can multimerize. Single-particle cryo-EM microscopy revealed that the TTK-type BTB domains assemble into a hexameric structure consisting of three canonical BTB dimers connected through a previously uncharacterized interface. We demonstrated that the TTK-type BTB domains are found only in Arthropods and have undergone lineage-specific expansion in modern insects. The genome encodes 24 transcription factors with TTK-type BTB domains, whereas only four have non-TTK-type BTB domains. Yeast two-hybrid analysis revealed that the TTK-type BTB domains have an unusually broad potential for heteromeric associations presumably through a dimer-dimer interaction interface. Thus, the TTK-type BTB domains are a structurally and functionally distinct group of protein domains specific to Arthropodan transcription factors. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8rc6.cif.gz | 287.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8rc6.ent.gz | 240 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8rc6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 8rc6_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 8rc6_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 8rc6_validation.xml.gz | 42.6 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 8rc6_validation.cif.gz | 62.6 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rc/8rc6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rc/8rc6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 19049MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
| その他のデータベース |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 14543.481 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: Dmel\CG6765, CG6765, Dmel_CG6765 / 発現宿主: ![]() |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Hexameric BTB domain of CG6765 protein / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris, pH 7.4, 50mM NaCl, 1mM DTT |
| 試料 | 濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 平均露光時間: 4.1 sec. / 電子線照射量: 40.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) 実像数: 9757 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 480721 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197562 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について






ロシア, 1件
引用

PDBj









SAXS

