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万見
- PDB-8r79: The D2 domain of human DTX3L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r79
タイトルThe D2 domain of human DTX3L
要素E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
キーワードLIGASE / Ubiquitin ligase / Homo 4-mer / N-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K91 ubiquitin ligase activity / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of protein localization to early endosome / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of chromatin binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / STAT family protein binding / positive regulation of receptor catabolic process ...histone H4K91 ubiquitin ligase activity / protein ADP-ribosyltransferase-substrate adaptor activity / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of protein localization to early endosome / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / enzyme inhibitor activity / positive regulation of chromatin binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / STAT family protein binding / positive regulation of receptor catabolic process / endosome to lysosome transport / ubiquitin-like protein ligase binding / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / Notch signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / DNA damage checkpoint signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein localization to nucleus / ubiquitin-protein transferase activity / double-strand break repair / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport / positive regulation of protein binding / early endosome membrane / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to virus / lysosome / lysosomal membrane / innate immune response / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DTX3L, RING-HC finger / : / : / DTX3L, alpha/beta domain / DTX3L, KH-like domain / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...DTX3L, RING-HC finger / : / : / DTX3L, alpha/beta domain / DTX3L, KH-like domain / Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Vela-Rodriguez, C. / Lehtio, L. / Maksimainen, M. / Duman, R. / Wagner, A. / Glumoff, T.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Other government フィンランド
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Oligomerisation mediated by the D2 domain of DTX3L is critical for DTX3L-PARP9 reading function of mono-ADP-ribosylated androgen receptor.
著者: Vela-Rodriguez, C. / Yang, C. / Alanen, H.I. / Eki, R. / Abbas, T.A. / Maksimainen, M.M. / Glumoff, T. / Duman, R. / Wagner, A. / Paschal, B.M. / Lehtio, L.
履歴
登録2023年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
B: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
C: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
D: E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0928
ポリマ－34,7074
非ポリマー3844
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, The molecular weight of a sample subjected to SEC-SAXS corresponded to a tetramer of D2 domains., mass spectrometry, Native mass spectrometry experiments indicated the presence of ...根拠: SAXS, The molecular weight of a sample subjected to SEC-SAXS corresponded to a tetramer of D2 domains., mass spectrometry, Native mass spectrometry experiments indicated the presence of monomeric, dimeric and tetrameric species.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area11770 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)140.893, 140.893, 41.037
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase DTX3L / B-lymphoma- and BAL-associated protein / Protein deltex-3-like / RING-type E3 ubiquitin transferase ...B-lymphoma- and BAL-associated protein / Protein deltex-3-like / RING-type E3 ubiquitin transferase DTX3L / Rhysin-2 / Rhysin2


分子量: 8676.818 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DTX3L, BBAP / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TDB6, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.08 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3 / 詳細: 2.2 M (NH4)2SO4, 100 mM BisTris

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I23 / 波長: 2.7552 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月22日
放射モノクロメーター: Silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.7552 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→70.45 Å / Num. obs: 12554 / % possible obs: 91.7 % / 冗長度: 90.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 33.3
反射 シェル解像度: 2.181→2.334 Å / 冗長度: 55.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 628 / CC1/2: 0.842 / % possible all: 67.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
autoPROCデータ削減
XSCALEデータスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.18→70.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 5.95 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.428 / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24885 1255 10 %RANDOM
Rwork0.21014 ---
obs0.21428 11299 56.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.896 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.3 Å2-0 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.18→70.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1928 0 20 0 1948
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0131971
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0151857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.6482649
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2391.5894280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9185236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.58423.243111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.33915372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8891512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1275.45956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.1245.449955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.9448.1631188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.9418.1641189
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2046.0571013
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.1786.0561009
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.7688.8681455
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.44263.282043
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.44163.2942044
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.181→2.238 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.514 11 -
Rwork0.357 99 -
obs--6.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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