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- PDB-8r7u: Crystal Structure of Cyclophilin TgCyp23 from Toxoplasma gondii i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r7u
タイトルCrystal Structure of Cyclophilin TgCyp23 from Toxoplasma gondii in complex with dihydro Cyclosporin A
要素
  • Dihydrocyclosporin A
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードISOMERASE / CYCLOPHILIN COMPLEX / peptidylprolyl isomerase activity
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclosporin A binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / protein folding / intracellular membrane-bounded organelle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Jimenez-Faraco, E. / Hermoso, J.A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)PID2020-115331GB-I00 スペイン
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Evaluating the potential of non-immunosuppressive cyclosporin analogs for targeting Toxoplasma gondii cyclophilin: Insights from structural studies.
著者: Favretto, F. / Jimenez-Faraco, E. / Catucci, G. / Di Matteo, A. / Travaglini-Allocatelli, C. / Sadeghi, S.J. / Dominici, P. / Hermoso, J.A. / Astegno, A.
#1: ジャーナル: ACS Infect Dis / 年: 2023
タイトル: Structural Basis for Cyclosporin Isoform-Specific Inhibition of Cyclophilins from Toxoplasma gondii in complex with Cyclosporin A at 1.1 Angstroms resolution
著者: Jimenez-Faraco, E. / Hermoso, J.A.
履歴
登録2023年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
C: Dihydrocyclosporin A
D: Dihydrocyclosporin A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8324
ポリマ－48,8324
非ポリマー00
水8,071448
1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
D: Dihydrocyclosporin A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4162
ポリマ－24,4162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9120 Å2
手法PISA
2
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
C: Dihydrocyclosporin A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4162
ポリマ－24,4162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.346, 118.109, 47.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.670, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase


分子量: 23193.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: There are two additional residues in N-term, that remain after the His tag cleavage and are not observed in density. Glycine (-1) Histidine (0)
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
遺伝子: TGRH88_026260 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7J6KAD1, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Dihydrocyclosporin A


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1222.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Analogue of cyclosporine A. It is a cyclic undecapeptide. Cyclization is achieved by linking the N- and the C- termini.
由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002553
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 448 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES) ...CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES) Dihydrocyclosporin A, is a derivative of cyclosporin A that is not immunosuppressive. It has been shown to inhibit growth of Leishmania donovani.
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M citric acid pH 3.5, and 25% polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→42.96 Å / Num. obs: 125896 / % possible obs: 98.67 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 15.96 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.019 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.2→1.243 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.028 / Mean I/σ(I) obs: 1.45 / Num. unique obs: 12366 / CC1/2: 0.752 / Rpim(I) all: 0.418 / % possible all: 97.04

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0405精密化
PHENIX1.20.1精密化
XDS0.86データ削減
Aimless0.7.13データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.2→42.96 Å / SU ML: 0.1502 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.9965
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1866 6379 5.07 %
Rwork0.1716 119462 -
obs0.1723 125841 98.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→42.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3080 0 170 448 3698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01133352
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.52244548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0886486
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5863516
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2-1.210.37191920.37273942X-RAY DIFFRACTION96.86
1.21-1.230.35151900.35173872X-RAY DIFFRACTION97.11
1.23-1.240.3432140.32223940X-RAY DIFFRACTION97.15
1.24-1.260.2851820.30323901X-RAY DIFFRACTION97.24
1.26-1.280.28812000.28283987X-RAY DIFFRACTION97.3
1.28-1.290.29411940.26513928X-RAY DIFFRACTION97.75
1.29-1.310.24552550.24423894X-RAY DIFFRACTION97.67
1.31-1.330.252040.2273942X-RAY DIFFRACTION97.64
1.33-1.350.24742200.22143924X-RAY DIFFRACTION98.18
1.35-1.370.21762020.21313976X-RAY DIFFRACTION97.85
1.37-1.40.22812250.21053937X-RAY DIFFRACTION98.14
1.4-1.420.21752270.20563948X-RAY DIFFRACTION98.42
1.42-1.450.22242060.20763949X-RAY DIFFRACTION98.41
1.45-1.480.2242310.21413991X-RAY DIFFRACTION98.51
1.48-1.510.21462060.19583939X-RAY DIFFRACTION98.5
1.51-1.550.18712150.17713968X-RAY DIFFRACTION98.77
1.55-1.590.17852020.16984015X-RAY DIFFRACTION98.78
1.59-1.630.18952420.1633944X-RAY DIFFRACTION98.82
1.63-1.680.18552270.1624010X-RAY DIFFRACTION99.04
1.68-1.730.18272140.16474009X-RAY DIFFRACTION99.48
1.73-1.790.19172030.17114017X-RAY DIFFRACTION99.58
1.79-1.860.17722170.17063995X-RAY DIFFRACTION99.65
1.86-1.950.20792200.17144026X-RAY DIFFRACTION99.74
1.95-2.050.16262150.16744056X-RAY DIFFRACTION99.86
2.05-2.180.15732320.16224002X-RAY DIFFRACTION99.95
2.18-2.350.1752000.16934070X-RAY DIFFRACTION99.95
2.35-2.590.19952150.17444055X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.960.19972320.17544057X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.730.18251920.15414058X-RAY DIFFRACTION100
3.73-42.960.14192050.13364110X-RAY DIFFRACTION99.77
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.971744818238-0.1884184271260.4575739398972.131891541480.1584434186431.19958687025-0.0620375757504-0.1262336464270.001185315132210.1913959431670.100720268075-0.1506623844910.00255025571334-0.0734285259362-0.02724205012040.09063680232160.0247883768107-0.01999597173830.114492304299-0.03654527919850.1221129881019.09275437196-20.861917039216.3629011466
21.579821577181.405852455950.2226389426913.806535899520.458326484070.7864739000530.146967819333-0.202534212967-0.02666359970420.224613665667-0.236502359104-0.107778855107-0.006244088703620.009206910416240.08020598707990.122260194124-0.0329085040828-0.02094455864940.1232852021310.04034950866150.1153418341460.0164069530185-55.65284462067.77444035449
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth seq-ID: 13 - 301 / Label seq-ID: 1

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11(chain B and resseq 13:301)BA - B
22(chain A and resseq 12:301)AC - D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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