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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rc6 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of hexameric BTB domain of Drosophila CG6765 protein | ||||||
![]() | BTB domain of CG6765 protein | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / DNA-binding / transcription regulation / oligomerization | ||||||
機能・相同性 | ![]() developmental process involved in reproduction / animal organ development / neuron development / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
![]() | Bonchuk, A.N. / Naschberger, A. / Baradaran, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The Arthropoda-specific Tramtrack group BTB protein domains use previously unknown interface to form hexamers. 著者: Artem N Bonchuk / Konstantin I Balagurov / Rozbeh Baradaran / Konstantin M Boyko / Nikolai N Sluchanko / Anastasia M Khrustaleva / Anna D Burtseva / Olga V Arkova / Karina K Khalisova / ...著者: Artem N Bonchuk / Konstantin I Balagurov / Rozbeh Baradaran / Konstantin M Boyko / Nikolai N Sluchanko / Anastasia M Khrustaleva / Anna D Burtseva / Olga V Arkova / Karina K Khalisova / Vladimir O Popov / Andreas Naschberger / Pavel G Georgiev / ![]() ![]() 要旨: BTB (bric-a-brack, Tramtrack, and broad complex) is a diverse group of protein-protein interaction domains found within metazoan proteins. Transcription factors contain a dimerizing BTB subtype with ...BTB (bric-a-brack, Tramtrack, and broad complex) is a diverse group of protein-protein interaction domains found within metazoan proteins. Transcription factors contain a dimerizing BTB subtype with a characteristic N-terminal extension. The Tramtrack group (TTK) is a distinct type of BTB domain, which can multimerize. Single-particle cryo-EM microscopy revealed that the TTK-type BTB domains assemble into a hexameric structure consisting of three canonical BTB dimers connected through a previously uncharacterized interface. We demonstrated that the TTK-type BTB domains are found only in Arthropods and have undergone lineage-specific expansion in modern insects. The genome encodes 24 transcription factors with TTK-type BTB domains, whereas only four have non-TTK-type BTB domains. Yeast two-hybrid analysis revealed that the TTK-type BTB domains have an unusually broad potential for heteromeric associations presumably through a dimer-dimer interaction interface. Thus, the TTK-type BTB domains are a structurally and functionally distinct group of protein domains specific to Arthropodan transcription factors. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 287.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 240 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 42.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 62.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19049MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14543.481 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: Dmel\CG6765, CG6765, Dmel_CG6765 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Hexameric BTB domain of CG6765 protein / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris, pH 7.4, 50mM NaCl, 1mM DTT |
試料 | 濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 4.1 sec. / 電子線照射量: 40.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) 実像数: 9757 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 480721 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197562 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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