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- PDB-8r7c: MutSbeta bound to compound CHDI-00915542 in the canonical DNA-mis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r7c
タイトルMutSbeta bound to compound CHDI-00915542 in the canonical DNA-mismatch bound form
要素
  • (DNA mismatch repair protein ...) x 2
  • DNA (5'-D(*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*GP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*CP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*G)-3')
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PROTEROS BIOSTRUCTURES GMBH / DNA mismatch Repair
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic recombination of immunoglobulin genes involved in immune response / MutSbeta complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH3 / MutSalpha complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH2 / Defective Mismatch Repair Associated With MSH6 / positive regulation of helicase activity / guanine/thymine mispair binding / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / B cell mediated immunity ...somatic recombination of immunoglobulin genes involved in immune response / MutSbeta complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH3 / MutSalpha complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH2 / Defective Mismatch Repair Associated With MSH6 / positive regulation of helicase activity / guanine/thymine mispair binding / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / B cell mediated immunity / maintenance of DNA repeat elements / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / centromeric DNA binding / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / mitotic recombination / mismatched DNA binding / negative regulation of DNA recombination / isotype switching / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / oxidative phosphorylation / response to UV-B / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / ATP-dependent DNA damage sensor activity / germ cell development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ATP-dependent activity, acting on DNA / response to X-ray / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / mismatch repair / B cell differentiation / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / male gonad development / double-strand break repair / double-stranded DNA binding / negative regulation of neuron apoptotic process / in utero embryonic development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA repair / chromatin binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair Msh2-type / DNA mismatch repair protein Msh2 / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV ...DNA mismatch repair Msh2-type / DNA mismatch repair protein Msh2 / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIETHYLENE GLYCOL / : / DNA / DNA (> 10) / DNA mismatch repair protein Msh3 / DNA mismatch repair protein Msh2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Thomsen, M. / Thieulin-Pardo, G. / Steinbacher, S. / Brace, G. / Tillack, K. / Johnson, P. / Ritzefeld, M. / Schaertl, S. / Frush, E. / Warfield, B. ...Thomsen, M. / Thieulin-Pardo, G. / Steinbacher, S. / Brace, G. / Tillack, K. / Johnson, P. / Ritzefeld, M. / Schaertl, S. / Frush, E. / Warfield, B. / Ballantyne, G. / Lee, J.-H. / Witte, D. / Finley, M. / Prasad, B. / Monteagudo, E. / Plotnikov, N. / Pacifici, R. / Maillard, M. / Wilkinson, H. / Iyer, R. / Dominguez, C. / Vogt, T. / Felsenfeld, D. / Haque, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
CHDI Foundation 米国
引用ジャーナル: Chemrxiv / : 2024
タイトル: Identification of orthosteric inhibitors of MutSbeta ATPase function
著者: Brace, G. / Tillack, K. / Johnson, P. / Ritzefeld, M. / Schaertl, S. / Frush, E. / Warfield, B. / Ballantyne, G. / Lee, J.-H. / Thieulin-Pardo, G. / Steinbacher, S. / Thomsen, M. / Witte, D. ...著者: Brace, G. / Tillack, K. / Johnson, P. / Ritzefeld, M. / Schaertl, S. / Frush, E. / Warfield, B. / Ballantyne, G. / Lee, J.-H. / Thieulin-Pardo, G. / Steinbacher, S. / Thomsen, M. / Witte, D. / Finley, M. / Prasad, B. / Monteagudo, E. / Plotnikov, N. / Pacifici, R. / Maillard, M. / Wilkinson, H. / Iyer, R. / Dominguez, C. / Vogt, T. / Felsenfeld, D. / Haque, T.
履歴
登録2023年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein Msh2
B: DNA mismatch repair protein Msh3
C: DNA (5'-D(P*CP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*G)-3')
E: DNA mismatch repair protein Msh2
F: DNA mismatch repair protein Msh3
G: DNA (5'-D(P*CP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*G)-3')
H: DNA (5'-D(P*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*GP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)449,09320
ポリマ-446,8588
非ポリマー2,23512
1,24369
1
A: DNA mismatch repair protein Msh2
B: DNA mismatch repair protein Msh3
C: DNA (5'-D(P*CP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,59610
ポリマ-223,4224
非ポリマー1,1756
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16010 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area81940 Å2
手法PISA
2
E: DNA mismatch repair protein Msh2
F: DNA mismatch repair protein Msh3
G: DNA (5'-D(P*CP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*G)-3')
H: DNA (5'-D(P*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*GP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,49710
ポリマ-223,4374
非ポリマー1,0606
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15970 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area81470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.222, 104.789, 121.263
Angle α, β, γ (deg.)110.029, 91.198, 110.501
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
32B
42F
53C
63G
74D
84H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLUILEILEAA12 - 93012 - 930
221GLUGLUILEILEEE12 - 93012 - 930
332SERSERPHEPHEBB227 - 112611 - 910
442SERSERPHEPHEFF227 - 112611 - 910
553DCDCDGDGCC4 - 244 - 24
663DCDCDGDGGG4 - 244 - 24
774DCDCDADADD27 - 472 - 22
884DCDCDADAHH27 - 472 - 22

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8

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要素

-
DNA mismatch repair protein ... , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein Msh2


分子量: 104431.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Alignment does not recognize that ADP is residue 1001.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSH2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43246
#2: タンパク質 DNA mismatch repair protein Msh3


分子量: 104289.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSH3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P20585

-
DNA鎖 , 3種, 4分子 CGDH

#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*G)-3')


分子量: 7345.741 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*G)-3')


分子量: 7354.755 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*GP*G)-3')


分子量: 7369.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 6種, 81分子

#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O4
#8: 化合物 ChemComp-YKW / ~{N}-(4-chlorophenyl)-2-(4-ethylpiperazin-1-yl)pteridin-4-amine


分子量: 369.851 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C18H20ClN7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#10: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 MES pH 7.25; 0.2 M NH4 Acetate; 20- 25% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.82→112.46 Å / Num. obs: 73299 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 2.3 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.82→3.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.514 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3665 / CC1/2: 0.701 / Rpim(I) all: 0.406 / Rrim(I) all: 0.66 / % possible all: 59.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.82→112.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 20.389 / SU ML: 0.367 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.478 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2305 3646 4.974 %
Rwork0.2013 69653 -
all0.203 --
obs-73299 70.106 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 66.779 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.228 Å2-0.237 Å20.342 Å2
2---0.072 Å2-0.212 Å2
3---0.436 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→112.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27707 1802 139 69 29717
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.01329392
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01727032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3041.59940231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1151.62761951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.53853468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.61623.2331302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.252154583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.515129
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.24014
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0232130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.026579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1480.25425
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1430.224712
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1480.213710
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0720.212848
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0960.2572
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1260.217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1460.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.110.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6427.3513932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6427.3513933
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5411.01517381
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.5411.01517381
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3727.74115460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.3727.74115461
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.18411.59322850
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.18411.59322851
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.29186.23631645
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.29186.23531646
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0420.059983
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0480.0510007
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_30.0470.05453
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_40.0220.05493
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.042210.05
12EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.042210.05
23BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.047960.05
24FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.047960.05
35CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.047240.05
36GX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.047240.05
47DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.021810.05
48HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.021810.05
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.82-2.8910.24260.353153X-RAY DIFFRACTION2.0506
2.891-2.970.236320.347556X-RAY DIFFRACTION7.8067
2.97-3.0560.361770.3161336X-RAY DIFFRACTION19.3721
3.056-3.150.3281110.3062465X-RAY DIFFRACTION36.1442
3.15-3.2540.3161940.2913681X-RAY DIFFRACTION55.8438
3.254-3.3680.2712710.2684637X-RAY DIFFRACTION73.7158
3.368-3.4950.2982580.2485399X-RAY DIFFRACTION87.7598
3.495-3.6370.2473150.2335647X-RAY DIFFRACTION96.3789
3.637-3.7990.2363140.2115505X-RAY DIFFRACTION98.4103
3.799-3.9840.2222700.1925350X-RAY DIFFRACTION98.9262
3.984-4.1990.2022740.1755141X-RAY DIFFRACTION99.0307
4.199-4.4540.2152580.1624763X-RAY DIFFRACTION99.1313
4.454-4.7610.22300.1634536X-RAY DIFFRACTION99.3124
4.761-5.1410.2352200.174209X-RAY DIFFRACTION99.3049
5.141-5.6310.2492090.2023887X-RAY DIFFRACTION99.3451
5.631-6.2930.251780.233528X-RAY DIFFRACTION99.4899
6.293-7.2630.2541470.2223097X-RAY DIFFRACTION99.0837
7.263-8.8860.1951370.1822610X-RAY DIFFRACTION98.991
8.886-12.5280.159890.1552032X-RAY DIFFRACTION99.2978
12.528-112.460.201560.2331121X-RAY DIFFRACTION98.1651

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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