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- PDB-8r64: Cryo-EM structure of the FIGNL1 AAA hexamer bound to RAD51 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r64
タイトルCryo-EM structure of the FIGNL1 AAA hexamer bound to RAD51
要素
  • DNA repair protein RAD51 homolog 1
  • Fidgetin-like protein 1
キーワードHYDROLASE / AAA / ATPase / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule severing ATPase activity / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / osteoblast proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination ...microtubule severing ATPase activity / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / osteoblast proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / male meiotic nuclear division / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / reciprocal meiotic recombination / single-stranded DNA helicase activity / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / ATP-dependent DNA damage sensor activity / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Transcriptional Regulation by E2F6 / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / condensed chromosome / DNA polymerase binding / cellular response to ionizing radiation / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / double-strand break repair via homologous recombination / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to gamma radiation / PML body / Meiotic recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to toxic substance / osteoblast differentiation / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / hydrolase activity / regulation of cell cycle / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA recombination/repair protein Rad51 / Vps4 oligomerisation, C-terminal / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. ...: / DNA recombination/repair protein Rad51 / Vps4 oligomerisation, C-terminal / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA repair protein RAD51 homolog 1 / Fidgetin-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Carver, A. / Yates, L.A. / Zhang, X.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Breast Cancer Now 英国
Wellcome Trust 英国
引用
ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Molecular basis of FIGNL1 in dissociating RAD51 from DNA and chromatin.
著者: Alexander Carver / Tai-Yuan Yu / Luke A Yates / Travis White / Raymond Wang / Katie Lister / Maria Jasin / Xiaodong Zhang /
要旨: Maintaining genome integrity is an essential and challenging process. RAD51 recombinase, the central component of several crucial processes in repairing DNA and protecting genome integrity, forms ...Maintaining genome integrity is an essential and challenging process. RAD51 recombinase, the central component of several crucial processes in repairing DNA and protecting genome integrity, forms filaments on DNA, which are tightly regulated. One of these RAD51 regulators is FIGNL1 (fidgetin-like 1), which prevents RAD51 genotoxic chromatin association in normal cells and persistent RAD51 foci upon DNA damage. The cryogenic electron microscopy-imaged structure of FIGNL1 in complex with RAD51 reveals that FIGNL1 forms a nonplanar hexamer and encloses RAD51 N terminus in the FIGNL1 hexamer pore. Mutations in pore loop or catalytic residues of FIGNL1 render it defective in filament disassembly and are lethal in mouse embryonic stem cells. Our study reveals a distinct mechanism for removing RAD51 from bound substrates and provides the molecular basis for FIGNL1 in maintaining genome stability.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of FIGNL1 in dissociating RAD51 from DNA and chromatin.
著者: Alexander Carver / Tai-Yuan Yu / Luke A Yates / Travis White / Raymond Wang / Katie Lister / Maria Jasin / Xiaodong Zhang /
要旨: Maintaining genome integrity is an essential and challenging process. RAD51 recombinase, the central player of several crucial processes in repairing and protecting genome integrity, forms filaments ...Maintaining genome integrity is an essential and challenging process. RAD51 recombinase, the central player of several crucial processes in repairing and protecting genome integrity, forms filaments on DNA. RAD51 filaments are tightly regulated. One of these regulators is FIGNL1, that prevents persistent RAD51 foci post-damage and genotoxic chromatin association in cells. The cryogenic electron microscopy structure of FIGNL1 in complex with RAD51 reveals that the FIGNL1 forms a non-planar hexamer and RAD51 N-terminus is enclosed in the FIGNL1 hexamer pore. Mutations in pore loop or catalytic residues of FIGNL1 render it defective in filament disassembly and are lethal in mouse embryonic stem cells. Our study reveals a unique mechanism for removing RAD51 from DNA and provides the molecular basis for FIGNL1 in maintaining genome stability.
履歴
登録2023年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年9月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年9月4日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年9月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年2月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Fidgetin-like protein 1
C: Fidgetin-like protein 1
D: Fidgetin-like protein 1
E: Fidgetin-like protein 1
F: Fidgetin-like protein 1
A: Fidgetin-like protein 1
G: DNA repair protein RAD51 homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)317,04519
ポリマ－313,9367
非ポリマー3,10912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Fidgetin-like protein 1


分子量: 46154.504 Da / 分子数: 6 / 変異: E501Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FIGNL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PIW4
#2: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 1 / HsRAD51 / hRAD51 / RAD51 homolog A


分子量: 37009.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51, RAD51A, RECA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06609
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.19 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMSodium chlorideNaCl1
21 mMAdenosine triphosphateC10H16N5O13P31
35 mMMagnesium chlorideMgCl21
41 mMTCEPC9H15O6P1
520 mMTrisC4H11NO31
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Harrick Plasma Cleaner / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15406

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.1.2粒子像選択
2RELION4粒子像選択
3EPU画像取得
5CTFFIND4.1CTF補正
8PHENIXモデルフィッティング
9Cootモデルフィッティング
11RELION4初期オイラー角割当
12RELION4最終オイラー角割当
13RELION4分類
14RELION4３次元再構成
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1800000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57484 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00213869
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5518842
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.8621964
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042181
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032414

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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